Lab 3 (1)

holoenzym

• apoenzym + kofaktor

• część białkowa

• część niebiałkowa

• jony metali

oksydoreduktazy

• przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku chemicznego na inny

• katalizują reakcje utleniania i redukcji np.dehydrogenaza mleczanowa

• hydroliza (rozkład związków chemicznych z udziałem cząsteczek wody)

• synteza nowych związków sprzężona z odłączeniem 1 grupy fosforanowej (KOSZTEM ENERGII z ATP/ GTP)

transferazy

• przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku chemicznego na inny

• katalizują reakcje utleniania i redukcji np.dehydrogenaza mleczanowa

• hydroliza (rozkład związków chemicznych z udziałem cząsteczek wody)

• synteza nowych związków sprzężona z odłączeniem 1 grupy fosforanowej (KOSZTEM ENERGII z ATP/ GTP)

ligazy

• przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku chemicznego na inny

• katalizują reakcje utleniania i redukcji np.dehydrogenaza mleczanowa

• hydroliza (rozkład związków chemicznych z udziałem cząsteczek wody)

• synteza nowych związków sprzężona z odłączeniem 1 grupy fosforanowej (KOSZTEM ENERGII z ATP/ GTP)

liazy

• przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku chemicznego na inny

• katalizują reakcje utleniania i redukcji np.dehydrogenaza mleczanowa

• rozrywanie wiązań C-C, C-O, C-N lub C-S bez udziału wody (niehydrolityczne), tworzenie wiązań podwójnych przez dodanie lub usunięcie grup funkcyjnych- synteza wiązań bez udziału energii!

• synteza nowych związków sprzężona z odłączeniem 1 grupy fosforanowej (KOSZTEM ENERGII z ATP/ GTP)

Aktywność właściwa

• liczba jednostek aktywności enzymatycznej (kat lub u) na 1 mol białka
  enzymatycznego.

• 1 mikromol/ 1min, w temperaturze 30st C,
  w optymalnym pH, w warunkach reakcji 0 rzędu

• liczba jednostek aktywności enzymatycznej (kat lub u) przypadająca na
  jednostkę (kg/mg) masy białka enzymatycznego, np. kat/kg, u/mg.

jak zmienia się STAŁA MICHAELISA enzymu po dodaniu inhibitora w INHIBICJI KOMPETYCYJNEJ?

• stała michaelisa ZWIĘKSZA SIĘ

• stała michaelisa NIE ZMIENIA SIĘ

• stała michaelisa MALEJE

jak wiążą się efektory enzymów allosterycznych

• niekowalencyjnie

• kowalencyjnie

Białkiem magazynującym żelazo w organizmie jest

• ferredoksyna

• mioglobina

• transferyna

• ferrytyna

Struktura II-rzędowa białka określa

• sekwencję aminokwasów tworzących łańcuch białkowy

• przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych znajdujących się blisko siebie w łańcuchu polipeptydowym

• sposób pofałdowania łańcucha polipeptydowego warunkującą jej aktywność biologiczną

• ułożenie względem siebie podjednostek polipetydowych i rodzaj oddziaływań między nimi