La liaison peptidique

La liaison peptidique est un cas particulier du groupe :

• amine.

• carboxyle.

• amide.

La formule développée de la liaison peptidique est :

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La liaison peptidique a une géométrie :

• pyramidale.

• linéaire.

• plane.

La liaison peptidique est formée par réaction :

• de condensation entre les groupes -CHO et - NH₂.

• d'addition entre les groupes -COOH et - NH₂.

• de condensation entre les groupes -COOH et - NH₂.

Un dipeptide est obtenu par formation :

• de deux liaisons peptidiques entre quatre acides α-aminés.

• d'une liaison peptidique entre deux acides α-aminés.

• de deux liaisons peptidiques entre deux acides α-aminés.

une réaction de condensation conduit à :

• la formation d'une molécule complexe avec élimination d'une molécule d'eau.

• la décomposition d'une molécule complexe avec élimination d'une molécule d'eau.

• la formation d'e deux molécules complexes sans élimination d'une molécule d'eau.

La réaction de condensation d'un mélange équimolaire de deux acides α-aminés conduit à la formation :

• d'un seul dipeptide.

• de deux dipeptides différents.

• de quatre dipeptides différents.

L'hydrolyse d'un dipeptide correspond à :

• la synthèse d'un dipeptide.

• la décomposition du dipeptide.

• la réaction inverse de la synthèse du dipeptide.

Un tripeptide est constitué de :

• trois molécules d'acides α-aminés reliées entre elles par trois liaisons peptidiques.

• trois molécules d'acides α-aminés reliées entre elles par deux liaisons peptidiques.

• deux molécules d'acides α-aminés reliées entre elles par trois liaisons peptidiques.

Les protéines sont des macromolécules :

• de même nature que les polypeptides.

• de structure plus simple que les polypeptides.

• de structure plus complexe que les polypeptides.

• de masse molaire très élevée.

• de masse molaire peu élevée.