Font size
Worksheetsenzymy
Total questions: 20
Worksheet time: 14mins
Co oznacza Km - stała Michaelisa?
stężenie substratu niezbędne dla pracy enzymu
stężenie substratu przy którym enzym pracuje z 1/2 prędkości max
stężenie substratu przy którym enzym pracuje z prędkością max
stężenie substratu przy którym enzym obniża energię aktywacji
Enzymy przeprowadzające reakcję rozkładu to:
izomerazy
ligazy
liazy
transferazy
Co nazywamy grupą prostetyczną enzymu?
jony metali
grupę niebiałkową nietrwale związaną z częścią białkową
grupę białkową
grupę niebiałkową trwale związaną z częścią białkową
Inhibicja kompetycyjna enzymu polega na wiązaniu inhibitora z:
kofaktorem
centrum aktywnym
substratem
centrum allosterycznym
Enzym, który rozkłada cukier mleczny to:
maltoza
laktoza
sacharaza
laktaza
Enzymy mogą być regulowane za pośrednictwem efektorów, które przyłączają się do enzymu w innym miejscu niż centrum aktywne – w tzw. centrum allosterycznym. Ta regulacja może polegać na hamowaniu lub aktywowaniu enzymów. Określ, czy efektor, którego działanie zilustrowano na schemacie, ma charakter aktywatora, czy – inhibitora.
aktywator
inhibitor
Wybierz rodzaj enzymu, który katalizuje przedstawioną na schemacie reakcję
enzymatyczną.
Transferaza – enzym przenoszący grupy chemiczne z jednego związku na drugi.
Liaza – enzym powodujący niehydrolityczny rozpad cząsteczek substratu
Ligaza – enzym katalizujący łączenie się dwóch cząsteczek
Hydrolaza – enzym biorący udział w reakcjach hydrolizy.
Enzym ureaza, który występuje m.in. w nasionach dyni, przeprowadza następującą reakcję:
H2N-CO-NH2 + H2O → 2 NH3 + CO2
Powstający w ten sposób amoniak powoduje alkalizację (wzrost zasadowości) środowiska reakcji. Ureaza podana dożylnie jest śmiertelna dla człowieka nawet w niskich dawkach, ale nasiona dyni można jeść bezpiecznie.
Zaznacz poniżej klasę enzymów (A─D), do której należy ureaza.
liazy
ligazy
hydrolazy
oksydoreduktazy
Kwas foliowy (witamina z grupy B) jest niezbędny przy podziale komórkowym i dlatego odgrywa szczególną rolę w tkankach, w których podziały komórkowe są intensywne. Pełni on funkcję koenzymu w reakcjach przenoszenia grup jednowęglowych w procesie syntezy zasad purynowych i pirymidynowych. Podczas tych reakcji kwas foliowy ulega utlenieniu, a regenerowanie polega na ponownej jego redukcji. Antagonistą kwasu foliowego jest metotreksat (MTX). Wiąże się on z centrum aktywnym enzymu odpowiedzialnego za reakcję redukcji kwasu foliowego 10 000 razy silniej niż naturalny substrat. Metotreksat działa swoiście na dzielące się komórki, głównie w fazie S cyklu komórkowego, i dlatego jest stosowany w leczeniu wielu chorób nowotworowych. Ubocznym skutkiem opisanej chemioterapii okazuje się wpływ leku na inne prawidłowo dzielące się komórki organizmu, np. na niewyspecjalizowane komórki szpiku kostnego.
Po podaniu MTX zachodzi inhibicja
kompetycyjna
niekompetycyjna
Zatrucie metanolem jest dla organizmu człowieka bardzo groźne, ponieważ produkty jego utleniania (aldehyd mrówkowy i kwas mrówkowy) są silnie toksyczne. Utlenianie metanolu katalizuje dehydrogenaza alkoholowa. Enzym ten katalizuje również proces utleniania etanolu, ale produktem tej reakcji jest aldehyd octowy, który jest znacznie mniej toksyczny dla organizmu człowieka. Pierwsza pomoc osobom, u których podejrzewa się zatrucie metanolem, polega na jak najszybszym podaniu około 100 ml alkoholu etylowego.
