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WorksheetsCinética enzimática
Total questions: 20
Worksheet time: 19mins
Puede generar cambios en las cargas de los aminoácidos afectando la estructura tridimensional de la enzima
Temperatura
pH
Cofactores
Presión
Factor que afecta de manera directa sobre la actividad enzimática al romper puentes de hidrógeno, puentes salinos, fuerzas de Van der Walls
Temperatura
pH
Cofactores
Presión
De acuerdo a la clasificación digital, las enzimas que rompen enlaces utilizando agua, pertenecen a la clase:
I. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
Grupo de enzimas que cambian de posición un grupo químico generando cambios estructurales en su sustrato
Oxidorreductasas
Transferasas
Isomerasas
Ligasas
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro
Oxidorreductasas
Transferasas
Isomerasas
Ligasas
De acuerdo con la EC (enzyme comission), la nomenclatura enzimática va seguida de cuatro numeros separados por puntos; el segundo número corresponde a:
Clase de enzima (tipo de reacción general)
Subclase (tipo de reacción específica)
Sub-subclase (grupo funcional del sustrato)
Serie (tipo de sustrato)
Sustancia de naturaleza proteica que va a realizar la actividad catalítica, que para ser activa necesita estar unida a un cofactor.
Holoenzima
Apoenzima
Coenzima
Es una enzima completa y activada catalíticamente
Holoenzima
Apoenzima
Cofactor
Coenzima
Molécula de naturaleza no proteica con poder catalítico, que al ser de tipo orgánico, se le conoce como:
Holoenzima
Apoenzima
Cofactor
Coenzima
Si el cofactor está unido por enlace covalente a la apoenzima, entonces se llama (a)
Si el cofactor se une a la apoenzima por enlace no covalente, se le llama: (a)
Coenzimas de la vitamina B3, cuyo mecanismo de reacción es la transferencia de electrones
NAD Y NADPH
Tetrahidrofolato
Coenzima A
Fosfato de piridoxal
Es el análisis cuantitativo del efecto de cada uno de los factores que intervienen en la actividad enzimática y que se evalúan a través de la reacción catalizada
Cinética química
Cinética enzimática
Diagrama termodinámico
Titulación ácido-base
Parámetro que se define como la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima
Absorbancia
Km
Gibbs
Velocidad máxima
En la siguiente imagen se observa una: Hipérbola rectangular con comportamiento asintótico; ¿Qué representa la meseta de esta gráfica?
Constante de Michaelis
Velocidad máxima
Velocidad media
Proceso de saturación
La constante de Michaelis-Menten se utiliza como una media de la afinidad entre:
la enzima y el sustrato
la enzima y el producto
la enzima y el inhibidor
Entre más pequeña sea la Km, nos indica que con poco sustrato la enzima llega más rápido a la velocidad máxima, teniendo como consecuencia una (a) afinidad de la enzima por el sustrato
Gráfico utilizado para interpretar la hipérbola rectangular en una recta ya que puede tener intersecciones con el eje de las abscisas y ordenadas
Efector que hace disminuir la actividad enzimática a través de interacciones con el centro activo u otros centros específicos
(a)
Tipo de inhibidores que compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima, que como consecuencia la Km aumenta y la Vmáx no se altera
No competitivos
Acompetitivos
Competitivos
Irreversibles
