WorksheetsProtéine structure
Total questions: 30
Worksheet time: 12mins
Concernant les protéines:
Elles remplissent toutes les fonctions cellulaires
Elles constituent la majeure partie de la masse sèche cellulaire
Elles sont l’expression final du génome
Elles n’interviennent pas dans certaines fonctions, tel que la contractilité du tissu musculaire.
Quelle(s) affirmation(s) est(sont)-elle(s) juste(s)?
Les chaînes latérales n’ont pas de rôle sur la structure des protéines puisque le squelette peptidique est rigide
Les chaînes latérales vont être à l’origine de nombreuses liaisons fortes
Les chaines latérales peuvent entraîner des liaisons de Van Der Waals
Les chaînes latérales polaires ont tendance à se regrouper au centre de la protéine
La protéine a besoin d’une aide extérieure pour adopter sa structure secondaire
VRAI
FAUX
Quelle(s) affirmation(s) est(sont)-elle(s) juste(s)
Nous pouvons jouer sur l’orientation de la liaison peptidique pour varier les structures des protéines
L’angle psi correspond à l’angle formé entre le carbone ß et C=O
L’angle phi correspond à l’angle formé entre le carbone alpha et NH
La liaison amide est plane et rigide
Un pliage local de la chaîne polypeptidique en hélices ou en feuillet correspond
à la structure primaire
à la structure secondaire
à la structure tertiaire
à la structure quaternaire
Concernant le diagramme de Ramachandran:
les feuillets ß ont un angle phi positif et psi négatif
l’hélice alpha a ses deux angles négatifs
L’hélice tournant à gauche a ses deux angles positifs
les feuillets ß parallèles et anti-parallèles ne sont pas situés à proximité sur le diagramme
Le diagramme de Ramachandran nous indique qu’il existe une combinaison indéfinie d’orientation des angles phi et psi, donnant de nombreuses structures différentes.
VRAI
FAUX
Concernant l’hélice alpha:
Elle tourne à gauche
Il faut 3,6 résidus par tour
Il y a en moyenne 15 AA par hélice
Chaque AA permet une rotation de 100°
Les hélices alpha utilisés pour les passages transmembranaires ont des AA majoritairement
polaires
non polaires
Pourquoi il n’y a pas de proline dans les hélices alpha?
Cela crée un coude
Cela crée une boucle
Concernant les feuillets ß:
Il y a en moyenne 6 à 8 AA par feuillet
Il y a 6 brins par feuillet
les feuillets parallèles sont plus fréquents
Ils sont favorisés par des petits AA hydrophiles
Concernant les feuillets ß et les hélices alpha:
La fibre de soie est constituée d’hélice alpha
On retrouve généralement les feuillets ß dans des structures fibrillaires
La toile d’araignée est constituée de feuillets ß
La fibre capillaire est constituée d’hélice alpha
Concernant les structures super secondaires:
Le motif ß-alpha-ß est fréquent dans les feuillets parallèles
Le motif épingle à cheveux est fréquent dans les feuillets parallèles
Concernant les coudes ß:
Ils peuvent être induit par une proline ou glycine ( respectivement en position 3 et 2)
La proline entraine un changement de direction par son faible encombrement stérique
Le coude est stabilisée par des liaisons hydrogènes entre l’AA 1 et 4
Les coudes les plus fréquents sont constitués de proline.
Concernant le collagène
c’est le constituant majeure de la MEC
C’est une protéine fibrillaire
Elle soutient l’architecture des tissus
Son hélice simple tourne à droite
Quelle(s) hélice(s) tourne(nt)à droite?
l’hélice alpha
l’hélice de collagène
la triple hélice de collagène
Quel motif est répété dans une hélice de collagène?
motif Gly-X-Y (proline ou hydroxyproline)
motif Pro-X-Y ( glycine ou hydroxyglycine)
Quelle(s) affirmation(s) est(sont)-elle(s) correcte(s)?
Les structures tertiaires ne sont stabilisées que par des liaisons faibles intracaténaires
les AA importants sont situés à proximité sur la chaîne peptidique
les modélisations 3D sont majeures en pharmacologie
les protéines chaperonnes aident toujours au bon repliement des protéines
Chaque domaine protéique porte une fonction biologique qui lui est propre
VRAI
FAUX
Les protéines ne sont fonctionnelles qu’à partir de leur structure quaternaire.
VRAI
FAUX
Des protéines mal repliées n’ont jamais des conséquences plus que néfastes sur la cellule
VRAI
FAUX
Un mauvais repliement des protéines tau peut avoir un rôle dans:
la maladie d’Alzheimer
la maladie de Parkinson
la maladie de la vache folle
l’amyloïdose à transthyrétine
Concernant la structure quaternaire:
Il s’agit d’une chaîne d’AA repliée de façon plus complexe que dans sa structure tertiaire
Un homodimère est constitué de 3 mêmes sous unités
Il y a une importante symétrie dans ces structures
Les sous unités ne sont reliées entre elles que par des liaisons faibles non covalentes et de ce fait ne s’influencent pas entre elles
De combien de sous unités est constituée la ferritine?
12
24
42
28
La ferritine permet de transporter le fer grâce à son cœur creux
VRAI
FAUX
la LH est
une holoprotéine
une hétéroprotéine
Quelles protéines sont fibreuses?
le collagène
les hormones
les immunoglobulines
l’élastine
Quelle est la proportion des facteurs de transcription?
23,6%
12%
6,4%
8,8%
Les compléments ont comme fonction biologique:
structurale
signalisation
contractile
défense
Quelle(s) affirmation(s) est(sont)-elle(s) juste(s)?
Il faut une homologie de 50% entre deux protéines pour parler de « famille »
Il existe un ancêtre évolutif commun dans une famille protéique
L’homologie de séquence dans une famille est assez aléatoire
Le domaine biologique est conservé tandis que la structure a tendance à s’adapter au fur et à mesure des années