Etanol podajemy aby
zablokował działanie dehydrogenazy alkoholowej.
wyparł metanol z centrum aktywnego dehydrogenazy alkoholowej.
zajął miejsce metanolu w centrum aktywnym dehydrogenazy alkoholowej.
zmienił konfiguracje przestrzenną dehydrogenazy alkoholowej.
W peroksysomach znajdują się enzymy, które biorą udział w reakcjach utleniania związków organicznych tlenem cząsteczkowym. Produktem wielu z tych reakcji jest szkodliwy dla komórki, bardzo reaktywny nadtlenek wodoru (H2O2). Zabezpieczeniem przed H2O2 jest obecność w peroksysomach enzymu katalazy, który rozkłada nadtlenek wodoru na wodę i tlen cząsteczkowy.
Uczniowie postanowili sprawdzić, czy w tkankach roślinnych występuje enzym katalaza. W tym celu w dwóch probówkach A i B umieścili równe objętości soku ze startego surowego ziemniaka. Sok w probówce A zagotowali i ostudzili, a następnie do obydwu probówek dodali taką samą ilość roztworu H2O2 (wody utlenionej).
Reakcja rozkładu H2O2 zajdzie w probówce:
A, ponieważ doszło do zniszczenia enzymu
B, ponieważ doszło do zniszczenia enzymu
A, ponieważ nie doszło do zniszczenia enzymu
B, ponieważ nie doszło do zniszczenia enzymu
Reakcja enzymatyczna osiąga prędkość maksymalną gdy
są zajęte centra aktywne wszystkich enzymów.
są optymalne warunki termiczne.
dobrze działają aktywatory.
są odpowiednio zmienione centra aktywne enzymów.
Schemat przedstawia zmianę stałej Michaelisa dla enzymu w obecności pewnego związku.
Wybierz prawidłową interpretację wyników doświadczenia i jej uzasadnienie.
Związek X jest inhibitorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo enzymu do substratu zwiększyło się.
Związek X jest inhibitorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo enzymu do substratu zmniejszyło się.
Związek X jest aktywatorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo enzymu do substratu zwiększyło się.
Związek X jest aktywatorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo enzymu do substratu zmniejszyło się.
Cześć białkowa enzymu to
apoenzym
koenzym
grupa prostetyczna
holoenzym
kofaktor
Cechami enzymów są
nie zużywają się w czasie reakcji
zużywają się w czasie reakcji
są specyficzne
są uniwersalne
Działanie enzymów polega na:
zwiększaniu energii aktywacji reakcji
zmniejszaniu energii aktywacji reakcji
regulowaniu procesów o komórce
podwyższaniu temperatury w komórce
Niektóre enzymy zwiększają lub zmniejszają swoją aktywność poprzez przyłączenie/odłączanie grup np. fosforanowych. Enzymem odpowiedzialnym za fosforylację białek enzymatycznych jest:
fosfataza
kinaza
katalaza
lipaza
Na schemacie przedstawiono mechanizm regulacji aktywności enzymatycznej w szlaku metabolicznym, na zasadzie ujemnego sprzężenia zwrotnego.
Na podstawie schematu wyjaśnij, na czym polega przedstawiony mechanizm regulacji aktywności enzymatycznej.
Produkt pośredni C nie powstaje i cykl nie może zachodzić dalej.
Nadmiar substratu powoduje ,że substrat pośredni C nie może przyłączyć się w centrum aktywnym enzymu E1 i szlak jest blokowany.
Produkt końcowy hamuje aktywność pierwszego enzymu szlaku metabolicznego, co powoduje zatrzymanie całego szlaku metabolicznego.
Produkty pośrednie C i D powstają w nadmiarze, dzięki czemu może powstawać produkt końcowy Z
Wykres przedstawia zależność aktywności enzymu od pH.
Odczytaj i zapisz wartość optymalnego pH dla tego enzymu
(a)
Szybkość reakcji enzymatycznej (przy stałym stężeniu enzymu, pH i temperaturze) zależy od stężenia substratu. Powyższy wykres ilustruje zależność między szybkością reakcji a stężeniem substratu.
Na podstawie danych z wykresu podaj wartość KM :
