Wayground logo

Free Printable Worksheets

Font size

S
M
L
XL
Worksheets

biochemia 2

Total questions: 31

Worksheet time: 22mins

Name
Class
Date
1.

Enzymy katalizujące odłączanie grup chemicznych od substratu bez udziału wody to:

a)

metylotransferazy, kinazy

b)

reduktazy, oksydazy

c)

syntetazy, karboksylazy

d)

dekarboksyllazy, hydrolazy

2.

Oksydaza fenolowa to:

a)

należy do klasy hydrolaz

b)

jest metaloproteiną zawierającą Cu

c)

posiada selenocysteinę jako gr prostetyczną

d)

nie zawiera koenzymu/ grupy prostetycznej

3.

Wśród wymienionych zdań wybierz te, które charakteryzują peroksydazy:

I- Przeważają w tkankach roślinnych

II- Katalizują syntezę reaktywnych form tlenu

III- Katalizują rozpad dwupeptydów

IV- Należą do enzymów hemoproteinowych

a)

tylko I

b)

I, II, III

c)

I, IV

d)

I, II

4.

Trypsyna rozrywa wiązania peptydowe tworzone przez aminokwasy:

a)

zasadowe Arg i Lys

b)

kwaśne Asp i Glu

c)

aromatyczne Val i Trp

d)

o małych łańcuchach bocznych Ala i Leu

5.

Enzym posiadający numer 3.2.1.2. należy do:

a)

hydrolaz

b)

oksydoreduktaz

c)

transferaz

d)

triaz

6.

Do klasy hydrolaz należą:

a)

rybonukleaza i heksokinaza

b)

polimeraza DNA i L- amylaza

c)

ureaza i inwertaza

d)

lizozym i dehydrogenaza mleczanowa

7.

Enzymem trawiennym nie jest:

a)

elastaza

b)

ptialina

c)

trombina

d)

lipaza

8.

L- amylaza ślinowa należy do:

a)

esteraz

b)

glikozydaz

c)

peptydaz

d)

lipaz

9.

Triada katalityczna w miejscu aktywnym proteaz serynowych to reszty:

a)

treoniny, waliny, glutaminianu

b)

seryny, histydyny, glutaminy

c)

seryny, histydyny, asparaginianu

d)

treoniny, waliny, asparaginy

10.

Oznaczanie aktywności proteaz ze słodu jęczmiennego polegało na pomiarze ilości produktów proteolizy na podstawie specyficznej reakcji odczynnika Folina z:

a)

kwaśnymi

b)

zasadowymi

c)

siarkowymi

d)

aromatycznymi

11.

W metodzie Ansona kwas trójchloroctowy (TCA) dodaje się w celu:

a)

wytracenia białek i oddzielenia ich od rozpuszczalnych produktów reakcji hydrolizy

b)

zakwaszenia środowiska niezbędnego do oznaczania aminokwasów z użyciem odczynnika Folina

c)

wywołania barwy poprzez redukcje odczynnika Folina

d)

hydrolizy bialka i uzyskania peptydów

12.

Trypsynogen ulega aktywacji poprzez:

a)

fosforylację

b)

działanie wysokiego stężenia H+

c)

działanie aktywatora w postaci ATP

d)

ograniczoną proteolizę

13.

Fosforylacji ulegają reszty aminokwasów posiadające w łańcuchu bocznym grupę:

a)

karboksylową

b)

aminową

c)

hydroksylową

d)

aromatyczną

14.

Wskaż stwierdzenie fałszywe: Izoenzymy są odmianami tego samego enzymu:

a)

katalizującymi tę samą reakcję

b)

pochodzącymi z różnych genów

c)

różniącymi się strukturą i właściwościami katalitycznymi zależnie od tkanki w której występują

d)

różniącymi się modyfikacjami potranslacyjnymi o identycznej strukturze pierwszorzędowej

15.

Enzymy syntetyzowane w komórce w sposób ciągły, ponieważ ich rola w utrzymaniu procesów komórkowych lub struktury jest niezbędna, nazywane są enzymami:

a)

kluczowymi

b)

konstytutywnymi

c)

indukowanymi

d)

znacznikowymi

16.

