Bioquímica Médica

Front

¿Qué caracteriza a la anemia falciforme?

Back

Se caracteriza por tener un problema en la hemoglobina globular, donde existe un aminoácido hidrofílico que genera un cambio geométrico en la célula globular.

Front

¿Cuál es la función principal de la hemoglobina?

Back

Transportar oxígeno del pulmón al tejido y regresar CO2 y protones del tejido al pulmón.

Front

¿Qué es un grupo prostético?

Back

Es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas.

Front

¿Cuántas cadenas polipeptídicas tiene la mioglobina?

Back

La mioglobina es una proteína monomérica, es decir, tiene una cadena polipeptídica. Es una cadena polipeptídica de 153 aminoácidos con 8 hélices Alpha con PM de 18kDa en el que se posee un centro hidrofóbico, sin embargo, contiene 2aa polares (hidrofílicos) HISF8 e HISE7.

Front

¿Cuántas cadenas polipeptídicas tiene la hemoglobina?

Back

La hemoglobina es una proteína tetramérica, formada por 4 cadenas polipeptídicas.

Front

¿Qué forma el grupo hemo?

Back

El grupo hemo está formado por 4 anillos pirroles (protoporfirina) + hierro ferroso.

Front

¿Qué sucede con el CO2 en condiciones no fisiológicas?

Back

El grupo hemo es capaz de reconocer al oxígeno o al CO2.

Front

¿Qué es el efecto Bohr?

Back

Es el fenómeno donde la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno disminuye en presencia de CO2 y protones.

Front

¿Cómo se forma el carbamato en la hemoglobina?

Back

El 15% del CO2 se une al N terminal de la cadena polipeptídica formando el carbamato.

Front

¿Qué ocurre con el ácido carbónico en el tejido periférico?

Back

Se rompe en bicarbonato e hidrogeniones.