Font size
WorksheetsБіоорганічна хімія1427-1378
Total questions: 50
Worksheet time: 28mins
У якому середовищі знаходиться ізоелектрична точка трипептиду Ліз-Фен-
Глі?
рН ≈1
рН ≈3
рН ≈ 5
рН ≈ 7
рН >7
Завдяки наявності якої амінокислоти ізоелектрична точка деяких білків лежить
у лужному середовищі?
Ліз
Цис
Ала
Глу
Сер
Завдяки наявності яких амінокислот ізоелектрична точка деяких білків лежить
у кислому середовищі?
Асп
Ліз
Ала
Глу
Сер
Які фактори не спричиняють денатурацію білка?
Нагрівання
УФ-опромінення
Внесення речовин, які руйнують водневі зв'язки
Додавання води
Зберігання у прохолодному місці
Які фактори спричиняють денатурацію білка?
Зміна рН середовища
Внесення окисників або відновників
Внесення речовин, які руйнують водневі зв'язки
Додавання води
Зберігання у прохолодному місці
Денатурованим білком називають:
Білок, що має довгий поліпептидний ланцюг
Білок, який піддався гідролізу
Білок, що має β-складчату структуру
Білок, який зазнав змін
Білок у незмінному вигляді
Нативним білком називають:
Білок, що має довгий поліпептидний ланцюг
Білок, який піддався гідролізу
Білок, що має β-складчату структуру
Білок, який містить багато залишків цистеїну
Білок у незмінному вигляді
Виберіть амінокислоти, які формують третинну структуру білка:
Валін
Пролін
Аланін
Глутамінова кислота
Гліцин
Виберіть амінокислоти, які формують третинну структуру білка:
Серин
Цистеїн
Аланін
Аспарагінова кислота
Лізин
За якою ознакою білки поділяють на фібрилярні та глобулярні?
Амінокислотна послідовність
Кількістю пептидних зв'язків
Природою С-кінцевої амінокислоти
Відношенням довжини молекули до її ширини
Природою N-кінцевої амінокислоти
Яким фактором не стабілізується третинна структура білка?
Дисульфідними містками
Йон-іонними взаємодіями
Водневими зв'язками
Пептидними зв'язками
Гідрофобними взаємодіями
Третинна структура стабілізується:
Пептидними зв'язками
Пептидними зв'язками
Дисульфідними містками
Гідрофобними взаємодіями
Йон-іонними взаємодіями
Якими факторами стабілізується вторинна структура білка?
Йон-іонними взаємодіями
Водневими зв'язками
Гідрофобними взаємодіями
Дисульфідними містками
С-Кінцевою амінокислотою
Що таке первинна структура білка?
α-Спіраль
β-Складчата структура
Чергування дисульфідних містків
Йон-іонні взаємодії
Амінокислотна послідовність
Третинна структура білка це:
α-Спіраль
β-Складчата структура
Клубкоподібна форма пептидного ланцюга
Довжина поліпептидного ланцюга
Амінокислотна послідовність
Вторинна структура білка це:
α-Спіраль
β-Складчата структура
Клубкоподібна форма пептидного ланцюга
Довжина поліпептидного ланцюга
Амінокислотна послідовність
Йон-іонні взаємодії стабілізують:
Тільки первинну структуру білка
Тільки вторинну структуру білка
Первинну і вторинну структуру білка
Тільки третинну структуру білка
Тільки третинну структуру білка
Якісною реакцією на пептидний зв’язок є:
Біуретова реакція
Реакція ацилування
Реакція дезамінування
Реакція алкілування
Нінгідринова реакція
Виберіть структуру, котра містить пептидний зв'язок:
Первинна структура білка це:
α-Спіраль
β-Складчата структура
Клубкоподібна форма пептидного ланцюга
Йон-іонні взаємодії у молекулі білка
Амінокислотна послідовність
Котра із сполук поліпептидної природи регулює вміст глюкози в крові?
Окситоцин
Енкефалін
Інсулін
Вазопресин
Ендорфін
При обробці тетрапептиду фенілізотіоціанатом була добута зазначена нижче
ФТГ-похідна та трипептид, який утворив наведену ДНФ-похідну та суміш
амінокислот:
Який тетрапептид було досліджено?
Гіс-Три-Вал-Тре
Гіс-Три-Лей-Сер
Три-Гіс-Лей-Сер
Вал-Сер-Гіс-Три
Гіс-Лей-Три-Сер
При частковому гідролізі трипептиду було одержано гліцин і дипептид Вал-
Ліз, а за інших умов гідролізу утворився лізин та дипептид Глі-Вал. Який
трипептид досліджувався?
Вал-Ліз-Глі
Глі-Вал-Ліз
Ліз-Глі-Вал
Ліз-Вал-Глі
Глі-Ліз-Вал
Виберіть дипептид, який утворює таку ФТГ-похідну:
Вал-Глі-Ала
Іле-Глі-Ала
Лей-Глі-Ала
Ала-Ала-Вал
Ала-Вал-Вал
Вкажіть продукт реакції Едмана трипептиду Вал-Лей-Іле:
Визначення амінокислотної послідовності поліпептидів та білків за Едманом
базується на їх взаємодії:
З 2,4-Динітрофлуорбензеном
З фенілізотіоціанатом
З дициклогексилкарбодіімідом
З дициклогексилкарбодіімідом
Карбонілдіімідазолом.
