ESTRUCTURA 3D DE PROTEÍNAS

Proteínas en la cuales la unión de un ligando afecta a las propiedades de unión de otro sitio de la misma proteína.

• Estructurales

• Alostéricas

• Globulares

• Conjugadas

Son proteínas que interaccionan con polipéptidos parcial o incorrectamente plegados, facilitando rutas de plegamiento correctas o aportando microentomos en los que pueda tener lugar el plegamiento.

• Globinas

• Inmunoglobulinas

• Chaperonas

• ligandos

Proteína formada por una única cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos de secuencia conocida y por un solo grupo ferroprotoporfirina.

• Citocrómo C

• Ferritina

• Hemoglobina

• Mioglobina

El marcado giro de la hélice del colágeno se debe principalmente a los residuos de:

• Pro y de 4-Hyp

• 4-Hyp y de Val

• Val y de Pro

• Pro y de Gly

Es una parte de una cadena polipeptídica que es estable de manera independiente y que tiene la propiedad de moverse como una entidad única con respecto al resto de la proteína.

• Motivo

• Modulador

• Dominio

• Subunidad

Nivel estructural que se refiere a cualquier segmento específico de una cadena polipeptídica y describe la distribución  espacial local de los átomos de su cadena principal, sin tener en cuenta la conformación de sus cadenas laterales, ni su relación con otros segmentos.

• primario

• secundario

• supersecundario

• terciario

El enlace peptídico:

• es un enlace cis

• tiene carácter de doble enlace

• se forma por hidrólisis

• es un enlace débil

Son la principal clase de moléculas de anticuerpos y una de las proteínas más abundantes en el suero sanguíneo.

• Linfocitos T

• Linfocitos B

• Inmunoglobulinas

• Citoquinas

Cualquier molécula o patógeno capaz de generar una respuesta inmune es un:

• modulador

• inmunosupresor

• antígeno

• anticuerpo

La hélice alfa:

• siempre tiene

  Gly-X-Pro

• tiene un contenido de 7 residuos por vuelta

• solamente incorpora aminoácidos del primer grupo (cadena lateral no polar)

• hace un uso óptimo de los puentes de hidrógeno internos