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Quiz sur la structure des protéines

Total questions: 62

Worksheet time: 36mins

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1.

Combien d’acides aminés existent-t-ils ?

a)

18

b)

20

c)

21

d)

23

e)

16

2.

Quels sont les 2 types de protéines selon la structure ?

a)

Protéines transmembranaires

b)

Protéines globulaires

c)

Protéines fibrillaires

d)

Protéines périphériques

e)

Protéines mixtes

3.

Quelle structure parmi structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire est facultative ?

a)

Structure primaire

b)

Structure secondaire

c)

Structure tertiaire

d)

Structure quaternaire

e)

Structure alpha

4.

Quelle est la particularité du premier et du dernier acide aminé ?

a)

Le premier a une fonction NH3+ engagée

b)

Le premier a une fonction NH3+ non engagée

c)

Le dernier a une fonction COO- non engagée

d)

Le dernier a une fonction COO- engagée

e)

Les deux sont engagés dans des liaisons peptidiques

5.

Qu’est-ce que le principe de colinéarité ?

a)

La séquence d’acides aminés détermine la séquence d’ADN

b)

La structure tertiaire est dictée par l’ARN

c)

La séquence de nucléotides permet de construire la séquence d’acides aminés

d)

Les protéines sont traduites sans ordre précis

e)

La traduction est aléatoire

6.

Quelles sont les méthodes de séquençage des protéines ?

a)

Séparation par chromatographie

b)

Séquençage des gènes

c)

Homologie des séquences peptidiques

d)

Spectroscopie UV

e)

Séquençage par microARN

7.

Quelles sont les structures secondaires possibles ?

a)

Hélice alpha

b)

Feuillets bêta

c)

Triple hélice

d)

Coudes et boucles

e)

Superhélice

8.

Quelles sont les caractéristiques de rotation de l’hélice alpha ?

a)

Rotation dans le sens antihoraire

b)

Un tour contient 3,6 AA

c)

Rotation dans le sens horaire

d)

Stabilisée par des liaisons hydrogène

e)

Pas de rotation

9.

Quel acide aminé est généralement absent de l’hélice alpha ?

a)

Glycine

b)

Proline

c)

Alanine

d)

Valine

e)

Tyrosine

10.

Quelles sont les protéines riches en hélices alpha ?

a)

Myoglobine

b)

Hémoglobine

c)

Kératine

d)

Collagène

e)

Insuline

11.

Entre quelles parties de la chaîne se font les liaisons hydrogènes dans une hélice alpha ?

a)

CO du n et NH du n+1

b)

CO du n et NH du n+2

c)

CO du n et NH du n+4

d)

CO du n+4 et NH du n

e)

Entre chaînes latérales opposées

12.

Quelle est la structure formée généralement par les protéines fibrillaires à partir des hélices alpha ?

a)

Boucle fermée

b)

Feuillet parallèle

c)

Superhélice

d)

Tonneau bêta

e)

Double hélice

13.

Comment se fait la stabilisation des feuillets bêta ?

a)

Ponts disulfures

b)

Liaisons hydrogène entre CO et NH

c)

Interactions ioniques

d)

Interactions hydrophobes

e)

Liaisons covalentes

14.

Quels sont les types de feuillets bêta ?

a)

Feuillet croisé

b)

Feuillet parallèle

c)

Feuillet antiparallèle

d)

Feuillet torsadé

e)

Feuillet inversé

15.

Comment sont connectés les segments des feuillets bêta entre eux ?

a)

Hélice alpha

b)

Superhélice

c)

Coudes

d)

Boucles

e)

Ponts disulfures

16.

Quelle est la taille maximale d’un coude (structure secondaire particulière) ?

a)

10 AA

b)

15 AA

c)

20 AA

d)

25 AA

e)

30 AA

17.

Quelle est la particularité des boucles (structure secondaire particulière) ?

a)

Toujours hydrophobes

b)

Situées au centre de la protéine

c)

Tendance à se situer vers l’extérieur des protéines

d)

Engagent des liaisons hydrogène avec l’eau environnante

e)

Rigidité élevée

18.

