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Chapitre 2 : Acides aminés et peptides

Total questions: 41

Worksheet time: 25mins

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1.

Quelles sont les caractéristiques des acides aminés standards ?

a)

Ce sont des molécules amphotères

b)

Ils possèdent deux groupements amines

c)

Ils sont exclusivement hydrophiles

d)

Ce sont des lipides simples

e)

Ils peuvent porter une charge positive ou négative selon le pH

2.

Quelle est la structure des acides aminés standards ?

a)

Fonction amine (NH2), fonction carboxyle (COOH), carbone alpha, chaîne latérale (radical) (✓)

b)

Un cycle benzénique et un groupement phosphate

c)

Une base azotée et un sucre

d)

Deux fonctions carboxyles et un cycle aromatique

e)

Un groupement méthyle et une liaison peptidique

3.

Quelle partie de l’acide aminé détermine généralement les propriétés des acides aminés ?

a)

La chaîne latérale (radical)

b)

Le carbone alpha

c)

La liaison peptidique

d)

Le groupement amine

e)

La fonction carboxyle

4.

Que sont des acides aminés non standards ?

a)

Des intermédiaires métaboliques comme l’ornithine et la citrulline

b)

Des acides aminés présents uniquement dans les sucres

c)

Des acides aminés ayant subi des modifications post-traductionnelles comme la méthylation

d)

Des acides aminés qui codent pour des enzymes

e)

Des hormones dérivées d’acides aminés comme le GABA

5.

Quels sont les acides aminés ayant une chaîne aliphatique ?

a)

Glycine, Alanine, Proline, Valine, Leucine, Isoleucine, Méthionine

b)

Phénylalanine, Tyrosine, Tryptophane

c)

Aspartate, Glutamate, Lysine

d)

Cystéine, Sérine, Thréonine

e)

Arginine, Histidine, Asparagine

6.

Quels sont les acides aminés aromatiques ?

a)

Phénylalanine

b)

Tryptophane

c)

Tyrosine

d)

Proline

e)

Valine

7.

Quelle est la longueur d’onde à laquelle absorbent les acides aminés aromatiques ?

a)

280 nm UV

b)

350 nm

c)

240 nm

d)

200 nm

e)

180 nm

8.

Quels sont les acides aminés hydrophobes/apolaires ?

a)

Glycine, Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Méthionine, Proline

b)

Phénylalanine, Tryptophane, Tyrosine

c)

Glutamate, Aspartate

d)

Lysine, Arginine

e)

Thréonine, Asparagine

9.

Quels sont les acides aminés chargés positivement au pH physiologique ?

a)

Lysine

b)

Arginine

c)

Histidine

d)

Aspartate

e)

Phénylalanine

10.

Quels sont les acides aminés chargés négativement au pH physiologique ?

a)

Aspartate

b)

Glutamate

c)

Lysine

d)

Arginine

e)

Glycine

11.

Quel est l’unique acide aminé qui n’a pas d’activité optique ?

a)

Glycine

b)

Alanine

c)

Tyrosine

d)

Sérine

e)

Leucine

12.

Quelle est la particularité de la cystéine ?

a)

Elle possède une fonction thiol

b)

Elle peut former des ponts disulfure

c)

Elle est aromatique

d)

Elle ne peut pas être oxydée

e)

Elle n’est jamais impliquée dans la structure tertiaire

13.

Quel est l’unique acide aminé possédant une fonction amine secondaire ?

(a)  

14.

Quels sont les acides aminés amidifiés par l’ammoniac ?

a)

Asparagine ; Glutamine

b)

Aspartate ; Glutamate

c)

Sérine ; Thréonine

d)

Arginine ; Histidine

e)

Glycine ; Alanine

15.

Quels sont les acides aminés possédant un groupement alcool ? (Primaire ou secondaire)

a)

Sérine

b)

Lysine

c)

Thréonine

d)

Sérine

e)

Alanine

16.

Quels sont les acides aminés possédant un groupement alcool ?

a)

Sérine ; Thréonine

b)

Tyrosine ; Cystéine

c)

Asparagine ; Glutamine

d)

Valine ; Isoleucine

e)

Phénylalanine ; Leucine

17.

Quelle est la forme réduite de la cystéine ?

(a)  

18.

Qu’est-ce que la sélénocystéine ?

a)

Dérivé de la cystéine où le sélénium remplace le soufre

b)

Isomère optique de la cystéine

c)

Précurseur de la méthionine

d)

Produit de la réduction de la cystine

e)

Acide aminé aromatique

19.

Quels acides aminés régulent l’activité enzymatique par estérification ?

a)

Sérine ; Thréonine

b)

Tyrosine ; Cystéine

c)

Asparagine ; Glutamine

d)

Lysine ; Arginine

e)

Glutamate ; Aspartate

20.

Quels acides aminés participent à la structure tridimensionnelle des protéines par des interactions électrostatiques ou liaisons hydrogène ?

a)

Glutamate ; Aspartate ; Histidine

b)

Glycine ; Alanine ; Valine ; Leucine

c)

Sérine ; Thréonine ; Tyrosine

d)

Phénylalanine ; Tryptophane ; Isoleucine

e)

Arginine ; lysine ; Proline

21.

