А. Присутствие белков в биологических жидкостях

Б. Первичной структуре белков

В. Присутствии некоторых аминокислот в белке

Г. Количестве аминокислот в белке

Д. Функции белков

А. Биуретовый метод

Б. Реакцию Фоля

В. Реакцию с нингидрином

Д. Реакцию Сакагути

А. Количество белка в растворе

Б. Присутствия циклических аминокислот

В. С-концевой аминокислоты

Г. N-концевой аминокислоты

Д. Количество аминокислот в белке

А. Пептидные

Б. Водородные

В. Гидрофобные

Г. Ионные

Д. Ван-дер-ваальсовы взаимодействия

А. Белка с лигандом

Б. Протомеров в олигомерном белке

В. Белка с диполями воды в растворе

Г. Различных белков в процессе самосборки клеточных органелл

Д. Радикалов аминокислот при формировании третичной структуры белка

А. Ион металла

Б. Простетическая группа

В. Другой белок

Г. Органическая небелковая молекула

Д. Лекарственное вещество

А. Нейромедиаторы

Б. Взаимодействуют в активном центре ацетилхолинэстеразы

В. Участвуют в проведении импульса через холинергические синапсы

Г. Лиганды М- холинорецептора

Д. Лекарственные препараты конкурентного действия

А. Нейромедиаторы

Б. Структурные аналоги ацетилхолина

В. Лиганды холинорецепторов

Г. Лекарственные вещества

А. Антагонисты нейромедиаторова

Б. Агонисты нейромедиатора

В. Лиганды фермента, разрушающего нейромедиатор

Г. Лиганды рецептора нейромедиатора

Д. Конкурентные ингибиторы действия нейромедиатора

А Небелковая часть гемсодержащих белков

Б. Состоит из четырех пиррольных колец

Д. Обратимо связан с белковой частью гемоглобина

Г. Имеет в своем составе атом железа

Д. Входит в состав гемоглобина

А. По мере присоединения молекул кислорода к протомерам гемоглобина

Б. При увеличении в крови концентрации углекислого газа

В. В результате протонирования гемоглобина

Г. По мере отщепления кислорода от протомеров гемоглобина

Д. При присоединении 2,3- бисфосфоглицерата

А. Находится в углублении между двумя α-спиралями

Б. Образован преимущественно гидрофобными радикалами аминокислот

В. Удерживает гемм за счет множества водородных и ионных связей

Г. Содержит 2 функционально важных остатка Гис

Д. Снижает сродство белков к оксиду углерода

А. Синтезируется в эритроцитах

Б. Содержится в клетке в одинаковых концентрациях с гемоглобином

В. Присоединяется к аллостерическому центру оксигемоглобина [ Hb(O2)4]

Г. Уменьшает сродство гемоглобина (Hb) к O

Д. Взаимодействует с радикалами аминокислот ионными связями.

А. На поверхности находится гидрофобная аминокислота

Б. Нарушения затрагивают α-цепи гемоглобина

В. Образуется участок, склонный к агрегации

Г. Имеет 8α-спиралей

Д. Содержит 4 гема

А. Действия протеолитических ферментов

Б. Повышения температуры

В. Изменения Ph

Г. Действия солей тяжелых металлов

Д. Воздействия мочевины

А. Имеет 2 L- и 2H-цепи

Б. Является олигомерным белком

В. Преобладает в крови при вторичном иммунном ответе

Г. Имеет участок связывания с антителами, находящийся в N-концевой области L- и H-цепей

