Denaturierung von Proteinen

Was versteht man primär unter der Denaturierung eines Proteins?

• Die vollständige Zerlegung des Proteins in seine einzelnen Atome

• Die Veränderung der Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur)

• Die Bildung neuer Peptidbindungen zur Vergrößerung des Proteins

• Die Veränderung der räumlichen Struktur des Proteins, insbesondere der Tertiärstruktur

Welche Strukturebene eines Proteins bleibt bei den meisten Denaturierungsvorgängen erhalten?

• Die Sekundärstruktur

• Die Tertiärstruktur

• Die Quartärstruktur

• Die Primärstruktur

Was ist die direkte funktionelle Folge der Denaturierung eines Enzyms?

• Das Enzym arbeitet schneller, da es flexibler wird.

• Das Enzym kann nun eine Vielzahl unterschiedlicher Substrate binden.

• Die Primärstruktur des Enzyms wird für die Verdauung freigelegt.

• Das Enzym verliert seine spezifische katalytische Aktivität.

Welche der folgenden Substanzen dient in einem typischen Versuch als Kontrolle, um die Wirkung anderer Chemikalien auf Eiweiß zu beurteilen?

• Salzsäure

• Ethanol

• Kupfersulfatlösung

• Leitungswasser

Wie wirkt Hitze zu Beginn der Denaturierung auf ein Protein?

• Sie spaltet sofort die starken Peptidbindungen

• Sie führt zur Bildung neuer Disulfid-Brücken

• Sie verändert den pH-Wert der Umgebung und protoniert die Seitenketten

• Sie bricht zunächst schwache chemische Bindungen wie van-der-Waals-Kräfte auf

Warum ist hohes Fieber (über 40 °C) für den Menschen gefährlich?

• Weil es die Denaturierung von Krankheitserregern verhindert

• Weil es die RGT-Regel außer Kraft setzt und alle Stoffwechselprozesse stoppt

• Weil es die Primärstruktur der DNA im Zellkern verändert

• Weil es zur Denaturierung körpereigener, lebenswichtiger Proteine führt

Das Kochen eines Eis ist ein irreversibler Vorgang. Welcher Mechanismus trägt maßgeblich dazu bei?

• Die Bildung neuer Wasserstoffbrückenbindungen

• Die reversible Entfaltung der hydrophoben Seitenketten

• Die Kühlung des Eis nach dem Kochen

• Das meist irreversible Aufbrechen von Disulfid-Brücken

Was beschreibt die Reaktionsgeschwindigkeits-Temperatur-Regel (RGT-Regel) im Kontext der Enzymatik?

• Eine Temperaturerhöhung um 10 °C halbiert die Reaktionsgeschwindigkeit

• Die Enzymaktivität ist von der Temperatur unabhängig

• Enzyme arbeiten bei 10 °C immer am schnellsten

• Eine Temperaturerhöhung um 10 °C verdoppelt etwa die Reaktionsgeschwindigkeit

Warum sinkt die Enzymaktivität bei Temperaturen über dem Optimum rapide ab?

• Weil das Substrat bei höheren Temperaturen zerstört wird

• Weil die RGT-Regel bei über dem Optimum liegenden Temperaturen nicht mehr gilt

• Weil das Wasser im Reaktionsmedium zu sieden beginnt

• Weil das Enzym durch zunehmende Denaturierung seine Form verliert

Welches biochemische Prinzip wird durch die formale Veränderung des aktiven Zentrums bei der Denaturierung gestört?

• Das Donnan-Gleichgewicht

• Das Prinzip von Le Chatelier

• Das Pauli-Prinzip

• Das Schlüssel-Schloss-Prinzip