Modificaciones postraduccionales

Modificaciones postraduccionales

HIDROXILACIÓN

• Incorporación de grupos –OH a algunas proteínas

  (Colagenos, lisina, oxitocina)

ACETILACIÓN

• Modificación en sitio N-terminal.

• El mecanismo en la mayoría de los casos se lleva a cabo después de que la metionina (aminoacido iniciador) sea hidorxilada, posteriormente se agrega un grupo acetilo(COCH3).

• El Acetil-CoA es el donador del grupo acetilo

CARBOXILACIÓN

• Se añade un grupo carboxilo (COOH) a la cadena lateral de un aa

• EJEMPLO de Proteínas que son carboxiladas: aspartato, glutamato

• Esta modificación interviene en procesos de coagulación y en proteínas estructurales el hueso

METILACIÓN

• El donador de grupos metilo (CH3) es la S-adenosilmetionina(SAM) en nitrógenos y oxígenos

• La N metilación es una modificación irreversible.

• La metilación de las histonas de ADN es un regulador de la cromatina por lo tanto también de la actividad transcripcional

GLUCOSILACIÓN

• La glicosilación proteica es el proceso de adición serial de carbohidratos a una proteína existen varios tipos de glicoproteínas, de las cuales dos son las más abundantes: las N-Glicoproteínas y las O-Glicoproteínas.

GLUCOSILACIÓN

• Una de las modificaciones proteicas más comunes

• Se unen de manera covalente cadenas de oligosacáridos(glicanos)

• Estas modificaciones dan estabilidad extracelular a la proteína contra la degradación.

• Modificación presente principalmente en proteínas de membrana.

GLUCOSILACIÓN

En las N- Glicoproteínas, el carbohidrato (N-acetilglucosamina) se une al grupo amino de la cadena lateral del aminoácido asparagina (Asn) o glutamina (Glu) de la proteína

Los N-glicanos se adhieren al residuo de Asn de la proteína, que forma parte del triplete Asn-Xaa-Ser/Thr (donde Xaa puede ser cualquier aminoácido excepto prolina, ácido aspártico o glutámico)

GLUCOSILACIÓN

En las O-Glicoproteínas el lugar de unión del carbohidrato (N- acetilgalactosamina) es el grupo hidroxilo de las cadenas laterales de los aminoácidos serina y treonina de la proteína.

GLUCOSILACIÓN

• La glicosilación de proteínas es un proceso enzimático postraduccional llevado a cabo en el retículo endoplásmico y en el aparato de Golgi.

• Las reacciones de glicosilación son completadas por enzimas llamadas glicosiltransferasas

• Las glicoproteínas, una vez sintetizadas pueden encontrarse en la superficie celular o como moléculas de secreción, por lo que pueden modular o mediar una gran variedad de eventos durante las interacciones celulares y de células con la matriz extracelular, cruciales para el desarrollo y funciones de organismos multicelulares complejo.

GLUCOSILACIÓN

Las glicoproteínas, una vez sintetizadas pueden encontrarse en la superficie celular o como moléculas de secreción, por lo que pueden modular o mediar una gran variedad de eventos durante las interacciones celulares y de células con la matriz extracelular, cruciales para el desarrollo y funciones de organismos multicelulares complejos

MODIFICACIONES CON LÍPIDOS

• Incorporación de lípidos a las proteínas.

• Principalmente para aumentar su hidrofobicidad y mantener a

  las proteínas ancladas a la membrana.

FOSFORILACIÓN

• Es una de las modificaciones más comunes que se dan en células eucariotas

• Es un proceso reversible (fosforilacion-desfosforilación).

• La fosforilación puede controlar la actividad, estructura y localización celular de una proteína.

• Proteinas comunes que son fosforiladas son: serina, treonina y tirosina

• Participa en los procesos de división celular.

Fosforilación

Proteina cinasa (fosforila)

Fosforoteina fosfatasa (desfosforila)