Д. Содержит L-цепь, состоящую из 2 доменов

А. Синтезируются в В-лимфоцитах

Б. Имеют вторичную структуру доменов, представленных только β-структурами

В. Могут выполнять функцию рецепторов антигенов на поверхности Т-лимфоцитов

Г. Делят на 5 классов

Д. Связывают в крови почти любой антиген

А. Глу-Цис-Лиз

Б. Глн-Асп-Фен

В. Арг-Сер-Про

Г. Мет-Ала-Лей

Д. Асн-Лиз-Гис

А.Гель-фильтрация

Б. Высаливание

В. Ультрацентрифугирование

Г. Ионная хроматография

Д.Аффинная хроматография

А. Гли-Тре- Лиз

Б. Глу- Сер- Арг

В. Мет- Асп- Тир

Г. Асн- Лиз- Гис

Д. Ала- Про- Лей

А. Изменения первичной структуры белка

Б. Изменения конформации белков при изменении условий среды

В. Химической модификацией белков

Г. Изменения количества белков в органах и ткнях

Д. Появление в крови белков, находящихся там в норме в следовых количествах

А. Избирательно взаимодействуют с веществами

Б. Представлены изоформами

В. Используют энергию связывания специфического лиганда для катализа

Г. Могут фосфорилироваться

Д. Участвуют в передаче сигнала гормонов внутрь клетки

А. Не претерпевают необратимых изменений в ходе реакции

Б. Избирают определенный путь превращения вещества

В. Не изменяют свободную энергию системы

Г. Не специфичны

Д. Ускоряют как прямую, так и обратную реакцию в равной степени

А. Ускоряет реакцию

Б. Соединяется с субстратом необратимо

В. После завершения реакции обнаруживается в неизменном виде и количестве

Г. Не изменяет состояние равновесия

Д. Узнает собой субстрат в присутствии множества других соединений

А. Параметр кинетики ферментативной реакции

Б. Может иметь разное значение для изоферментов

В.Величина, при которой все молекулы фермента находятся в форме ES

Г. Чем больше ее величина, тем больше сродство фермента к субстрату

Д. Концентрация субстрата, при которой достигается половина максимальной скорости реакции (Vmax)

А. Имеет более высокое сродство к глюкозе

Б. Катализирует реакцию:

Глюкоза + АТФ=Глюкозо-6-фосфат +АДФ

В. Содержится в клетках многих органов

Г. Содержится в клетках многих органов

Д. Имеет более высокое значение КМ

А.Катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами

Б. Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям

В. Способны катализировать единственную реакцию

Г. Превращают субстрат, который соединяется с активном центром комплементарно

Д. Взаимодействует только с определенным стереоизомером субстрата

А. Имеют одинаковую первичную структуру

Б. Ускоряют реакцию протеолиза с участием Асп, Гис и Сер

В. Взаимодействуют только с определенным субсратом

Г.Ускоряет гидролиз пептидных связей в самых разных белках

Д. Имеет похожую пространственную структуру и общий каталитический механизм

А. Однотипное строение каталитического участка активного центра

Б. Участие в протеолизе триады аминокислот6 Асп, Гис И Сер

В. Групповая специфичность к субстратам

Г. Однотипное строение субстратсвязывающего участка активного центра

Д. Разная первичная структура

А. Диссоциация продукта от фермента и возвращение фермента в исходное состояние

Б. Изменение порядка соединения аминокислот в полипептидной цепи

В. Установление индуцированного комплементарного соответствия между ферментом и субстратом

Г. Сближение функциональных групп, участвующих в катализе

Д. Изменение конформации как фермента, так и субстрата

А.Обеспечивает образование в эритроцитах Н+ и НСО3-

Б. Содержит β-складчатый слой, который напоминает винтовую лестницу

В.Имеет каталитический центр, в который входит ион Zn2+, остатки Гис, Глу и Тре

Г. Расщепляет угольную кислоту в капиллярах легких на СО2 и Н2О

Д. Является Zn-содержащим белком

А. Представляет простетическую группу

Б. Непрочно связан с белком

В. Является производным витамина

Г. Комплементарно связывается в активном центре дегидрогеназ

Д. Состоит из двух нуклеотидов

А. FAD

А. FAD

В. NADP

Г. Биотина

Д. Кофермента А (КОА)

