Clase 9 salida

La Mioglobina

• Es una proteína oligomérica.

• Su función principal es el transporte de oxígeno.

• Facilita la transferencia de oxígeno en el músculo.

• Se localiza en el sistema vascular.

• Presenta el fenómeno de cooperatividad en su unión con el oxígeno.

¿Cuáles son los principales reguladores alostéricos de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno?

• 2,3-BPG

• H⁺

• CO₂

• Glucosa

El 2,3-BPG se une a la hemoglobina:

• Oxihemoglobina (R)

• Desoxihemoglobina (T)

• Aumentando la liberación de O₂ en los tejidos

• Disminuyendo la cooperatividad

El estado T de la hemoglobina se caracteriza por:

• Alta afinidad por O₂

• Estabilización en pH bajo

• Favorece la liberación de O₂

• Estabilizado por protones y CO₂

El efecto Bohr describe:

• Mayor liberación de O₂ en los tejidos por pH bajo

• Mayor captación de O₂ en pulmones por pH alto

• Menor afinidad de la Hb por O₂ en presencia de H⁺ y CO₂

• Captación de CO₂ en alveolos pulmonares

El efecto Haldane consiste en que:

• Unión de O₂ en pulmones → facilita liberación de CO₂

• Liberación de O₂ en tejidos → facilita captación de CO₂

• Mayor liberación de O₂ en los tejidos por pH bajo

• Es complementario al efecto Bohr

La anhidrasa carbónica:

• Está presente en eritrocitos

• Cataliza la reacción CO₂ ⇌ HCO₃⁻ + H⁺

• Retarda el transporte de gases

• Está relacionada con el desplazamiento del cloruro

El CO₂ se transporta por hemoglobina en forma de:

• Bicarbonato

• Disuelto en plasma

• carbaminohemoglobina

• Radical libre

La reacción de formación de carbamatos en la Hemoglobina es:

• Hb-NH₂ + CO₂ ⇌ Hb-NH-COO⁻ + H⁺

• Hb-Fe²⁺ + CO₂ ⇌ Hb-Fe³⁺ + CO

• O₂ + Hb ⇌ HbO₂

• H₂O + CO₂ ⇌ H₂CO₃

La unión de CO₂ a Hemoglobina provoca

• Liberación de protones → refuerza el efecto Bohr

• Estabilización del estado T

• Formación de puentes salinos

• Mayor afinidad por O₂ en pulmones