Worksheetssemana 3-2025
Total questions: 19
Worksheet time: 10mins
¿Qué tipo de regulación permite la existencia de enzimas con diferentes características cinéticas para una misma reacción en distintos tejidos?
Isoenzimas
Modificación covalente
Regulación alostérica
¿Qué enzima es un ejemplo clásico de regulación alostérica y es clave en la biosíntesis de nucleótidos de pirimidina?
Glucocinasa
Aspartato transcarbamoilasa (ATCase)
Fosfofructocinasa
¿Cuál de los siguientes procesos enzimáticos es considerado un ejemplo de modificación covalente reversible?
Conversión de pepsinógeno en pepsina
Fosforilación
Inhibición alostérica por ADP
¿Cuál de los siguientes es un mecanismo común de regulación en la coagulación sanguínea?
Inhibición competitiva
Escisión proteolítica
Unión de ATP
¿Cuál de las siguientes modificaciones postraduccionales está relacionada con la degradación de proteínas?
Metilación
Ubiquitinación
Acetilación
Fosforilación
La ubiquitinación es un mecanismo de regulación que marca proteínas cuando se requiere su activación
Verdadero
Falso
La activación proteolítica de zimógenos es un proceso reversible.
La regulación alostérica implica la unión de una molécula efectora en un sitio diferente al sitio activo
Todas las enzimas requieren modificaciones covalentes para su regulación.
La fosforilación de una proteína siempre activa su función biológica
Verdadero
Falso
¿Cuál de los siguientes NO es un mecanismo clave de regulación enzimática?
Control alostérico
Fosforilación de proteínas
Hidrólisis de triglicéridos
Regulación transcripcional
Las isoenzimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos, o propiedades de regulación diferentes.
Verdadero
Falso
La conversión de fibrinógeno en fibrina es un ejemplo de activación por proteólisis.
El ATP puede actuar como un efector alostérico positivo en algunas enzimas
La metilación de proteínas es un ejemplo de regulación por modificación covalente
Las isoenzimas tienen la misma función pero diferentes afinidades por los sustratos
Verdadero
Falso
¿Qué es el control alostérico en las reacciones metabólicas?
Regulación por inhibidores irreversibles de ARN
Regulación por modificación covalente de un aminoácido
Regulación por la unión de un efector en un sitio distinto al sitio activo de una enzima
Un ejemplo de isoenzima en el cuerpo humano sería:
Quinasas y fosfatasas
Hexocinasa y glucocinasa
Catalasa y peroxidasa
¿Qué caracteriza a las modificaciones covalentes reversibles en los organismos vivos?
Son procesos bioquímicos de isomerización
Pueden activar o inactivar una enzima
Pueden generar la degradación de la proteína
¿Qué caracteriza a la activación proteolítica?
Regulación reversible de una enzima
Conversión irreversible de un zimógeno en enzima activa
Regulación dependiente de ATP
La cantidad de enzimas en una determinada célula puede ser regulada mediante procesos transcripcionales y traduccionales de síntesis de proteínas, así como por mecanismos post traduccionales como la degradación de proteínas
Falso
Verdadero
¿Cuál es la importancia de control la cantidad de enzimas en un célula?
NOTA: más de una respuesta puede ser correcta
Permite mantener la homeostasis celular
Permite la adaptación a cambios de demanda energética
Asegura la apoptosis celular
Mantiene la velocidad de reacción enzimática siempre constante
La expresión génica de las enzimas está controlada por factores de transcripción, los cuales son influenciados por señales hormonales, y factores externos como la dieta y el ambiente
Falso
Verdadero
Las estrategias regulatorias en los organismos vivos permiten el mantenimiento de la homeostasis celular, la coordinación de rutas metabólicas y la respuesta rápida a los cambios en el medio extracelular
Falso
Verdadero
¿Cuál de las siguientes enzimas no sería regulada por escisión proteolítica?
Lipasa
Carboxipeptidasa
Pepsina
Tripsina