А. Пиридоксальфосфат

Б. NAD

В. Н4-фолат

Г. Липоевая кислота

Д. FAD

А. Енолаза

Б. Альдолаза

В. Фосфоенолпируваткарбоксикиназа

Г. Пируваткарбоксилаза

Д. Глюкозо-6-фосфотаза

А. Енолаза

Б. Альдолаза

В. Фосфоенолпируваткарбоксикиназа

Г. Пируваткарбоксилаза

Д. Глюкозо-6-фосфотаза

А. Гидратаза

Б. Фосфатаза

В. Липаза

Г. Нуклеаза

Д. Гликозидаза

А. Оксидоредуктазы

Б. Трансферазы

В. Гидролазы

Г. Лиазы

Д. Изомеразы

А. Уменьшают время диффузии веществ

Б. Увеличивают сродство фермента к субстрату

В. Изолируют субстраты и действующие на них ферменты в одном компартменте

Г. Затрудняют достижение равновесия реакции

Д. Увеличивают вероятность столкновения молекул ферментов со своими субстратами

А. Уменьшает активность ацетилхолинэстеразы

Б. Связывается в активном центре фермента

В. Образует с ферментом ковалентную связь

Г. Ингибирует ферменты с остатком Сер в активном центре

Д. Является обратимым ингибитором

А. Ингибиторы фосфодиэстеразы

Б. Ингибиторы аденилатциклазы

В. Ингибиторы протеинкиназы А

Г. Активаторы фосфодиэстеразы

Д. Активаторы протеинфосфотазы

А. Являются олигомерами

Б. Это регуляторные ферменты метаболических путей

Г. Регулируются небольшими изменениями концентрации эффекторов

Д. Кроме каталитических центров, имеют регуляторные центры

А. Не зависит от активности фосфодиэстераз

Б. Влияет на процессы фосфорилирования белков

В. Не может влиять на активность фосфодиэстераз

Г. Уменьшается при действии кофеина

Д. Увеличивается, когда G-белок соединен с аденозинтрифосфатом

А. Увеличивают экспрессию генов

Б. Изменяют конформацию белков-регуляторов транскрипции

В. Влияют на скорость трансляции

Г. Отвечают за практически мгновенный ответ клетки на изменение окружающей среды

Д. Могут быть гормонами

А. Регулирует метаболический путь синтеза пиримидиновых нуклеотидов

Б. Построен из нескольких субъединиц

В. При недостатке уридинтрифосфата (УТФ) ускоряет реакцию

Г. Присоединяет УТФ к регуляторному центру, что влияет на конформацию активного центра

Д. Уменьшает активность при уменьшении концентрации УТФ

А. Это ответ клетки на изменение концентрации некоторых гормонов в крови

Б. Сопровождается уменьшением скорости дефосфорилирования белков

В. Происходит с участием АТФ

Г. Необратимый для клетки процесс ковалентной модификации фермента

Д. Происходит после присоединения цАМФ к протеинкиназе А

А. Креатинкиназы

Б. Лактатдегидрогеназы

В. Аланинаминотрансферазы

Г. Β-Гидроксибутиратдегидрогеназы

Д. Аспартатаминотрансферазы

А. Обработке гнойных ран

Б. Предотвращения тромбообразования

В. Улучшения пищеварения

Г. Рассасывания рубцов

Д. Лечения вирусного конъюктивита

А. Удаления токсинов

Б. Лечения злокачественных новообразований

В. Рассасывания рубцов

Г. Улучшение пищеварения

Д. Предотвращения тромбообразования

А. Фермент ускоряет реакцию: Асн→Асп + NH3

Б. Лейкозные клетки получают аминокислоту Асн только из крови

В. Фермент аспарагиназу можно вводить в кровь больным лейкозом

Г. Синтез белков в лейкозных клетках прекращается

Д. Лейкозные клетки способны амидировать Асп

A. Не синтезируются в организме человека

Б. Содержатся в пище в ничтожно малых количества по сравнению с другими ингредиентами

B. Участвуют в синтезе коферментов и других биологически активных соединений

Г. Являются источниками энергии

Д. Представляют собой низкомолекулярные соединения

А. Витамин А

Б. Витамин В1

В. Витамин РР

Г. Биотин

Д. Витамин С

A.Витамин В6

Б. Витамин D

B.Витамин В12

Г. Витамин К

Д. Фолиевая кислота

A. Витамин В1

Б. Биотин

B. Пантотеновая кислота

Г. Фолиевая кислота

Д. Аскорбиновая кислота

A. Витамина А

Б. Витамина РР

B. Фолиевой кислоты

Г. Биотина?

