enzimi

Dire di quale tipologia di inibizione enzimatica è rappresentativo il seguente grafico dei doppi reciproci

Perchè varia Vmax mentre Km rimane invariato?

In quale tipologia di inibizione Vmax rimane invariato?

In una reazione catalizzata da un enzima la velocità della reazione inversa non viene influenzata dalla presenza dell'enzima

Il sito attivo di un enzima rappresenta una piccola parte dell'intera proteina

c) Lo zimogeno è l'enzima nella sua forma catalicamente attiva

d) "Sito allosterico" è un sinonimo di "Sito attivo"

1. a)  Quali sono i valori di KM e Vmax in presenza ed in assenza di inibitore?

2. b)  Di quale tipo di inibizione si tratta?

c) Tacciare qualitativamente i grafici di Lineweaver-Burk, Eadie-Hofstee (tracciare la curva in assenza di inibitore e quella in presenza di inibitore).

d) Calcolare la costante di dissociazione dell’inibitore

e) Se [S]= 30 nM quale frazione di molecole di enzima ha legato il substrato in ASSENZA di inibitore?

2 luglio 2017

a) Dire di quale tipologia di inibizione enzimatica è rappresentativa la seguente schematizzazione e

perché.