Font size
WorksheetsВопросы по белкам и азотистому обмену (рабочий лист)
Total questions: 94
Worksheet time: 47mins
Полноценные пищевые белки-это:
яичный альбумин
коллаген
зеин (из кукурузы)
нет правильного ответа
глютеин
Если студент примет с пищей 100 г белка и с мочой выделится 14 г азота, это будет наблюдаться.
Положительный азотистый баланс
отрицательный азотистый баланс
азотистый баланс
нет правильного ответа
средний азотистый баланс
Количество белка в сыворотке крови человека в норме ... г/л.
65-80
3,33-5,55
150-300
60-100
50-80
Качественным белком считается... 1. молочный казеиноген 2. яичный альбумин 3. рыбья икра 4. коллаген 5. пшеничный глиадин 6. кукурузный зеин
1,2,3
4,5,6
1,5,6
2,5,6
1,4,6
К необменным компонентам пищи относятся... 1. Метионин. 2. Полиненасыщенные жирные кислоты 3. Углеводы 4. Витамины 5. Аланин 6. Глицин.
1,2,4
3,4,5
4,5,6
1,5,6
2,4,5
Сложные белки считаются.... 1. лютропин 2. фоллитропин 3. мелатонин 4. соматотропин 5. Тиреотропин
1,2,5
3,4,5
4,5
1,3,4
1,3,5
Снижение функции белка - это... . 1. Защитный путь слюнных желез; 2. Солевой раствор мочевой кислоты; 3. Раствор холестерина; 4. Встреча мочевины.
1,2
3,4
1,3,4.
3,4
2,4
Изоэлектрической точкой белка считается уровень pH белка, равный.........
электронейтральный
теряет родную форму
движется к аноду в электрическом поле
движется к катоду в электрическом поле
первоначально не изменяется в электрическом поле, затем движется к катоду
Воздействие хлористого водорода и высокой температуры на белок вызывает... 1.гидролиз2.адсорбцию3.диализ4.денатурацию
1,4
1,2
1,3
2,3
3,4
Среднее количество азота в белке...%.
16
25
60
6,25
20
Наблюдается отрицательный азотистый баланс...
онкологические заболевания и голод
в детстве
в период выздоровления (при выздоровлении от болезни)
во время беременности
после еды
Положительный азотистый баланс наблюдается в следующих случаях: 1. при онкологических заболеваниях 2. при голодании 3. в детском возрасте 4. в период выздоровления (при выздоровлении от болезни) 5. при беременности
3,4,5
1,2
1,23
1,3,5
2,3,4
Выбирайте простые белки. 1. альбумины 2. протамины 3. гистоны 4. интерфероны 5. казеиноген
1,2,3
2,4,5
1,3,5
3,4,5
5,4
Количество белка в сыворотке крови в норме.
1,5-2,3
0,6-1,0
3,33-5,55
4.
0,5-1,2
Это тот, который старается не осаждать молекулу белка в растворе. 1. электрический заряд 2. высокомолекулярная масса 3. гидратная оболочка 4. оптическая активность 5. крупноразмерные части
1,3
1,4
1,5
2,4
4,5
Какая связь разрывается при денатурации белка? 1. Водородная связь 2. Гидрофобная связь 3. Ионная связь 4. Дисульфидная связь 5. Пептидная связь
1,2,3,4
3,4
2,3,5
Все ответы верны
Нет правильного ответа
Положительно заряженные белки:
Альбумины
Глобулины
Глютелины
Гистоны
Протамины
Не вызывает денатурацию белков:
Конс. азотной кислоты
Сульфат меди
1% белковый раствор
Минусы.щелочи
сульфат аммония
Насыщенность белками определяют:
С наличием необменных аминокислот
С наличием одной необменной аминокислоты
При наличии циклической аминокислоты
При отсутствии циклических аминокислот
При наличии всех взаимозаменяемых аминокислот
Синтез какого белка соединительной ткани нарушается при цинге:
кератин
авидин
коллаген
альбумин
миоглобин
Альбумины считаются полноценными белками, потому что они:
транспорт делает свою работу
распространен в природе
содержит все незаменимые аминокислоты
содержит все аминокислоты
содержит полицилклические аминокислоты
К патологическим компонентам мочи не относятся:
аминокислота
билирубин
кетоновое тело
белок -глюкоза
Функции белков крови:
Структура, Защита, Транспорт, Дыхание
Поддержание онкотического давления, свертываемости крови, питания.
