Centro activo y Cinética enzimática

Los biocatalizadores aumentan la velocidad de las reacciones debido a que:

• aumentan la energía cinética de las partículas.

• disminuyen la energía de activación

• aumentan la energía libre.

• disminuyen la energía libre.

La velocidad de una reacción enzimática es directamente proporcional a:

• concentración de enzima

• concentración de sustrato.

• concentración de iones hidrógeno.

• concentración de cofactores.

En el valor de Km las moléculas de enzima están:

• todas como enzima libre

• la mitad como complejo enzima- sustrato

• todas como complejo enzima- sustrato.

• todas unidas al sustrato

El agente modificador del centro activo que altera el grado de disociación de los grupos ionizables

• concentración de enzima

• concentración de sustrato.

• concentración de iones hidrógeno

• concentración de cofactores.

Los componentes del centro activo que participan directamente en la transformación del sustrato son

• Grupos catalíticos.

• Grupos de ambientación

• Grupos de fijación

• Eje peptídico

Los cofactores enzimáticos :

• Todas las enzimas los requieren para ser activas.

• Su unión a la enzima nunca es covalente

• Pueden ser iones metálicos o moléculas orgánicas.

• Son inhibidores alostéricos de las enzimas a las que se unen

La complementariedad eléctrica entre la enzima y el sustrato se logra en el pH óptimo que puede ser:

• Ácido

• Básico.

• Neutro.

• Cualquiera.

Los inhibidores no competitivos no presentan similitud estructural con el sustrato natural de la enzima por lo que disminuyen la:

• Km

• Vmáx

• Temperatura óptima.

• Afinidad E-S

Parámetro cinético relacionado con la afinidad de la enzima por el sustrato cuya relación es inversamente proporcional.

• Km

• Vmáx

• Temperatura óptima

• pH óptimo.

Parámetro cinético relacionado con la eficiencia catalítica de la enzima

• Temperatura óptima

• Km

• Vmáx

• pH óptimo.