Quels sont les motifs fréquents par associations de structures secondaires ?

a)

Bêta-alpha-bêta

b)

Alpha-alpha

c)

Bêta-bêta

d)

Tonneau bêta

e)

Boucle-coude

19.

Qu’est-ce que la dénaturation des protéines ?

a)

Destruction des liaisons faibles

b)

Transformation de la structure primaire

c)

Inactivation de la protéine

d)

Hydrolyse des acides aminés

e)

Formation de nouveaux ponts disulfures

20.

L’hémoglobine est un...

a)

Dimère

b)

Tétramère

c)

Trimère

d)

Monomère

e)

Pentamère

21.

La tubuline est un...

a)

Tétramère

b)

Monomère

c)

Hexamère

d)

Dimère

e)

Pentamère

22.

Quelles sont les caractéristiques du collagène ?

a)

Protéine la plus abondante chez les mammifères

b)

3 chaînes peptidiques

c)

Propriété d’élasticité

d)

Composé d’hélices alpha

e)

Constitue les tissus conjonctifs

23.

Quelle est la structure/le schéma qui se répète dans le collagène ?

a)

Glycine - X - Y

b)

Proline - Lysine - Glycine

c)

Alanine - Glycine - Valine

d)

Glycine - Proline - Hydroxyproline

e)

Glycine - Glycine - Glycine

24.

Quels sont les acides aminés abondants dans le collagène ?

a)

Glycine

b)

Proline

c)

Lysine

d)

Histidine

e)

Alanine

25.

Pourquoi une carence en vitamine C peut-elle entraîner une anomalie du collagène ?

a)

La vitamine C est un cofacteur pour l’hydroxylation de la proline

b)

La vitamine C est un acide aminé présent dans le collagène

c)

Elle empêche la synthèse de la glycine

d)

Elle permet l’hydroxylation de la lysine

e)

Elle stabilise les feuillets bêta du collagène

26.

Quel est le sens des hélices individuelles qui composent le tropocollagène ?

a)

Horaire

b)

Anti-horaire

c)

Parallèle

d)

Super-enroulé

e)

Alterné

27.

Quel est le sens des hélices du tropocollagène du collagène ?

a)

Anti-horaire

b)

Parallèle

c)

Horaire

d)

Alterné

e)

Inversé

28.

Comment la structure du tropocollagène est-elle stabilisée ?

4 lines
29.

collagène ?

a)

Anti-horaire

b)

Parallèle

c)

Horaire

d)

Alterné

e)

Inversé

30.

Comment la structure du tropocollagène est-elle stabilisée ?

a)

Liaisons hydrogènes entre les 3 hélices

b)

Ponts disulfures

c)

Répulsion stérique des chaînes latérales volumineuses

d)

Absence totale de glycine

e)

Présence de glycine

31.

À quoi servent les réactions de condensation dans une protéine comme le tropocollagène ?

a)

Formation de liaisons covalentes entre chaînes

b)

Augmenter l’élasticité

c)

Apporter une résistance mécanique

d)

Hydrolyser les acides aminés

e)

Libérer des radicaux libres

32.

Quelles sont les réactions de condensation possibles dans le tropocollagène à partir de l’allysine ?

a)

2 allysines condensation aldol

b)

Lysine + allysine lysinonorleucine

c)

2 allysines + His condensation Histidine aldol

d)

3 allysines + Lysine desmosine/isodesmosine

e)

Lysine + glycine pont peptidique

33.

Quelles sont les étapes de la synthèse des fibres de tropocollagène ? (question ouverte, transformée ici en QCM basé sur la synthèse classique)

a)

Synthèse du préprocollagène

b)

Hydroxylation des prolines/lysines

c)

Sécrétion du tropocollagène

d)

Clivage du préfixe glycosidique

e)

Assemblage en fibrilles

34.

Qu’est-ce que le domaine protéique ?

a)

Une enzyme entière

b)

Une chaîne latérale spécialisée

c)

Une partie d’une protéine associée à une fonction précise

d)

Une portion d’ADN non codante

e)

Un site de repliement secondaire

35.

