É a forma estável de composto anfipáticos em água;

As regiões polares são arranjadas para ficar em contato com o solvente;

As regiões apolares se aglomeram e estão no interior da célula;

Todas as alternativas estão corretas;

O sistema tende a favorecer à mudanças de pH, contribuindo para as variações de pH;

O sistema tende a se opor à mudanças de pH, resistindo às variações de pH;

O sistema é composto por apenas ácidos;

O sistema é composto por apenas bases;

O grau de ionização da água é alta e a Keq é dada por: Keq= [H2O]/[H+][OH-];

O grau de ionização da água é baixa e a Keq é dada por: Keq= [H+][OH-]/[H2O];

A equação Kw=[H+][OH-] é para encontrar a concentração de H+ e OH- de uma solução;

A concentração de íons: [H+] e [OH-] da água pura será 10^-14_;

Quanto maior o Ka ou menor o pKa, mais fraco é o ácido;

Ácidos fortes se dissociam completamente em água;

Ácidos fracos não se dissociam completamente;

A constante de equilíbrio de ácidos é dada por: Keq=[H+][A-]/[HA];

Acidose respiratória;

Alcalose respiratória;

Acidose metabólica;

Alcalose metabólica;

Não ocorre nenhum distúrbio;

Não podem ser sintetizados por mamíferos;

Possuem 1 grupo carbonila, 1 grupo amino, 1 átomo de H e um grupo R ligados ao carbono alfa;

Podem ser classificados em cinco tipos com base na polaridade e carga (em pH 7) de seus grupos R;

Para todos os aminoácidos comuns, exceto o glutamato, o carbono alfa está ligado a quatro grupos diferentes;

A titulação ácido-base envolve a adição ou remoção gradual de prótons;

O primeiro estágio da titulação de qualquer aminoácido corresponde à remoção de um próton do grupo -NH3;

O pH característico no qual a carga elétrica final é zero é chamado de ponto isoelétrico ou pH isoelétrico;

Para a glicina, o ponto isoelétrico é simplesmente a média aritmética dos dois valores de pK;

Consiste na remoção de 1 molécula de H2O pela hidrólise do grupo alfa-amino do aa com o grupo carboxil do outro aa;

Como os aa perdem alguns átomos na ligação peptídica, é usual denominar estes como resíduos de aa;

Três aminoácidos podem ser unidos por duas ligações peptídicas para formar um tripeptídeo;

Peptídeos contêm apenas um grupo α-amino e um grupo α-carboxila livres, em extremidades opostas da cadeia;

Composta de duas cadeias polipeptídicas unidas por pontes dissulfeto, a insulina é um exemplo de estrutura primária;

A alfa-hélice e a conformação-beta (paralela e antiparalela) são os tipos mais comuns de estrutura secundária;

A estrutura terciária descreve todos os aspectos do enovelamento tridimensional de um polipeptídeo;

É denominada estrutura quaternária aquela formada por duas ou mais subunidades polipeptídicas;

Constitui praticamente todo o peso seco de cabelos, pelos, unhas, garras, chifres, cascos, penas, etc;

Nas alfa-queratinas, as ligações entre as cadeias que estabilizam a estrutura quaternária são ligações dissulfeto;

A queratina do cabelo é formada basicamente por alfa-hélice que é desestabilizada quando os fios são aquecidos;

Quanto menor o número de ligações dissulfeto, maior a dureza da estrutura;

Proteínas globulares são insolúveis em água devido à grande quantidade de aminoácidos hidrofóbicos que as compõem;

Proteínas fibrosas apresentam função estrutural, de suporte e proteção;

Um exemplo de proteína fibrosa é a alfa-queratina. São as principais constituintes do cabelo, unha, chifres, cascos, etc;

Um exemplo de proteína globular é a fibroína. Constituinte da seda e do fio das teias de aranhas;

Tendência da hemoglobina em aumentar a afinidade por O2 em ambientes + ácidos e diminuir em ambientes + alcalinos;

Fenômeno que descreve a capacidade da hemoglobina de se ligar ao ferro;

Tendência da hemoglobina em aumentar a afinidade por O2 em ambientes + alcalinos e diminuir em ambientes + ácidos;

Tendência do CO2 de deixar o sangue conforme aumenta a saturação da hemoglobina pelo O2;

Quando desnaturada, a proteína perde sua tridimensionalidade (estrutura secundária);

Quando agentes como temperatura, pH e alcaloides alteram a conformação nativa da proteína, há desnaturação;

Quando desnaturada, a proteína torna-se mais solúvel em água;

Desnaturação e precipitação correspondem ao mesmo processo;

A hemoglobina se apresenta no estado R (oxihemoglobina) e no estado T (desoxihemoglobina);

A hemoglobina possui 4 subunidades proteicas unidas. Em cada uma, há um grupamento heme junto ao ferro;

Cada hemoglobina pode transportar 4 moléculas de oxigênio;

A hemoglobina não apresenta função tamponante;

A estrutura primária, dada pela sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica, é o nível estrutural mais simples;

A estrutura terciária é aquela rompida no processo de desnaturação;

As estruturas secundárias se empacotam até atingir o nível tridimensional, tornando-se a estrutura terciária;

A folha-beta é um padrão estrutural classificada em paralela (mais estável) e anti-paralela (menos estável);