Defina enzima

• Proteína más cofactor que interviene en las reacciones metabólicas.

• Proteína que acelera la velocidad de las reacciones metabólicas.

• Compuestos con actividad catalítica.

• Ninguna opción es correcta.

Defina centro activo.

• Región del enzima que se adapta a cualquier sustrato.

• Región del enzima de estructura alfa-hélice.

• Región del enzima formado por los aminoácidos que se unen con el sustrato

• Región del enzima de estructura beta-lámina

Defina coenzima.

• Biomolécula orgánica que interviene en determinadas reacciones enzimáticas.

• Biomolécula inorgánica que interviene en determinadas reacciones enzimáticas.

• Biomolécula orgánica que actúa en determinadas enzimas.

• Biomolécula inorgánica que actúa en determinadas enzimas.

Defina inhibidor.

• Sustancia que aumenta o comienza la actividad catalítica.

• Proteína que disminuye o anula la actividad enzimática.

• Sustancia que disminuye o anula la actividad enzimática.

• Ninguna de las respuestas es correcta.

Defina energía de activación.

• Energía que hay que suministrar a los reactivos para que la reacción química se produzca.

• Energía que hay que suministrar a los productos para que la reacción química se produzca.

• Energía que hay que suministrar mediante ATP para que la reacción química se produzca.

• Acción que realiza el enzima para que la reacción química se produzca.

Seleccione todas las respuestas correctas: ¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?

• La temperatura por encima del punto óptimo produce desnaturalización que provoca disminución de actividad.

• Un aumento de la temperatura conlleva una mayor actividad enzimática hasta el punto de desnaturalización.

• Las enzimas presentan una temperatura óptima por debajo de la cual su actividad disminuye.

• Una disminución de la temperatura conlleva una menor actividad enzimática.

Seleccione todas las respuestas correctas: ¿Qué consecuencias tiene para la actividad enzimática el aumento de concentración de sustrato?

• Ninguna opción es correcta.

• A mayor cantidad de sustrato, mayor actividad enzimática.

• La cantidad de sustrato es independiente de la velocidad enzimática.

• Por enzima del punto de saturación, la actividad enzimática no aumenta aunque se añada más sustrato.

En la inhibición irreversible:

• El inhibidor forma enlaces débiles con el sustrato.

• El inhibidor forma enlaces débiles con el enzima.

• El inhibidor forma enlaces covalentes con el sustrato.

• El inhibidor forma enlaces covalentes con el enzima.

Marque todos los factores que puedan influir en la actividad enzimática.

• Temperatura.

• pH.

• Concentración de sustrato.

• Concentración de agua.

• Solubilidad del sustrato.

"El pH influye en la actividad enzimática: a mayor pH, menor actividad enzimática".

• Correcto. El aumento del pH favorece la formación de enlaces covalentes entre enzima y sustrato.

• Incorrecto. Existe un pH óptimo para el enzima. Si el pH varía mucho o muy rápido, se corre el riesgo de desnaturalización.

• Incorrecto. Existe un pH óptimo para el enzima, por encima del cual, el enzima se desnaturaliza.

• Incorrecto. Con una disminución del pH también es posible disminuir la actividad enzimática.