транспорт, гомеостатический, поддержка
транспортные и каталитические
гомеостатический, липолитический, сократительный
Фракционирование органическими растворителями зависит от того, какие свойства белков:
К молекулярной массе
Амфотерный
Увлажнение
К воссоединению
Аргинин
Эндопептидазы гидролизуют:
белки до аминокислот
белки в пептиды
Триацилглицерин в глицерин и жирные кислоты
крахмал в мальтозу
аминокислоты в аммиак
Назовите три аминокислоты, участвующие в синтезе креатина.
глицин
аргинин
метионин
аланин
глютамин
Наиболее распространенные аминокислоты в составе оксида коллагена. Отметьте все верные варианты.
глицин
пролин
гидроксипролин
Назовите три основных пути использования аминокислот, всасываемых из кишечника. Отметьте все верные варианты.
синтезируются строительные белки
Деградация до конечного продукта
Синтезируются биологически активные вещества
Назовите три аминокислоты, участвующие в синтезе пуринового ядра. Отметьте все верные варианты.
Аспарагиновая кислота
Глутамат
Глицин
Назовите три фермента, относящиеся к протеиназам желудочного сока. Отметьте все верные варианты.
Пепсин
Ренин
Трипсин
Назовите три отличия пепсина от других протеолитических ферментов. Отметьте все верные варианты.
Стабилен в сильнокислой среде
Оптимальный реус-1,0-2,0
Имеет низкую изоэлектрическую точку
Назовите 3 протеолитических фермента, образующихся в поджелудочной железе и активирующихся в кишечнике. Отметьте все верные варианты.
Трипсин
Химотрипсин
Эластаза
Укажите 4 характеристики белковой молекулы. Отметьте все верные варианты.
высокомолекулярное соединение
состоит из аминокислот
органическое соединение
Назовите 5 незаменимых аминокислот, входящих в состав белков. Отметьте все верные варианты.
валин
метионин
триптофан
фенилаланин
треонин
Основное место начала переваривания белков. Отметьте все верные варианты.
Желудок
Полость рта
Фермент, активируемый энтерокиназой. Выберите один верный вариант.
Трипсиноген
Пепсиноген
Химотрипсин
Функции трипсина. Выберите все правильные варианты.
Активизация других зимогенов
Гидролиз белков
Выделение соляной кислоты
Синтез АТФ
Реакция на поступление белков в желудок. Выберите все правильные варианты.
Выделение гастрина
Секреция пепсиногена
Ингибирование секреции кислоты
Выработка глюкагона
Механизмы инактивации пепсина в тонком кишечнике. Выберите все правильные варианты.
Щелочная среда
Отсутствие HCl
Присутствие желчи
Наличие липаз
Какой из перечисленных ферментов может участвовать в реакциях дезаминирования?
Глутаматдегидрогеназа
Тирозиназа
Аланинаминотрансфераза
Глутаматдекарбоксилаза
Гистидаза
Назовите 2 аминокислоты, незаменимым человеку. Выберите все правильные варианты.
Аланин
Фенилаланин
Пролин
Аспарагин
Какие 2 аминокислоты имеют положительный заряд в радикальной части? Выберите все правильные варианты.
Глутамат
Лизин
Валин
Аргинин
Укажите 3 представителей желчных кислот, содержащих глицин. Выберите все правильные варианты.
Гликохолат
Гликодеоксихолат
Гликохенодезоксихолат
Таурохолат
Хенодезоксихолат
Трансаминирование — реакция межмолекулярного транспорта какой группы?
Аминогруппа
Тиогруппы
Метиловая группа
Этильная группа
Формильная группа
Укажите 3 группы гормонов, состоящих из аминокислот. Выберите все правильные варианты.
