AVALIAÇÃO DE BIOQUÍMICA

O funcionamento dos organismos vivos depende de ENZIMAS, moléculas essenciais às reações metabólicas celulares. As ENZIMAS:

• Possuem cadeias nucleotídicas com dobramentos tridimensionais que reconhecem o substrato numa reação do tipo chave-fechadura.

• São substâncias químicas, de natureza lipídica, que aceleram a velocidade das reações, sem alterar o equilíbrio da reação.

• Apresentam uma região chamada sítio alostérico, à qual se adapta a molécula do substrato, reagindo entre eles.

• São catalisadores orgânicos, de natureza proteica, que reduzem a energia de ativação das reações químicas e são sensíveis às variações de temperatura.

As enzimas atuam como catalizadores nas diversas reações do metabolismo celular. Sobre as ENZIMAS é correto afirmar que:

• Após participarem das reações, não podem ser reutilizadas, pois fazem parte do produto final obtido.

• São eficientes porque atuam independentemente da variação do pH do meio.

• São pouco específicas, pois se ligam a qualquer substrato.

• Reduzem a energia de ativação necessária para que uma reação aconteça, acelerando as reações químicas sem alterar o equilíbrio.

Uma experiência com uma enzima digestória bovina para verificar a variação da velocidade de uma reação com o aumento da temperatura do meio em que ocorreu, gerou o Gráfico ao lado. Analisar e marcar a afirmativa que apresenta a conclusão correta observada nos resultado do gráfico:

• A velocidade da reação é inversamente proporcional ao aumento da temperatura.

• A velocidade da reação aumenta proporcionalmente com o aumento da temperatura.

• Existe uma temperatura ótima na qual a velocidade da reação é máxima.

• A velocidade da reação diminui proporcionalmente com o aumento da temperatura.

O gráfico ao lado mostra como a concentração do substrato afeta a velocidade de reação química.

O modo de ação das enzimas e a análise do gráfico permitem concluir que:

• O aumento da concentração de Substrato não interfere na velocidade de reação enzimática.

• O aumento da velocidade de reação com a enzima é inversamente proporcional ao aumento da concentração do substrato.

• Quando a reação catalisada atinge a velocidade máxima, todas as moléculas de enzimas estão saturadas, unidas às moléculas de substrato.

• A concentração do substrato não interfere na velocidade de reação com enzimas porque estas são inespecíficas.

Com relação aos conceitos de reações enzimáticas, marcar a afirmativa correta: As COENZIMAS

• São íons metálicos ligados à enzima, formando um complexo denominado holoenzima que regulam a atividade enzimática.

• Podem funcionar sozinhas, na ausência de uma enzima ou inativação desta.

• São moléculas orgânicas não proteicas, geralmente derivados de vitaminas, que auxiliam uma enzima na sua atividade catalítica.

• Ligam-se sempre às enzimas de forma covalente, reduzindo a cinética enzimática.

A coenzima A (CoA) exerce papel fundamental na transferência de grupos acil, na síntese e na oxidação de ácidos graxos, assim como na descarboxilação oxidativa do ácido pirúvico.

Qual é a vitamina precursora da CoA?

• Vitamina B5 (ácido pantotênico).

• Vitamina B1 ou Tiamina.

• Vitamina B2-Riboflavina.

• Vitamina C.

O conceito de isoenzimas é importante na clínica laboratorial, por exemplo, a análise das isoenzimas da creatinoquinase (CK1, CK2 e CK3) no diagnóstico e acompanhamento de doenças isquêmicas cardíacas.

As ISOENZIMAS são moléculas que:

• Apresentam a mesma estrutura molecular, reagem com o mesmo substrato e catalisam a mesma reação química.

• Apresentam diferentes estruturas moleculares, mas, reagem com o mesmo substrato e catalisam a mesma reação química.

• Apresentam diferentes estruturas moleculares, reagem com substratos diferentes em diferentes reações químicas.

• Diferem na sequência de ácidos graxos, reagem com o mesmo substrato e catalisam diferentes reações químicas.

Os estafilococos precisam de um composto químico chamado Ácido P-Aminobenzóico (PABA) para síntese de DNA e RNA bacteriano. A figura ao lado mostra a SULFANILAMIDA, usada como antibiótico, semelhante em forma e tamanho molecular ao PABA, que se liga ao centro ativo da enzima diidropteroato sintetase, inibindo a síntese do PABA. Estas informações, permitem concluir que o mecanismo de inibição pela SULFA é:

• Reversível competitiva.

• Reversível não competitiva.

• Irreversível.

• Incompetitivo.

Uma das formas regulação do metabolismo consiste em que, a molécula reguladora (um ativador ou inibidor), se liga a uma enzima em algum lugar diferente do sítio ativo, alterando a forma da enzima. Geralmente, os próprios produtos de uma via metabólica funcionam como reguladores, como exemplo, a inibição da fosfofrutoquinase (via glicolítica) pelo ATP, quando existe um grande aporte energético. Neste caso, o mecanismo de inibição consiste em:

• Inibição não competitiva reversível, cuja inibição independente da concentração do inibidor.

• Inibição irreversível, cuja inibição dependente da concentração do inibidor.

• Inibição alostérica irreversível, cuja inibição independente da concentração do inibidor.

• Inibição competitiva reversível, cuja inibição depende da concentração do inibidor.

Os organofosforados são altamente tóxicos por se ligarem de forma covalente com resíduos funcionais do centro ativo de várias enzimas, inibindo principalmente a acetilcolinesterase (AChE), que age nas sinapses nervosas. Qual é o mecanismo de inibição enzimática?

• Reversível competitiva.

• Reversível não-competitiva.

• Irreversível.

• Incompetitiva.