WorksheetsBIOQ 7
Total questions: 23
Worksheet time: 12mins
Desempeñan funciones importantes en la catálisis.
Los grupos prostéticos, los cofactores y las coenzimas
Los aminoácidos, las nucleoproteínas y las hemoglobinas
Las glucoproteínas, las lipoproteínas y las metaloproteínas
Los grupos carbamilos, los carboxilos y los aminos
Muchas de las coenzimas son derivadas de la vitamina y sirven como “transbordadores”:
C
B
E
K
Los mecanismos catalíticos empleados por las enzimas comprenden:
Catálisis de enlaces electrostáticos, eliminación de enlaces de hidrógeno, hidrólisis
Ruptura de interacciones hidrofóbicas y desestabilización de las fuerzas de van der Waals
Introducción de tensión, aproximación de reactivos, catálisis acidobásica y covalente
Aproximación de reactivos, eliminación de enlaces de hidrógeno y fortalecimiento covalente
Participan en la catálisis y están muy conservados entre todas las clases de una enzima dada.
Los residuos aminoacilo
Los residuos carboxilo
Los enlaces peptídicos
Los carbonos alfa
¿Cómo se facilita el reconocimiento de sustrato y la catálisis?
Cuando el sustrato se está agotando, se estimula el sitio activo de la enzima
Cuando no ocurren cambios conformacionales entre el sustrato y la enzima
Por afinidad alostérica en el sustrato con la enzima
Cuando los sustratos y las enzimas inducen cambios conformacionales mutuos en el otro
¿Qué es lo que revela la presencia de la enzima, facilita su detección y proporciona las bases para la inmunovaloraciones ligadas a enzimas?
Los cofactores
Las apoenzimas
La actividad catalítica de las enzimas
Los enlaces peptídicos de la enzima
¿Cómo pueden valorarse muchas enzimas en el aspecto espectrofotométrico?
Al acoplarlas a una deshidrogenasa dependiente de NAD(P)+
Al acoplarlas a la hexocinasa que fosforila a la glucosa
Al separarlas de las coenzimas
Al incrementar su centrifugación
Genera bibliotecas extensas de activadores e inhibidores de enzimas potenciales que pueden probarse mediante investigación.
La biología molecular
La genética molecular
La química combinacional
La epigenética
¿Qué importancia tiene la valoración de enzimas plasmáticas?
Ayuda a conocer la causa de todas las enfermedades
Ayudan al tratamiento de todas enfermedades
Ayuda al diagnóstico y el pronóstico de algunas enfermedades
Ayuda a la prevención de las enfermedades
Facilitan el diagnóstico de enfermedades genéticas al revelar polimorfismos de longitud de fragmento de restricción.
Las endonucleasas de restricción
Las exonucleasas plasmáticas
Las coenzimas de restricción
Los cofactores fragmentados
Proporciona información acerca de los mecanismos de acción de enzimas.
Las exonucleasas plasmáticas de sitios catalíticos
Las endonucleasas de restricción de las uniones al sustrato
La mutagénesis dirigida hacia sitio catalítico o de unión al sustrato
Los cofactores fragmentados
¿Qué es el estudio de cinética enzimática?
Los pasos individuales mediante los que las enzimas transforman sustratos en productos
La unión de las enzimas con los cofactores para la tranbsformación de un producto
El proceso de las enzimas en su función metabólica
La interacción de las enzimas con las apoenzimas y cofactores
Una de las siguientes descripciones respecto a G es correcta
G proporciona información respecto a los índices de reacciones
G es dependiente del mecansmo de reacción
G es el cambio general de la energía libre para una reacción
G es la energía cinética de los productos enzimáticos
¿Qué significa la Keq?
Una proporción de constante de índice de reacción
Una relación de la constante de actividad catabólica
Constante del sustrato
Constante del producto
¿Cómo se calcula la Keq?
Multiplicando el sustrato por el producto
Sumando las concentraciones con el sustrato y dividiéndolo entre 2
Midiendo la constante de equilibrio iónico
A partir de las concentraciones de sustratos y productos en equilibrio o de la proporción k1/k-1
Los índices de reacciones catalizadas por enzimas se afectan por:
Temperatura, concentración de hidrógeno, concentración de enzima, concentración de sustrato e inhibidores
Osmolaridad, molaridad, molalidad, difusión y concentración de oxígeno
Glucocilación, lipólisis, proteólisis, glucólisis y temperatura
Concentración de agua, de dióxido de carbono, de oxígeno y de monóxido de carbono
Las formas lineales de la ecuación de Michaelis-Menten simplifican la determinación de:
Keq y pKb
pH y Pka
Km y Vmax
Pi y Pka
Se usa para evaluar la cinética de unión a sustrato cooperativa mostrada por alguna enzima.
La Pk
La constante de equilibrio
La Km
La forma lineal de la ecuación de Hill
Lo siguiente es cierto respecto a los inhibidores no competitivos simples:
Disminuyen la Vmax pero no afectan la Km
Disminuyen la Km pero no afectan la Vmax
Aumentan la Vmax pero no afectan la Km
Aumentan la Km pero no afectan la Vmax
¿Cómo se superan los efectos de los inhibidores competitivos simples?
Disminuyendo la concentración del sustrato
Aumentando la concentración del sustrato
Aumentando la concentración del producto
Disminuyendo la concentración del producto
Un término más simple y menos riguroso para evaluar la eficacia de un inhibidor es:
La IC50
La constante de disociación
La constante de equilibrio
La Km
¿Cuál es el significado de IC50?
El total de la inhibición del inhibidor
La inhibición neutra del inhibidor
La concentración del inhibidor que produce inhibición de 50%
La concentración del activador que produce activación del 50%
Cuando uno o más productos se liberan a partir de la enzima antes de que se hayan añadido todos los sustratos se habla de:
Liberación del sustrato
Una reacción en cadena
Una reacción de ping-pong
Pérdida del sustrato