Меланин
Катехоламины
Кальцитонин
Соматостатин
Гормоны щитовидной железы
Назовите 3 вещества, относящиеся к группе катехоламинов. Выберите все правильные варианты.
Адреналин
Глюкоген
Дофамин
Инсулин
Норадреналин
Назовите три основных физиологических эффекта катехоламинов. Выберите все правильные варианты.
Сужает вены
Повышает кровяное давление
Уменьшает количество глюкозы в крови
Увеличивает количество глюкозы в крови
Снижает кровяное давление
Три представителя биогенных аминов, образующихся из изомеров триптофана и диоксифенилаланина под действием декарбоксилазы ароматических аминокислот. Выберите все правильные варианты.
Тирамин
Триптамин
Гистамин
Дофамин
Серотонин
Назовите три способа нейтрализации биогенных аминов. Выберите все правильные варианты.
Путем конъюгации в печени
Путь гидроксилирования
Дезаминирования
Путем трансаминирования
Путем метилирования
Витаминоподобное вещество, участвующее в окислительном декарбоксилировании альфа-кетокислот:
Липоевая кислота
Убихинон
Инозитол
Холин
Витамин F
Основные типы декарбоксилирования аминокислот в живых тканях. Выберите все правильные варианты.
Альфа-декарбоксилирование
Трансаминирование
Омега-декарбоксилирование
Дезаминирование
Бета-декарбоксилирование
Дополните перечень основных типов декарбоксилирования аминокислот. Выберите все правильные варианты.
Декарбоксилирование, связанное с трансаминированием
Декарбоксилирование, связанное с конденсацией 2 молекул
Трансаминирование
Дезаминирование
Основной путь дезаминирования аминокислот в организме человека:
Обратимое дезаминирование
Трансдезаминирование
Межмолекулярное дезаминирование
Гидролитическое дезаминирование
Оксидительное дезаминирование
Ключевой фермент прямого дезаминирования аминокислот:
L-оксидаза
D-оксидаза
Моноаминоксидаза
Трансаминаза
Глутаматдегидрогеназа
Ключевым ферментом непрямого дезаминирования является кофактор:
НАД
Липоевая кислота
ФАД
ФМН
Убихинон
Аминокислоты образуются в результате трансаминирования каких соединений?
Альдегидный спирт
Желчные кислоты
Гидроксикислоты
Биогенные амины
Альфа-кетокислоты
Что получается в результате переаминирования аминокислот?
CO2 и N2O
Аминокислота и кетокислота
Кислород и вода
Аммиак
Кетокислота и оксикислота
Кетокислота, занимающая центральное место при непрямом дезаминировании:
Ацетоацетат
Пируват
Альфа-кетоглутарат
Альфа-кетобутират
Оксалоацетат
При инфаркте миокарда наблюдается следующая активация трансаминаз:
Валин-аминотрансфераза
Аспартатаминотрансфераза
Аланинаминотрансфераза
Гистидин-аминотрансфераза
Серинаминотрансфераза
Кетогенная аминокислота:
Лизин
Тирозин
Лейцин
Фенилаланин
Триптофан
Глутаматдегидрогеназа находится в:
В митохондриальном матриксе
Во внутренней мембране митохондрий
Во внешней мембране митохондрий
Мембрана находится в пространстве между
В цитозоле
Получается в результате декарбоксилирования аминокислот:
Альдегидный спирт
Биогенные амины
Жирные кислоты
Кетоновые тела
Альфа-кетокислоты
Кофермент декарбоксилазы:
Биотин
Пиридоксальфосфат
Никотинамид
Тиамина пирофосфат
Рибофлавин
Метод нейтрализации аммиака
Образование солей аммония
Производство глютамина
Образование аспарагина
Синтез мочи
Обратимое дезаминирование
Основной орган, вырабатывающий мочу в организме
Печень
Почка
Кишечный эпителий
Мышцы
Селезёнка
Уровень мочевины в крови (ммоль/л)
15–20
2.49–8.33
45–60
10.5–20.5
30–40