À peu près combien d’acides aminés peuvent constituer un domaine ?

a)

10–50 AA

b)

50–100 AA

c)

100–400 AA

d)

400–800 AA

e)

Plus de 1000 AA

36.

Quelle partie du gène code en général pour les domaines de protéines ?

a)

Introns

b)

Promoteurs

c)

Exons

d)

Séquences non traduites

e)

Enhancers

37.

Quelle est l’importance des domaines pour les fonctions enzymatiques, récepteurs-ligands, etc. ?

a)

Ils participent à la reconnaissance de l’ARN

b)

Localisation des sites actifs entre plusieurs domaines

c)

Ils réduisent l’expression du gène

d)

Ils assurent la stabilité du repliement primaire

e)

Ils remplacent la structure quaternaire

38.

Vrai ou faux : L’association de domaines préexistants permet une évolution des protéines.

a)

Vrai, les protéines partagent souvent des domaines communs

b)

Faux, chaque protéine a une structure unique

c)

Faux, les domaines sont toujours spécifiques à une protéine

d)

Vrai, les domaines sont modulables dans l’évolution

e)

Faux, les domaines ne participent pas à la fonction

39.

Vrai ou faux : Une protéine peut assurer ses fonctions malgré la perte de sa structure tertiaire.

a)

Vrai, si la structure primaire est intacte

b)

Faux, la structure tertiaire est essentielle

c)

Faux, les fonctions secondaires suffisent

d)

Vrai, si les domaines sont conservés

e)

Faux, les sites actifs nécessitent la conformation tertiaire

40.

Quelles liaisons interviennent dans la structure tertiaire ?

4 lines
41.

Quelles liaisons interviennent dans la structure tertiaire ?

a)

Liaisons hydrogène

b)

Liaisons hydrophobes

c)

Ponts disulfure

d)

Liaisons peptidiques

e)

Liaisons phosphodiester

42.

Dans la structure tertiaire, quelles parties de la protéine établissent des liaisons hydrogène ?

a)

Entre chaînes latérales hydrophobes

b)

Entre CO et NH des liaisons peptidiques

c)

Entre groupements SH

d)

Entre atomes polaires des chaînes latérales

e)

Entre NH2 terminaux et résidus acides

43.

Dans la structure tertiaire, quelles parties de la protéine établissent des attractions hydrophobes ?

a)

Entre chaînes latérales aliphatiques

b)

Entre chaînes latérales aromatiques

c)

Entre une chaîne latérale aromatique et une aliphatique

d)

Entre groupements polaires

e)

Entre COOH et NH3+

44.

Quelle est la différence de repliement des protéines en milieu aqueux et en milieu lipidique ?

a)

En milieu aqueux, les résidus polaires sont au centre

b)

En milieu aqueux, les résidus polaires interagissent avec l’eau

c)

En milieu lipidique, les résidus hydrophobes sont à l’extérieur

d)

En milieu aqueux, les résidus non polaires sont au cœur

e)

En milieu lipidique, les chaînes polaires sont exposées

45.

Quel est le rôle du glutathion dans la formation des ponts disulfure ?

a)

Favorise l’oxydation permanente

b)

Active les ponts disulfure entre tous les AA

c)

Régénère les groupes SH à l’état réduit

d)

Stabilise les chaînes hydrophobes

e)

Répare les liaisons peptidiques

46.

Qu’est-ce que la structure quaternaire ?

a)

Structure formée par un seul domaine

b)

Assemblage de sous-unités protéiques en une protéine unique

c)

Structure primaire repliée

d)

Une hélice alpha stabilisée

e)

Interaction entre enzymes et substrats

47.

Quelles sont les types de chaînes individuelles qui peuvent composer le tropocollagène ?

a)

Alpha-1-I

b)

Alpha-1-II

c)

Alpha-1-III

d)

Alpha-2

e)

Beta-1-I

48.

