Catalyse enzymatique 2

Pour cette réaction spécifique, la vitesse de la réaction est mesurée via la vitesse ​ (a)   du produit. Dans le cas d'une réaction classique, ​ (b)   est présent en excès et la vitesse sera mesurée juste après le début de la réaction.

• d'apparition
• le substrat
• de disparition
• le produit
• l'enzyme

A quel moment les réactions catalysées par une enzyme atteignent leur vitesse maximale ?

• L'excès d'enzyme bloque la catalyse

• Lorsque la concentration en substrat est très élevée, l'enzyme est saturée et ne peut plus catalyser la réaction plus rapidement

• Il n'y a pas de vitesse maximale pour une réaction catalysée par une enzyme

• Je ne sais pas

Cette équation représente une équation intermédiaire dans le modèle de Michaelis-Menten. Pour une réaction classique, quel est le paramètre le plus simple à mesurer.

• La concentration en Subtrat

• Je ne sais pas

• La constante de Michaelis-Menten

• La concentration en complexe Enzyme-Substrat

Quelle est la vitesse intiale de la réaction lorsque la concentration en substrat est égale à la constante de Michaelis-Menten.

• La vitesse initiale est égale à la vitesse maximale

• La vitesse initiale est égale à la moitié de la vitesse maximale

• La concentration en substrat est si faible que la vitesse initiale est négligeable

• Il n'y a pas assez d'information pour déterminer la vitesse initiale

Pourquoi est-il préférable d'utiliser l'équation de Lineweaver-Burk plutôt que celle de Michaelis-Menten lorsque l'on étudie la cinétique enzymatique ? Sélectionnez les 2 réponses les plus appropriées.

• Cela permet de visualiser directement Km et Vmax sur le graphique

• Cela permet d'obtenir des valeurs plus précises de Km et de Vmax

• Cela permet de tracer un graphique en ligne droite plutôt qu'une courbe hyperbolique

• Cela permet de collecter moins de données pour calculer correctement les paramètres cinétiques

• Cela permet d'enlever les termes qui ne peuvent pas être calculés

En considérant la représentation graphique de l'équation de Lineweaver-Burk, faites correspondre les éléments ci-dessous

• 1/[S]

• L'ordonnée à l'origine

• 1/Vmax

• L'abscisse

• -1/Km

• L'abscisse à l'origine

• 1/V0

• L'ordonnée

On mesure la vitesse initiale V0 d'une enzyme pour 6 concentrations de substrat différente, puis on représente ces données sous la forme d'un graphique de Lineweaver-Burk. On modélise les données à l'aide d'une régression linéaire. A partir de ce modèle, on visualise l'abscisse à l'origine et l'ordonnée à l'origine. Calculer les paramètres de Michaelis-Menten pour cette enzyme. Faites bien attention aux unités. Vmax est égale à ​ (a)   nanomol/L/min et Km est égale à ​ (b)   micromol/L

• 33,33
• 20
• 0,33
• 3,33
• 333,33
• 2
• 4
• je ne sais pas
• 40
• aucune idée