Д. Витамина В12

A.. Малатдегидрогеназы

Б. Сукцинатдегидрогеназы

B. Изоцитратдегидрогеназы

Г. Глутаматдегидрогеназы

Д. Глицеральдегидфосфатдегидрогеназы

A. Витамин B1

Б. Витамин В2

B. Витамин РР

Г. Биотин

Д. Пантотеновая кислота

A. Трансаминировании аминокислот

Б. Декарбоксилировании аминокислот

B. Декарбоксилировании кетокислот

Г. Синтезе δ-аминолевулиновой кислоты

Д. Синтезе цистеина

A. Пиридоксин

Б. Пантотеновая кислота

B. Аскорбиновая кислота

Г. Никотинамид

Д. Рибофлавин

A. Витамина А

Б. Витамина D

B. Витамина С

Г. Витамина Р

Д. Витамина К

A. Водородных связей

Б. Ионных связей

B. Сложноэфирных связей

Г. Дисульфидных связей

Д. Ковалентных связей

A. Количество нуклеотидов А и Т одинаково

Б. Количество нуклеотидов G и С одинаково

B. Одна полинуклеотидная цепь комплементарна другой

Г. Нуклеотидная последовательность одной цепи идентична нуклеотидной последовательности другой цепи

Д. Полинуклеотидные цепи антипараллельны

A.. Образуются в результате дезаминирования урацила

Б. Образуют ковалентные связи, стабилизирующие 3-ю структуру РНК

B. Снижают устойчивость РНК к действию нуклеаз

Г. Препятствуют спирализации определенных участков РНК

Д. Участвуют в образовании комплементарных пар

A. Образованием ковалентных «сшивок» между цепями

Б. Гидролизом 3',5'-сложноэфирной связи между мономерами

B. Нарушением первичной структуры цепей ДНК

Г. Разрывом водородных связей между цепями ДНК

Д. Гидролизом N-гликозидной связи в мономерах

A. Построена из нуклеозидмонофосфатов

Б. Имеет полиА-последовательность на 3'-конце

B. Содержит равное количество уридиловых и адениловых нуклеотидов

Г. На 5'-конце имеет «кэп»

Д. Образует спирализованные участки

A. Начинается после перехода клетки в фазу синтеза

Б. Предполагает образование репликативной вилки

B. Осуществляет точное воспроизведение ДНК перед каждым клеточным делением

Г. Обеспечивает многократное удвоение генома в течение S-фазы

Д. Завершается образованием тетраплоидного набора хромосом

A. Не входит в состав репликативного комплекса

Б. Синтезирует фрагменты цепей ДНК

B. «Сшивает» фрагменты Оказаки

Г. Катализирует гидролиз 3',5'-фосфодиэфирной связи

Д. Активируется ТАТА-фактором

A. Постепенное продвижение репликативной вилки по ДНК-матрице

Б. Участие белков, обеспечивающих локальное расхождение цепей ДНК-матрицы

B. Доступность оснований ДНК-матрицы для комплементарного спаривания

Г. Присутствие экзонуклеазы в составе репликативного комплекса

Д. Образование праймеров с помощью ДНК-полимеразы α

A. Синтезирует праймер

Б. Не требует затрат энергии

B. Участвует в достройке 5'-концов цепей ДНК

Г. Неактивен в быстро делящихся клетках

Д. Удаляет из цепей ДНК минорные нуклеотиды

A. Происходит в ядре

Б. Обеспечивает стабильность гена

B. Активируется в S-фазу клеточного цикла

Г. Происходит при участии ферментов эндонуклеазы и экзонуклеазы

Д. Невозможна при одновременном повреждении комплементарной пары нуклеотидов

A. Относятся к классу лиаз

Б. Активируются в S-фазу клеточного цикла

B. Образуют апуриновые сайты

Г. Отщепляют по одному нуклеотиду с 3'-конца поврежденной цепи ДНК

Д. Распознают апуриновый сайт

A. Происходит в S-фазу клеточного цикла

Б. Всегда начинается с кодона AUG

B. Инициируется образованием праймера

Г. Не требует локального расплетения двойной спирали ДНК

Д. Протекает при участии ТАТА-фактора

A. Присоединение ТАТА-фактора к -ТАТА-последовательности матричной цепи ДНК

Б. Связывание РНК-полимеразы с промотором

B. Активация фактора терминации

Г. Образование молекулы РНК, комплементарной транскриптону

Д. Отделение молекулы РНК от матричной цепи ДНК

A. Присоединяется к промотору

Б. Раскручивает определенный участок ДНК

B. Для начала синтеза не требует «затравки»

Г. Начинает синтез молекулы РНК с образования «колпачка»