Parmi les propositions suivantes, quelle est la maladie due à une mutation au niveau du gène qui code pour le collagène ?

a)

Syndrome d’Ehlers-Danlos

b)

Drépanocytose

c)

Sclérose en plaques

d)

Marfan

e)

Lupus érythémateux

49.

Quel est le type de collagène responsable d’une ostéogenèse imparfaite (dans le cas d’une mutation) ?

a)

Type I

b)

Type II

c)

Type III

d)

Type IV

e)

Type V

50.

Associer le type de collagène à sa structure et sa distribution tissulaire ?

a)

Type I : os, tendons, peau

b)

Type II : cartilage

c)

Type III : tissus réticulaires

d)

Type IV : lame basale

e)

Type V : rétine

51.

Quels sont les acides aminés qui composent en majorité l’élastine ?

a)

Proline

b)

Lysine

c)

Acides aminés non polaires

d)

Cystéine

e)

Tryptophane

52.

Quels sont les composants de la matrice extracellulaire ?

a)

Collagène

b)

Fibronectine

c)

Laminine

d)

Protéoglycans

e)

Hémoglobine

53.

Qu’est-ce que l’entonnoir du repliement des protéines ? (transformée ici en QCM basé sur l’idée principale)

a)

Modèle illustrant la réduction progressive de l’entropie lors du repliement

b)

Représente les interactions entre les protéines mal repliées

c)

Montre les différents états de repliement d’une protéine

d)

Fait référence au processus d’agrégation des protéines

e)

Désigne la synthèse d’une chaîne polypeptidique

54.

Quel rôle jouent les chaperons moléculaires dans le repliement des protéines ?

a)

Empêchent la formation d’agrégats

b)

Favorisent le repliement correct

c)

Dégradent les protéines mal repliées

d)

Assurent l’épissage des protéines

e)

Interviennent dans la synthèse d’ARN

55.

Quels sont les agents dénaturants ?

a)

Acides

b)

Bases

c)

Sels

d)

Agents oxydants

e)

Agents réducteurs

56.

Vrai ou faux : Une protéine dénaturée par un agent dénaturant peut retrouver sa conformation active (repliement) en enlevant l’agent dénaturant.

a)

Vrai

b)

Faux

c)

Seulement si c’est une enzyme

d)

Cela dépend du pH

e)

Seulement chez les eucaryotes

57.

Qu’est-ce que la « délinquance » moléculaire ?

a)

Une protéine mal repliée entraîne le mauvais repliement d’autres protéines

b)

Une protéine inhibée par un prion

c)

Une mutation affectant l’ARN

d)

L’agrégation contrôlée des protéines

e)

L’activation d’enzymes de stress

58.

Qu’est-ce qu’un prion ?

a)

Exemple de délinquance moléculaire

b)

Molécule mal repliée entraînant d’autres conformations anormales

c)

Remplace les hélices alpha en feuillets bêta

d)

Molécule d’ADN non codante

e)

Protéine virale

59.

Quelles sont les maladies à prions chez l’homme ?

a)

Maladie de Creutzfeldt-Jakob

b)

Maladie de Kuru

c)

Syndrome Gerstmann-Sträussler-Scheinker

d)

Chorée de Huntington

e)

Encéphalopathie spongiforme bovine

60.

Qu’est-ce que les amyloïdoses ?

a)

Accumulation de protéines mal repliées

b)

Dépôt extracellulaire de protéines insolubles

c)

Formation de plaques riches en feuillets bêta

d)

Destruction enzymatique des hélices alpha

e)

Maladie auto-immune du tissu conjonctif

61.

Quelles sont les causes de la maladie d’Alzheimer ?

a)

Plaques d’amyloïde

b)

Réseaux fibrillaires intra-neuronaux

c)

Manque de vitamine D

d)

Mutation du collagène

e)

Déficit en dopamine

62.

Qu’est-ce qui permet une diversité des fonctions des protéines ?

a)

Diversité des chaînes latérales

b)

Diversité des acides aminés soufrés

c)

Diversité des interactions

d)

Variabilité du groupement alpha

e)

Modification du carbone central

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