Виберіть ДНФ-похідну, такого тетрапептиду:
При взаємодії поліпептиду з реактивом Сенгера і наступному гідролізі
утворилася суміш аланіну, гліцину, аспарагінової кислоти, лізину та така сполука:
Яка амінокислота була N-кінцевою?
Гліцин
Лейцин
Аланін
Валін
Ізолейцин.
Другою стадією твердофазного синтезу поліпептидів є:
Взаємодія сполуки С-кінцева кислота-полімер з заблокованою N-
кінцевою кислотою
Взаємодія сполуки N-кінцева кислота-полімер з заблокованою C-
кінцевою кислотою
Блокування карбоксильної групи С-кінцевої кислоти
Відщеплення полімеру
Зняття «захисту» з С-кінцевої кислоти.
Першою стадією твердофазного синтезу поліпептидів є:
Нарощуванн N-кінцевої кислоти на полімер
Блокування карбоксильної групи С-кінцевої кислоти
Блокування аміногрупи групиN-кінцевої кислоти
Утворення пептидного зв'язку.
Нарощуванн С-кінцевої кислоти на полімер
Для нарощування пептидного ланцюга до наведеної структури треба:
Гідролізувати естерний зв'язок
Подіяти воднем/Рd
Подіяти НСl
Нагріти реакційну суміш
Сполуку декарбоксилувати
Для активування карбоксильної групи у синтезі дипептидів використовують:
Для здійснення наведеної реакції використовують:
Дициклогексилкарбодіімід
трет-Бутоксикарбоксазид
Фенілізотіоціанат
Карбонілдіімідазол
Дензоксикарбонілхлорид.
Виберіть реагент, який необхідно використати для запобігання утворення
Глі-Глі при синтезі дипептиду Ала-Глі:
Виберіть реагенти, які необхідно використати для запобігання утворення
Глі-Ала при синтезі дипептиду Ала-Глі:
Виберіть реагент, який необхідно використати для запобігання утворення
Ала-Ала при синтезі дипептиду Ала-Глі:
Які дипептиди утворяться у конкурувальних процесах при синтезі наведеного нижче дипептиду?
Лей-Лей
Вал_вал
Фен-Фен
Тир-Тир
Ала-Ала
Які дипептиди можуть утворитися при наведеній взаємодії?
Ала-Вал
Ала-Ілей
Ала-Три
Вал-Вал
Ала-Ала
Роль коферменту в реакціях переамінування зводиться до :
Окиснення аміногрупи амінокислоти
Окиснення аміногрупи амінокислоти
Перенесення аміногрупи від амінокислоти до кетонокислоти
Декарбоксилуванні амінокислоти
Декарбоксилуванні кетонокислоти
Коферментом амінотрансфераз є:
Вітамін С
Вітамін К
Вітамін В1
Вітамін В2
Вітамін В6
Яка амінокислота утвориться у результаті наведеної взаємодії?
Аспарагін
Лейцин
Валін
Глутамінова
Аспарагінова
Із якої амінокислоти шляхом переамінування утворюється наведена сполука?
Аспарагінової
Лізину
Валіну
Глутамінової
Глутаміну
Яка кетонокислота утвориться шляхом переамінування аланіну?
Ацетооцтова
Піровиноградна
α-Кетоглутарова
α-Кетомасляна
Щавлевооцтова
Із якої кетонокислоти шляхом переамінування утворюється аспарагінова
кислота?
Ацетооцтової
Піровиноградної
α-Кетоглутарової
α-Кетомасляної
Щавлевооцтової.
В якому випадку терміни не пов’язані між собою?
Первинна структура білка – амінокислотна послідовність
Вторинна структура білка – α-спіраль
Вторинна структура білка – β-складчата структура
Вторинна структура білка – дисульфідний місток
Первинна структура білка – водневі зв’язки
Для встановлення амінокислотної послідовності білків використовують:
Реакцію Cенгера
Біуретову реакцію
Ксантопротеїнову реакцію
Нінгідринову реакцію
Деградацію за Едманом
Яка з наведених сполук є дипептидом Ала-Глі?
Виберіть амінокислоту, яка утвориться в результаті реакції переамінування із
α-кетоглутарової кислоти:
Аспарагінова кислота
Глутамінова кислота
Лізин
Триптофан
Глутамін
При відновному дезамінуванні валіну утвориться:
Масляна кислота
Ізомасляна кислота
Ізовалеріанова кислота
Акрилова кислота
Піровиноградна кислота
При окиснювальному дезамінуванні аланіну утвориться:
Щавлевооцтова кислота
Винна кислота
Молочна кислота
Ацетооцтова кислота
Піровиноградна кислота
