Karboksigrupe

Aminogrupe

Radikalu

Peptidiniu ryšiu

Pirminė struktūra

Antrinė struktūra

Tretinė struktūra

Ketvirtinė struktūra

Baltymai yra organinės molekulės.

Baltymai sudaryti iš gliukozės molekulių.

Baltymų monomerai – aminorūgštys.

Baltymai – tai mažos masės neorganinės medžiagos.

Pirminė struktūra

Antrinė struktūra

Tretinė struktūra

Ketvirtinė struktūra

Tarp karboksigrupės vienoje aminorūgšties molekulėje ir aminogrupės kitoje atskylant vandens molekulei.

Tarp dviejų aminorūgščių karboksigrupių atskylant vandeniui.

Tarp dviejų aminorūgščių aminogrupių atskylant vandeniui.

Tarp vienos aminorūgšties karboksigrupės ir vandens atskylant aminogrupei.

Kai 20 skirtingų aminorūgščių peptidiniais ryšiais susijungia į grandinę.

Kai kelios ar keliasdešimt polipeptidų globulių susijungia ir sudaro kompleksą.

Kai polipeptidas susisuka į polipeptido α spiralę ar susirango suformuodamas β klostes.

Kai polipeptido α spiralė ar β klostės susisuka ar susilanksto ir sudaro kompaktišką globulę.

A – pirminė baltymo struktūra; C ir E – antrinė baltymo struktūra; D – tretinė baltymo struktūra; B – ketvirtinė baltymo struktūra.

A ir C – pirminė baltymo struktūra; E – antrinė baltymo struktūra; B – tretinė baltymo struktūra; D – ketvirtinė baltymo struktūra.

C – pirminė baltymo struktūra; A ir E – antrinė baltymo struktūra; B – tretinė baltymo struktūra; D – ketvirtinė baltymo struktūra.

C – pirminė baltymo struktūra; A – antrinė baltymo struktūra; B ir E – tretinė baltymo struktūra; D – ketvirtinė baltymo struktūra.

Pirminė struktūra lemia baltymo aminorūgščių seką ir turi įtakos tretinės struktūros susidarymui.

Pirminė struktūra yra svarbi tik baltymo sintezės metu, tačiau nedaro įtakos jo galutinei formai.

Antrinė struktūra susidaro tarp aminorūgščių grandinių ir gali turėti α spiralės arba β klostės formas.

Antrinė struktūra susidaro dėl hidrofobinių sąveikų tarp aminorūgščių šoninių grandinių.

Tretinė struktūra nulemia baltymo funkcijas, nes nuo jos priklauso baltymo erdvinė forma.

Fibriliniai baltymai turi tik α spiralės struktūrą, o globuliniai baltymai – tik β klostės struktūrą.

Fibriliniai baltymai neturi antrinės struktūros, o globuliniai baltymai susidaro tik iš antrinės struktūros.

Fibrilinių baltymų antrinė struktūra gali būti α spiralės arba β klostės, o globuliniuose baltymuose α spiralės kaitaliojasi su nespiraliniais ir kartais klostytais sluoksniais.

Fibrilinių baltymų antrinė struktūra sudaryta iš α spiralių, o globulinių baltymų – iš α spiralių, besikaitaliojančių su β klostėmis.

Pirminė baltymo struktūra, nes struktūriškai pavaizduotos viena su kita susijungusios aminorūgštys.

Antrinė baltymo struktūra, nes aminorūgštys susisukusios α spirale ar susirangiusios β klostėmis.

Tretinė baltymo struktūra, nes pavaizduota, kaip polipeptido α spiralė ir β klostės susisuka ir sudaro globulę.

Ketvirtinė baltymo struktūra, nes susijungusios 3 polipeptidų globulės.

Baltymo fermento struktūra tampa per didelė, kad galėtų sąveikauti su substratu.

Suyra peptidiniai ryšiai tarp aminorūgščių ir substrato molekulės negali prisijungti prie aminorūgščių.

Suirus tretinei struktūrai baltymas fermentas gali veikti tik aukštesnėje nei organizmo temperatūroje.

Deformuojasi arba išnyksta aktyvusis centras, todėl baltymas fermentas nebegali prisijungti prie substrato.

1

2

3

nėra pažymėta

Kitos baltymų sintezei reikalingos aminorūgštys gaunamos su augaliniu maistu.

Organizme esančios aminorūgštys vykstant cheminėms reakcijoms keičia savo cheminę struktūrą ir taip organizmas gali pagaminti daugiau skirtingų baltymų.

Didelę skirtingų baltymų įvairovę lemia aminorūgščių išsidėstymas pirminėje baltymo struktūroje ir aminorūgščių kiekis molekulėje.

Didelę skirtingų baltymų įvairovę lemia fermentai, kuriems veikiant prie aminorūgščių aminogrupės gali prisijungti metalai.

1

2

3

4