Quelle est l’équation de Henderson-Hasselbalch ?

a)

pH = pKa + log10([base conjuguée]/[acide non dissocié])

b)

pKa = log10([acide]/[base])

c)

pH = log([H+]/[OH-])

d)

pH = -log10([acide]/[base conjuguée])

e)

pKa = pH + log10([acide]/[base conjuguée])

22.

Quelle est la charge nette d’un acide aminé au point isoélectrique (pI) ?

a)

Neutre

b)

Positive

c)

Négative

d)

Variable selon le pKa

e)

Zwitterion

23.

Quelle est la charge nette d’un acide aminé lorsque le pH est inférieur à son pI ?

a)

Chargé positivement

b)

Chargé négativement

c)

Neutre

d)

Non ionisé

e)

Zwitterion

24.

Quelle est la charge nette d’un acide aminé lorsque le pH est supérieur à son pI ?

a)

Chargé négativement

b)

Chargé positivement

c)

Neutre

d)

Zwitterion

e)

Dépend de la température

25.

Comment détermine-t-on le caractère acide ou basique d’une protéine ?

4 lines
26.

Vrai ou faux : La série à laquelle appartient un acide aminé dévie le plan de la lumière polarisée.

a)

Vrai

b)

Faux

27.

Comment se forme la liaison peptidique entre deux acides aminés ?

a)

Par condensation ou déshydratation

b)

Par hydrolyse

c)

Par réduction

d)

Par ajout d’un ion hydrogène

e)

Par oxydation

28.

Vrai ou faux : la liaison peptidique ne nécessite pas d’énergie pour se former, elle est spontanée.

a)

Faux

b)

Vrai

29.

Quelles sont les caractéristiques de la liaison peptidique ?

a)

Plane et rigide

b)

Forme un ester

c)

Libre rotation autour du groupement amide

d)

Forme un amide

e)

Présente une charge nette positive

30.

Quels acides aminés composent le glutathion ?

a)

Glutamate, Cystéine, Glycine

b)

Glutamine, Proline, Glycine

c)

Aspartate, Cystéine, Glycine

d)

Glutamate, Histidine, Glycine

e)

Glutamine, Cystéine, Sérine

31.

Quelles sont les fonctions principales du glutathion ?

a)

Neutralisation des radicaux libres

b)

Formation de la liaison peptidique

c)

Maintien de la structure des protéines

d)

Transport du glucose

e)

Stockage du calcium

32.

Combien d’acides aminés composent la vasopressine ?

a)

9

b)

10

c)

7

d)

12

e)

8

33.

Quelles sont les fonctions de la vasopressine ?

a)

Inhibe l’excrétion rénale d’eau

b)

Diminue la pression artérielle

c)

Augmente la pression artérielle

d)

Favorise la filtration glomérulaire

e)

Stimule la sécrétion d’adrénaline

34.

Quel est le nom du précurseur de l’insuline ?

a)

Préproinsuline

b)

Proinsuline

c)

Proglucagon

d)

Insulinogène

e)

Prosomatostatine

35.

Quelles parties composent le précurseur de l’insuline ?

a)

Chaîne A, Chaîne B, Peptide C

b)

Chaîne A, Protéine de transport, Peptide C

c)

Protéine chaperonne, Peptide C

d)

Chaîne B, Enzyme de clivage

e)

Peptide signal, Peptide C, Enzyme de maturation

36.

Quelle est la fonction de l’insuline ?

a)

Réduction de la glycémie quand elle est trop élevée

b)

Augmentation de la glycémie quand elle est trop basse

c)

Stimulation de la dégradation des protéines

d)

Réduction de la glycémie quand elle est inférieure à la valeure normale

e)

Synthèse de la dopamine

37.

Quelle est la fonction du glucagon ?

a)

Augmentation de la glycémie quand elle est trop basse

b)

Diminution de la glycémie quand elle est trop élevée

c)

Inhibition de la synthèse de l’insuline

d)

Activation des transporteurs de glucose

e)

Stimulation de la glycolyse

38.

Comment l’insuline est-elle activée ?

a)

Par clivage de son précurseur

b)

Par fixation au glucose

c)

Par changement de conformation spontané

d)

Par liaison à une enzyme

e)

Par fusion avec une vésicule lysosomale

39.

Combien d’acides aminés composent le glucagon ?

a)

29

b)

30

c)

21

d)

31

e)

25

40.

À propos des angles φ (phi) et ψ (psi) dans les protéines, lesquelles sont vraies ?

a)

Ces angles sont responsables de la conformation tridimensionnelle de la chaîne polypeptidique

b)

L’angle φ correspond à la rotation entre le carbone alpha et le groupement amine

c)

L’angle ψ correspond à la rotation entre le carbone alpha et le carbone du groupe carboxyle

41.

À propos de la configuration des liaisons peptidiques, laquelle(s) est/sont correcte(s) ?

a)

La forme trans est la plus fréquente dans les protéines

b)

La forme trans est favorisée par l’absence d’encombrement stérique entre les groupements des carbones alpha

c)

Toutes les liaisons peptidiques sont en configuration trans

d)

La liaison peptidique est rigide

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