1.Los polímeros que se encuentran en los organismos vivos son biopolimeros.

2.Las proteínas tienen un menor polimorfismo y por lo tanto una menor diversidad funcional.

3.Los diferentes tipos de macromoleculas se asocian para formar aminoacidos, electrones y cationes.

1.Las moléculas de proteínas, lípidos y polisacáridos varían de una célula a otra, pero todas las células contienen cristales.

2.El agua y sus iones influyen poderosamente en la configuración y en las propiedades biológicas de las macromoleculas.

3.La molecula de agua es morfologica y electricamente simetrica.

1.El grado de afinidad por el agua tiene un papel importante en las propiedades biologicas de las macromoleculas.

2.Los polimeros que muestran afinidad por el agua tienen grupos apolares (hidrofobos) y los que no muestran afinidad por el agua tienen grupos polares (hidrofilas).

3.Las moleculas anfipaticas tienen la capacidad de unirse solo a los lipidos.

1.Las uniones débiles o covalentes son resultantes de la superposición de las órbitas externas de las moléculas.

2.Las uniones covalentes se pueden deshacer con procedimientos suaves.

3.Los principales enlaces covalentes son: enlaces puente de hidrógeno, enlaces electrostaticos y las interacciones hidrofobicas.

1.Los enlaces puente de hidrógeno se producen debido a la unión de un ácido con una base.

2.Los enlaces electrostáticos se deben al uso común de un átomo de hidrógeno.

3.Las interacciones hidrofobicas se producen entre las moléculas apolares que se presionan una contra la otra.

1.Las proteínas son macromoleculas que contienen un numero variable de L- aminoacidos unidos por enlaces peptidicos.

2.Aunque hay mas de 150 aminoacidos, solo 20 se encuentran en las proteinas.

3.Los aminoacidos que se encuentran en las proteínas tienen en común la presencia de un grupo amino y un grupo carboxilo.

1.Las proteínas se pueden clasificar en 2 categorias: biopolimericas y monomericas.

2.Las proteínas conjugadas tienen una porción no proteíca llamada grupo prostético.

3.Las nucleoproteínas tienen grupo prostético que consiste en polisacaridos.

1.Las glicoproteínas contienen un grupo prostético fósforo.

2.Las fosfoproteínas contienen un grupo hemo.

3.Las flavoproteínas contienen lípidos

1.La forma tridimensional de la molécula de una proteína esta relacionada a la secuencia de aminoacidos.

2.Se llama configuración nativa a la forma tridimensional que una molécula presenta en condiciones de pH y temperatura existente en los organismos vivos.

3.El número y secuencia de aminoacidos en una cadena polipeptidica determina la estructura primaria.

La estructura de las moleculas proteicas se mantiene mediante las siguientes fuerzas:

1.Enlace peptidico

2.Interacción hidrofobica

3.Enlaces disulfuro S-S

En relación a las proteínas:

1.Una estructura secundaria muy común es la cadena polipeptidica.

2.La cadena que contiene la estructura secundaria se pliega nuevamente sobre si misma, adquiriendo así una estructura terciaria.

3.Se dice que una proteína es globular cuando su molécula tiene una relación de longitud-anchura es mas de 10:1

1.Cuando la relación longitud - anchura es menor que 10:1 la proteína es fibrosa.

2.La queratina es la proteina globular mejor estudiada.

3.La proteina mas abundante en el cuerpo de los mamiferos es el colageno.

Las moleculas chaperonas:

1.Son lípídos

2.Su principal función es generar ATP

3.Sin su trabajo se formarian proteinas sin actividad funcional.

1.El compuesto que sufre la acción de una enzima se llama receptor.

2.La molécula de enzima tiene uno o mas centros inactivos.

3.Las enzimas requieren cofactores que pueden ser un ion metálico o una molécula