Enzyme

Enzyme tạo điều kiện thuận lợi cho các phản ứng trong hệ thống sống. Hình Q3-29 trình bày giản đồ năng lượng cho phản ứng X-> Y. Đường liền nét trong biểu đồ năng lượng biểu thị những thay đổi về năng lượng khi chất phản ứng được chuyển thành sản phẩm trong điều kiện tiêu chuẩn. Đường đứt nét cho thấy những thay đổi được quan sát thấy khi phản ứng tương tự diễn ra với sự hiện diện của một enzym chuyên dụng. Phương trình nào dưới đây cho biết sự có mặt của một loại enzim ảnh hưởng như thế nào đến năng lượng hoạt hóa của phản ứng (có xúc tác và không xúc tác)?

• d - c so với b – c

• d - a so với b – a

• a + d so với a + b

• d - c so với b – a

Đồ thị trong hình Q3-52 minh họa mối quan hệ giữa tốc độ phản ứng và nồng độ cơ chất đối với phản ứng có enzym xúc tác. Giá trị Km cho thấy điều gì đối với tương tác giữa enzym và cơ chất?

• Tốc độ xúc tác tối đa.

• Số lượng các vị trí hoạt động của enzym

• Ái lực liên kết enzym-cơ chất

• Tốc độ cân bằng của xúc tác

Cho biết các phát biểu sau đây về enzim là đúng hay sai.

• Enzim làm thay đổi điểm cân bằng của phản ứng.

• V_max có thể được xác định bằng cách đo lượng sản phẩm tích lũy muộn của phản ứng.

• Các chất ức chế cạnh tranh gắn không thuận nghịch vào vị trí hoạt động của enzim, làm hạ V_max.

• Chất ức chế hỗn hợp làm tăng K_M và giảm V_max.

Đồ thị dưới đây cho thấy mối quan hệ giữa tốc độ phản ứng với nồng độ cơ chất. Đường nét đứt biểu hiện tốc độ chuyển hóa cơ chất A thành sản phẩm tăng khi nồng độ cơ chất tăng. Đường nét liền biểu hiện quan hệ giữa nồng độ cơ chất A với tốc độ phản ứng khi nồng độ cơ chất tăng nhưng có mặt của chất B ở nồng độ cố định. Cũng cùng phản ứng như vậy, nhưng lượng cơ chất A được giữ không đổi còn nồng độ chất B tăng dần, thì dạng đồ thị nào dưới đây là đúng?

• 
• 
• 
• 

Trong một thí nghiệm, các dung dịch enzyme và cơ chất có nồng độ nhất định được trộn với nhau để xác định tốc độ của phản ứng enzyme. Thời gian cần thiết để hoàn thành phản ứng (time taken for comletion of the reaction) được xác định ở các nhiệt độ khác nhau. Enzyme bị biến tính hoàn toàn ở 50°C . Chỉ ra mỗi đồ thị thể hiện kết quả thí nghiệm trên là Đúng hay Sai.

• 1

• 2

• 3

• 4

Đồ thị dưới đây biểu thị số liệu thí nghiệm so sánh quá trình thủy phân tinh bột bằng amylase ở 3 nhiệt độ khác nhau ( Glucose concentration/arbitary units: Nồng độ glucose/đơn vị tương đối). Những kết luận nào có thể được rút ra từ kết quả thí nghiệm trên?

• 50°C là nhiệt độ tối ưu cho hoạt động ban đầu của amylase.

• Ở 60°C, toàn bộ tinh bột bị thủy phân sau 30 phút.

• Ở 70°C, amylase bị biến tính trước khi quá trình thủy phân kết thúc.

• Tốc độ phản ứng ban đầu ở 60°C cao hơn ở 70°C .

Các đường biểu diễn dưới đây thể hiện ảnh hưởng của nồng độ cơ chất đến tốc độ của một phản ứng enzyme. Chỉ ra mỗi nhận định dưới đây về các giai đoạn 1, 2, 3 và 4 của các phản ứng enzyme là Đúng hay Sai.

• Giai đoạn 1 bị giới hạn bởi (hay phụ thuộc vào) nồng độ enzyme.

• Giai đoạn 2 bị giới hạn bởi nồng độ enzyme.

• Giai đoạn 3 bị giới hạn bởi một chất ức chế cạnh tranh.

• Giai đoạn 4 bị giới hạn bởi một chất ức chế không cạnh tranh.

Phản ứng enzyme dưới đây bao gồm hai bước.

Para-nitrophenyl-peptide → para-nitrophenol + peptide

Para-nitrophenol có độ hấp thụ cực đại ở bước sóng 405 nm. Đường cong của phản ứng được trình bày trong hình dưới đây.

Các nhận định dưới đây là đúng hay sai?

• Việc giải phóng para-nitrophenol xảy ra trong bước đầu tiên của phản ứng enzyme.

• Bước giới hạn tốc độ của phản ứng enzym này là bước thứ hai.

• Hoạt tính enzyme có thể được xác định từ độ dốc của vùng “a” của đường cong.

• Một trong những sản phẩm của phản ứng có vai trò hoạt hóa enzyme.

Nhiều bệnh gây ra bởi đột biến các gen mã hóa enzyme ảnh hưởng đến các thông số liên quan đến tương tác của các enzyme với coenzyme của chúng, do đó làm giảm tốc độ phản ứng. Cofactor của một nhóm các enzyme (các enzyme phụ thuộc TPP hay enzyme phụ thuộc thiamine) như transketolase là thiamine pyrophosphate (TPP). Các đặc điểm động học của một enzyme phụ thuộc TPP phân lập từ mô của một bệnh nhân và mô của một người bình thường được so sánh với nhau trong điều kiện bão hòa cơ chất. Các dạng không có TPP của enzyme này cũng được chuẩn bị và sử dụng để xác định động học enzyme. Đồ thị Lineweaver-Burk được hiển thị dưới đây.

Các nhận định nào sau đây là đúng.

• A có liên quan đến enzyme của bệnh nhân.

• Vận tốc cực đại của enzyme ở B cao hơn vận tốc cực đại của enzyme ở A.

• Có thể kết luận rằng enzyme ở A có ái lực thấp hơn đối với (các) cơ chất của nó.

• Điều trị bằng thiamine cho bệnh nhân có thể giúp khôi phục hoạt tính enzyme.

Hình dưới đây mô tả mối tương quan giữa nồng độ cơ chất và tốc độ phản ứng enzyme.

• Ở mức độ bão hòa cơ chất, tốc độ phản ứng do enzyme xúc tác tỷ lệ thuận với nồng độ enzyme.

• Nếu cơ chất được thêm vào đủ, Vmax của một phản ứng do enzyme xúc tác khi có mặt một chất ức chế không cạnh tranh (noncompetitive inhibitor) có thể bằng với Vmax của phản ứng khi không có mặt chất ức chế.

• Tốc độ của phản ứng do enzyme xúc tác khi có mặt cơ chất với nồng độ giới hạn tốc độ (rate-limiting concentration of substrate) sẽ giảm theo thời gian.

• Đường cong có dạng chữ S (sigmoid) của V so với [S] đối với các enzyme dị lập thể chỉ ra rằng ái lực của enzyme đối với cơ chất giảm khi nồng độ cơ chất tăng lên.

• Ái lực của một enzyme dị lập thể với các cơ chất thay đổi theo nồng độ enzyme.