Д. Для синтеза РНК использует энергию нуклеозидтрифосфатов

A. Специфическая последовательность нуклеотидов в молекуле РНК

Б. Присоединяется к репликону

B. Место присоединения РНК-полимеразы

Г. Предшествует транскриптону

Д. Необратимо связывается с ТАТА-фактором

A. Участвуют мяРНП

Б. Осуществляется построение «кэпа» на 5'-конце

B. Происходит гидролиз 3',5'-фосфодиэфирной связи на границе экзон-интрон

Г. мяРНП «сшивают» экзоны

Д. Образуются «зрелые» мРНК с разной первичной структурой

A. Способ шифрования первичной структуры белков в нуклеотидной последовательности ДНК и РНК

Б. Участок молекулы ДНК, содержащий информацию о первичной структуре одной полипептидной цепи

B. Триплет нуклеотидов, кодирующий включение одной аминокислоты

Г. Соответствие между последовательностью кодонов мРНК и первичной структурой белка

Д. Связь антикодона аминоацил-тРНК с кодоном мРНК

A. Триплет нуклеотидов ДНК, кодирующий одну аминокислоту

Б. Место присоединения аминокислоты к тРНК

B. Триплет нуклеотидов тРНК, комплементарный кодону мРНК

Г. Бессмысленный кодон мРНК

Д. Триплет нуклеотидов РНК, кодирующий одну аминокислоту

A. АТФ

Б. ГТФ

B. тРНК Глу

Г. Глутамат

Д. Глутамил-тРНК-синтетаза

A. Образования пептидных связей

Б. Включения Мет-тРНК в пептидильный центр рибосомы

B. Транслокации

Г. Включения аминоацил-тРНК в центр связывания

Д. Терминации

A. мРНК

Б. ГТФ

B. Ала-тРНК Ала

Г. Мет-тРНК Мет

Д. Mg 2+

A. Простые белки в фосфопротеины

Б. Проферменты в функционально активные ферменты

B. Апопротеины в холопротеины

Г. Гемопротеины в простые белки

Д. Несколько протомеров в олигомер

A. Частичного протеолиза полипептидных цепей

Б. Присоединения гема к α- и β-цепям

B. Сборки протомеров в тетрамер

Г. Пространственной укладки молекулы с участием шаперонов

Д. Включения Fe3+ в протопорфирины α- и β-цепей

A. Трансляцию в клетках человека

Б. Созревание РНК

B. Трансляцию в бактериальных клетках

Г. Транскрипцию в бактериальных клетках

Д. Посттрансляционную достройку белков

A. Нарушает синтез ДНК и РНК в опухолевых клетках

Б. Токсичен для организма больного

B. Поступает преимущественно в опухолевые клетки из-за их большой проницаемости

Г. Нарушает синтез ДНК и РНК в любых быстрорастущих тканях

Д. Не влияет на размножение кроветворных клеток в организме человека

A. Связываются с субъединицами рибосом

Б. Выключают в клетках хозяина транскрипцию

B. Прекращают синтез клеточных белков

Г. Переключают белоксинтезирующий аппарат клеток на синтез белков вируса

Д. В инфицированных клетках синтезируют нуклеиновые кислоты вируса

A. Являются ингибиторами репликации

Б. Нарушают посттрансляционную достройку молекул белка

B. Вызывают гибель инфицированных клето

Г. Выключают синтез РНК

Д. Прекращают синтез белков в клетках патогенной микрофлоры

A. Имеют белковую природу

Б. Вырабатываются в ответ на вирусную инфекцию

B. Активируют РНКазу, которая расщепляет рРНК

Г. Вызывают прекращение синтеза белка в инфицированных клетках

Д. Нарушают структуру малой субъединицы рибосом

A. Участок молекулы РНК

Б. Содержит регуляторную зону, контролирующую транскрипцию структурных генов

B. Содержит промотор, к которому присоединяется РНК-полимераза

Г. Участок молекулы ДНК

Д. Содержит информацию о группе функционально взаимосвязанных белков

A. Лактоза связывается с белком-репрессором

Б. Комплекс лактозы с белком-репрессором теряет сродство к оператору lас-оперона

B. Изменяется конформация белка-репрессора

Г. РНК-полимераза транскрибирует гены, кодирующие ферменты утилизации лактозы

