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Conceptos de BQ (B1)

Total questions: 20

Worksheet time: 12mins

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1.

Interacción química entre un átomo de hidrógeno unido covalentemente a un átomo electronegativo pequeño.

a)

Fuerza de Van der Waals

b)

Puente de Hidrógeno

c)

Interacción iónica

d)

Enlace covalente

2.

Fuerza presente en el agua y se produce una distribución asimétrica de la carga generando cargas parciales.

a)

Ionización

b)

Fuerza Hidrofóbica

c)

Momento dipolar (Polaridad)

d)

Fuerza hidrofílica

3.

Dibuja la estructura básica de un aminoácido

4.

Grupo funcional presente en los aminoácidos responsable de su carácter ácido.

a)

Carboxilo (-COOH)

b)

Hidroxilo (-OH)

c)

Amino (-NH2)

d)

Metilo (-CH3)

5.

Grupo funcional presente en los aminoácidos responsable de su carácter básico.

a)

Hidroxilo (-OH)

b)

Sulfhidrilo (-SH)

c)

Carboxilo (-COOH)

d)

Amino (-NH2)

6.

Grupo funcional presente en la cadena lateral de algunos aminoácidos, responsable de conferir hidrofobicidad, tamaño y resonancia.

a)

Grupos carboxilo

b)

Cadenas ramificadas

c)

Grupos aromáticos

d)

Grupos hidroxilo

7.

No pueden formar puentes de hidrógeno con el agua.

a)

Neutras

b)

NO polares

c)

Polianfolitos

d)

Polares

8.

Solución química que contiene cantidades iguales de [H+] y [OH-]

a)

Básica

b)

Isótonica

c)

Ácida

d)

Neutra

9.

Solución química que está constituido por un ácido débil (HA) y su base conjugada (H+ + A-)

a)

Solución amortiguadora

b)

Ácido fuerte

c)

Solución isotónica

d)

Base débil

10.

Se define como el logaritmo negativo de la concentración de iones hidrógeno (-log[H+])

a)

pKa

b)

Km

c)

Vmax

d)

pH

11.

Enlace especifico que se forma cuando los grupos de las cadenas laterales de la cisteína reaccionan.

a)

Momento dipolar

b)

Puente disulfuro

c)

Enlace iónico

d)

Interacción hidrofóbica

12.

De acuerdo a su estereoisomería los aminoácidos de importancia biológica son:

a)

D-aminoácidos

b)

alfa-aminoácidos

c)

L-aminoácidos

d)

beta-aminoácidos

13.

Enzimas que tienen sitios de regulación independientes del sitio activo y con diferentes subunidades reguladoras.

a)

Alostéricas

b)

Inmunoglobulinas

c)

Inhibición competitiva

d)

Oxidorreductasas

14.

Modelo cinético que se obtienen al graficar la [S] vs la velocidad de formación del [ES]

a)

Modelo de Lineaweaver-Burk

b)

Modelo de Michaelis-Menten

c)

Modelo del doble recíproco

d)

Modelo de Bohrn

15.

Modelo cinético construido a partir de los dobles recíprocos de la [S] y la velocidad de formación del [ES*]

a)

Modelo de Michaelis-Menten

b)

Modelo de Lineaweaver-Burk

c)

Modelo de Bohr

d)

Modelo de Kalvin

16.

Sitio donde se efectúa la reacción química especifica al sustrato de la enzima.

a)

Sitio catalítico

b)

Sitio alostérico

c)

Sitio de unión al sustrato

d)

Sitio reactivo

17.

Catalizadores de naturaleza biológica proteica que disminuyen la energía de activación de las reacciones químicas de la célula.

a)

Proteínas funcionales

b)

Catlizador inorgánico

c)

Facilitador químico

d)

Enzimas

18.

Son compuestos de naturaleza inorgánica que necesitan las enzimas para efectuar su catálisis.

a)

Reguladores positivos

b)

Cofactores

c)

Inhibidores

d)

Coenzimas

19.

Proteína tetramérica encargada de transportar O2 y CO22 en la sangre

a)

Hemoglobina

b)

Tripsina

c)

Mioglobina

d)

Metionina

20.

Sucede cuando las proteínas pierden su estructura tridimensional (conformación espacial) y así el característico plegamiento de su estructura. ​Afectando la función.

a)

Ruptura proteica

b)

Inhibición enzimática

c)

Desnaturalización

d)

Desplegamiento de la proteína