Trypsyna jest:

a)

egzopeptydazą

b)

endopeptydazą

c)

proteazą cysteinową

d)

dipeptydazą

17.

Mechanizm katalizy kowalencyjnej( tworzenie się kowalencyjnego kompleksu enzymu z substratem) jest charakterystyczny dla:

a)

dysmutaz ponadtlenkowych

b)

oksydoreduktaz

c)

proteaz serynowych

d)

enzymów allosterycznych

18.

Poniższy schemat przedstawia zmianę aktywności enzymu przez

a)

sprzężenie zwrotne

b)

aktywację proteolityczną

c)

modyfikację kowalencyjną

d)

kontrolę syntezy i degradacji

19.

Ile jednostek międzynarodowych (U) stanowi 6 x 10^2 Ukat?

a)

36 x 10 ^4 U

b)

100 U

c)

1000 U

d)

36 x 10 ^2 U

20.

Swoistość substratowa enzymu polega na:

a)

szybszym osiągnięciu stanu równowagi katalizowanej reakcji

b)

obniżeniu stałej Michaelisa

c)

obniżeniu energii aktywacji

d)

katalizowaniu przemiany tylko jednego substratu lub grupy substratów

21.

Wskaż zdanie fałszywe:

a)

enzymy obniżają energię aktywacji

b)

enzymy zmieniają stan równowagi reakcji chemicznych

c)

miejsce aktywne enzymu jest obszarem, który wiąże substrat

d)

niektóre enzymy są aktywne w temp 80 C

22.

Jakiego rodzaju oddziaływania nie uczestniczą w tworzeniu kompleksu ES:

a)

siły van der Waaisa

b)

wiązania peptydowe

c)

wiązania jonowe

d)

wiązania wodorowe

23.

Która witamina wchodzi w skład FAD:

a)

kwas pantotenowy

b)

tiamina

c)

kwas askorbinowy

d)

rybofiamina

24.

Jeśli /\G ma wartość ujemną, to w reakcji enzymatycznej:

a)

obserwujemy wzrost energii swobodnej

b)

przemiana zachodzi samorzutnie z wydzieleniem energii

c)

reakcja jest termodynamicznie niemożliwa

d)

energia aktywacji ma wartość ujemną

25.

Produktem w reakcji katalizowanej przez inwertaze drożdzowa jest

a)

glukoza

b)

sacharoza

c)

glukoza i fruktoza

d)

skrobia

26.

W reakcji enzymatycznej stan przejściowy charakteryzuje się:

a)

najniższa energia swobodna

b)

długim okresem półtrwania

c)

najwyższą energią swobodną

d)

jest stanem najczęściej występujacym w przebiegu reakcji

27.

Które zdanie charakteryzuje koenzymy:

a)

związki będące nośnikami grup funkcyjnych

b)

wraz z grupa prostetyczna tworzą holoenzym

c)

w swej strukturze zawierają centrum aktywne

d)

nie wpływają na aktywność enzymów

28.

Aktywność enzymu podana w jednostkach międzynarodowych (U)

a)

jest wartością stała

b)

zależy od warunków i czasu trwania reakcji

c)

nie zależy od temperatury

d)

wyrażana jest w u mol/mg enzymu

29.

Optimum pH działania enzymu zalety od:

a)

czystości preparatu enzymatycznego

b)

temperatury środowiska reakcji

c)

lokalizacji enzymu w tkance i komórce

d)

wszystkie odpowiedzi są

30.

Efektorami a- amylazy ślinowej nie są:

a)

skrobia

b)

jony chlorkowe

c)

jony rtęci, miedzi i srebra

d)

prawidlowe a i b

31.

Podklasa w pierwszej klasie enzymów wskazuje:

a)

typ wiązania ulegającego hydrolizie

b)

rodzaj grupy w donorach ulegającej utlenieniu

c)

typ utworzonego wiązania

d)

typ rozszczepionego wiązania