Cinética Enzimática y Métodos Cinéticos

En la catálisis heterogénea:

• Ninguna

• E y S están en el mismo estado de agregación

• E y S están en distinto estado de agregación líquido, gaseoso o sólido

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Catálisis Heterogénea: ambos están en diferente fase; generalmente el catalizador es un sólido finamente dividido o pulverizado (de tamaño pequeño, pero mayor que el del sustrato) y el sustrato un líquido o gas. La velocidad de la reacción suele ser proporcional a la superficie de catalizador. Para la misma cantidad de catalizador sólido, la velocidad aumenta al disminuir el tamaño en que se pulveriza, porque aumenta la superficie disponible para que se una el sustrato.

En la catálisis homogénea:

• E y S están en distinto estado de agregación

• Ninguna

• E y S ambos están en el mismo estado de agregación, habitualmente líquido

Answer explanation

Catálisis Homogénea: ambos están en la misma fase, gaseosa o más frecuentemente líquida. La velocidad de la reacción suele ser proporcional a la cantidad de catalizador.

En la catálisis micro-heterogénea:

• E y S se encuentran en la misma fase

• Enzima y sustrato se encuentran habitualmente en estado líquido

• Ambas son correctas

Answer explanation

presenta características de las dos anteriores. Por una parte, ambos están en igual fase, por lo que sería homogénea; pero el catalizador es una partícula grande (comparado con el sustrato), macromolecular o coloidal, que interacciona con el sustrato igual que en la heterogénea.

En la catálisis micro-heterogénea:

• E y S son proteínas

• Ninguna

• E y S ambos están en estado líquido

Answer explanation

presenta características de las dos anteriores. Por una parte, ambos están en igual fase, por lo que sería homogénea; pero el catalizador es una partícula grande (comparado con el sustrato), macromolecular o coloidal, que interacciona con el sustrato igual que en la heterogénea.

En cinética enzimática:

• Ambas condiciones

• Se aplica la condición de estado estacionario al complejo ES

• [S] >>> [E]

Answer explanation

Condición 1: [S] >>> [E] (La concentración de sustrato es mucho mayor que la concentración de enzima)

Esta es una condición fundamental para poder aplicar la cinética de Michaelis-Menten de forma sencilla. La razón es la siguiente:

• Si la concentración de sustrato es mucho mayor que la de enzima, se asume que la formación del complejo enzima-sustrato (ES) no agota significativamente la cantidad de sustrato libre disponible en el medio.

• Esto permite considerar la concentración de sustrato [S] como aproximadamente constante durante la fase inicial de la reacción, que es donde se miden las velocidades iniciales (v0​) para determinar los parámetros cinéticos (Km​ y Vmax​).

Por lo tanto, la afirmación [S] >>> [E] es una condición importante en la cinética enzimática.

Condición 2: Se aplica la condición de estado estacionario al complejo ES

La aproximación del estado estacionario (o estado pseudo-estacionario) es otra suposición clave en la derivación de la ecuación de Michaelis-Menten. Esta aproximación establece que, después de un breve período transitorio inicial, la concentración del complejo enzima-sustrato [ES] permanece aproximadamente constante a lo largo del tiempo.

Esto no significa que el complejo ES no se forme ni se descomponga, sino que la velocidad de su formación es igual a la velocidad de su descomposición:

d[ES]/dt​≈0

Esta aproximación simplifica enormemente el tratamiento matemático de las ecuaciones de velocidad y permite derivar la famosa ecuación de Michaelis-Menten:

v0​=Vmax​[S]​ / Km​+[S]

En las reacciones catalizadas el enzima:

• No participa de la reacción

• Se transforma durante la reacción

• No se transforma durante la reacción

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La enzima facilita la reacción al proporcionar una vía de reacción alternativa con una menor energía de activación, pero al final del proceso, la enzima se libera inalterada, lista para unirse a otra molécula de sustrato y repetir el ciclo catalítico. Esta capacidad de ser reutilizada es lo que permite que pequeñas cantidades de enzima catalicen la conversión de grandes cantidades de sustrato.

Las enzimas son:

• Pueden ser ambas

• Metales

• De naturaleza proteica

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La gran mayoría de las enzimas conocidas son proteínas. Estas proteínas tienen una estructura tridimensional compleja y específica, determinada por su secuencia de aminoácidos. Esta estructura crea el sitio activo, una región específica donde se une el sustrato y donde ocurre la catálisis. La forma precisa y la disposición de los aminoácidos en el sitio activo son cruciales para la especificidad de la enzima por su sustrato y para su actividad catalítica.

En las reacciones catalizadas, el enzima:

• No modifica el camino de reacción

• El enzima aumenta la velocidad de reacción

• No varía la velocidad de la reacción

Answer explanation

Como catalizador biológico, su rol principal es acelerar la velocidad a la que una reacción química alcanza el equilibrio. Lo logra proporcionando una vía de reacción alternativa con una menor energía de activación

En las reacciones catalizadas, el enzima:

• No modifica el camino de reacción

• Ambas son correctas

• Disminuye la energía de activación del proceso

Answer explanation

Como catalizador biológico, su rol principal es acelerar la velocidad a la que una reacción química alcanza el equilibrio. Lo logra proporcionando una vía de reacción alternativa con una menor energía de activación

En el modelo de Michaelis-Menten la Vs:

• Se alcanza cuando la concentración inicial de enzima está saturada de sustrato

• Ambas son correctas

• Se alcanza a [S] elevadas