Д. В клетках возрастает количество ферментов, участвующих в усвоении лактозы

A. Гистидин (Гис) не связывается с белком-репрессором

Б. Белок-репрессор не имеет сродства к оператору

B. РНК-полимераза присоединяется к промотору

Г. Структурные гены транскрибируются

Д. Количество ферментов, участвующих в синтезе Гис, снижается

A. Участок ДНК, который может связываться с регуляторным белком и cтимулировать транскрипцию

Б. ДНК-связывающий регуляторный белок

B. Не транскрибируемый 5'-концевой участок РНК

Г. Транскрипционный фактор, связывающийся с РНК-полимеразой

Д. Ген, кодирующий строение белка, регулирующего транскрипцию

A. Связывания ДНК с гистонами

Б. Образования тиминовых димеров

B. Метилирования ДНК

Г. Конденсации хроматина

Д. Образования ковалентных связей между нитями ДНК и гистонами

A. Разный набор генов в хромосомах

Б. Разная скорость обновления белков

B. Экспрессия разного набора генов

Г. Различия в скорости синтеза белков

Д. Ингибирование трансляции конечными продуктами метаболических путей

A. В разных тканях экспрессированы разные гены

Б. Геном разных типов клеток различен

B. Гены белков, не свойственных данной ткани, стойко репрессированы

Г. Экспрессия генов контролируется механизмами адаптивной индукции и репрессии

Д. Стойко репрессированные гены не активируются факторами внешней и внутренней среды

A. Образуются S-S-связи между L- и Н-цепями

Б. В зрелую молекулу включаются 2L- и 2Н-цепи

B. Образуются S—S-связи между Н-цепями

Г. Остатки пролина гидроксилируются

Д. К константному домену Н-цепей присоединяется углеводная компонента

A. Фенилкетонурии у потомства

Б. Синтезу белка, имеющего за местом мутации случайную последовательность аминокислот

B. Удлинению белка на 10 аминокислот

Г. Резкому снижению ферментативной активности

Д. Мутантному белку, информация о котором не наследуется

A. Снижение каталитической активности фермента Е1

Б. Увеличение количества образующейся в печени мочевины

B. Образование фермента Е1 со случайной последовательностью аминокислот за местом мутации

Г. Повышение концентрации аммиака в крови

Д. Укорочение молекулы Е1

A. Являются результатом ошибок транскрипции

Б. Имеют общий ген-предшественник

B. Могут возникнуть при рекомбинациях в процессе мейоза

Г. Являются результатом мутаций в копиях одного гена

Д. Появляются при снижении активности ферментов репарации

A. Трансплантационная несовместимость

Б. Наследственные болезни

B. Непереносимость некоторых лекарственных препаратов

Г. Групповая принадлежность крови

Д. Предрасположенность к некоторым заболеваниям

A. Являются продуктами аллельных генов

Б. Имеют близкую пространственную структуру

B. Выполняют одну и ту же функцию

Г. Имеют незначительные различия в аминокислотном составе

Д. Возникли в результате альтернативного сплайсинга первичного транскрипта одного и того же гена

A. Образцы ДНК из лейкоцитов крови больного

Б. Праймеры к ДНК вируса

B. Образцы ДНК из лейкоцитов крови здорового человека

Г. ДНК-полимеразы, выделенные из клеток здорового человека

Д. Метод полимеразной цепной реакции (ПЦР)

A. Денатурацию ДНК

Б. Частичный гидролиз цепей ДНК

B. Гибридизацию праймеров с исследуемой ДНК

Г. Элонгацию - идет ПЦР

Д. Удвоение генетического материала, содержащего исследуемый участок ДНК

A. Замены нуклеотида с изменением смысла кодона

Б. Вставки нуклеотидов, кратные 3

B. Выпадение нуклеотидов, не кратное 3

Г. Вставки нуклеотидов, не кратные 3

Д. Замены нуклеотида без изменения смысла кодона