Количество АТФ, необходимое для синтеза одной молекулы мочевины
1
2
3
4
0
Биогенный амин участвует в контроле артериального давления, температуры тела, функции дыхания, клубочковой фильтрации
Тирамин
Триптамин
Гистамин
Гамма-аминомасляная кислота
Серотонин
Свободный аммиак не выделяется в организме
Обмен аминокислот
Расщепление биогенных аминов
Деградация пуриновых оснований
Расщепление пиримидиновых оснований
Реакция трансаминирования
Обезвреживание аммиака не включает
Образование солей аммония
Производство глютамина
Синтез мочевины
Трансаминирование
Синтез мочевой кислоты
В орнитиновом цикле он образуется из метаболита в цикле мочевины
Аргинин
Орнитин
Аспартат
Глутамат
Глицин
... последовательно производится в орнитиновом цикле
Карбамоилфосфат, орнитин, цитруллин, аргининосукцинат, аргинин
Карбамоилфосфат, цитруллин, орнитин, аргининосукцинат, аргинин
Аргинин, карбамоилфосфат, орнитин, цитруллин, аргининосукцинат
Орнитин, карбамоилфосфат, цитруллин, аргининосукцинат, аргинин
Карбамоилфосфат, орнитин, цитруллин, аргинин, аргининосукцинат
2 фермента, не относящихся к ферментам орнитинового цикла
Аспарагиназа
Орнитинкарбамоилтрансфераза
Аргининосукцинатсинтетаза
Фумараза
Биогенные амины 2 пути нейтрализации
Метилирование
Конъюгация в печени
Гидроксилирование
Декарбоксилирование
Кофактор всех трансаминаз
Пиридоксальфосфат (ПФ)
Витамин B6
Биотин
Тиамин
Основные акцепторы аминогрупп при трансаминировании
α-Кетоглутарат
Пировиноградная кислота
Цитрат
Сукцинат
Реакции, ведущие к удалению аминогруппы
Оксидительное дезаминирование
Трансаминирование с последующей дезаминацией
Гидроксилирование
Карбоксилирование
Фермент окислительного дезаминирования
Глутаматдегидрогеназа
Аминооксидаза
Аспартатаминотрансфераза
Цитохромоксидаза
Продукт окислительного дезаминирования глутамата
Аммиак
α-Кетоглутарат
Фумарат
Лактат
Связывание аммиака в нетоксичную форму
Синтез глутамина
Синтез мочевины
Гликолиз
Транскрипция
Кофермент для реакции образования глутамата
НАДФН
Пиридоксальфосфат
Биотин
ФАД
Фермент, катализирующий синтез мочевины
Аргиназа
Орнитинтранскарбамоилаза
Лактатдегидрогеназа
Цитохромредуктаза
Первичный донор азота в орнитиновом цикле
Глутамат
Аспартат
Глицин
Гистидин
Органеллы, участвующие в синтезе мочевины
Митохондрии
Цитозоль
Лизосомы
Аппарат Гольджи
Реакции с потерей аминогруппы
Дезаминирование
Дезамидирование
Фосфорилирование
Гидролиз
Продукт дезаминирования аспартата
Щавелевоуксусная кислота
Аммиак
Мочевина
Пируват
Варианты дезаминирования
Окислительное
Неокислительное
Радикальное
Альдольное
Функция аланинового цикла
Транспорт аммиака из мышц в печень
Поставщик углерода для глюконеогенеза
Синтез мочевины в мышцах
Утилизация холестерина
Фермент обратной трансаминирования
Аспартатаминотрансфераза
АЛТ (аланинаминотрансфераза)
Лактатдегидрогеназа
Пируваткарбоксилаза
Аминотрансферазы локализуются
В цитозоле
В митохондриях
На плазматической мембране
В ядре
Путь утилизации гомоцистеина
Метилирование с образованием метионина
Трансульфурация в цистеин
Гидролиз до глюкозы
Превращение в аргинин
Биологическая роль аспартатаминотрансферазы
Образование щавелевоуксусной кислоты
Участие в ЦТК
Окисление жирных кислот
Фосфорилирование белков
Кофермент гистидиндекарбоксилазы
Пиридоксальфосфат
Витамин B6
НАДФ
Биотин
Возможные конечные продукты метаболизма аминокислот
Мочевина
Кетоновые тела
