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WorksheetsIntroducción al metabolismo - Cap 8
Total questions: 26
Worksheet time: 24mins
El siguiente gráfico muestra la energía de activación en una reacción catalizada por una enzima y en otra no catalizada
a) ¿A qué tipo de reacción corresponde cada una de las curvas?
b) Explica a qué se deben las diferencias de energía señaladas con los números 1,2 y 3.
¿Que es metabolismo?
Conjunto de reacciones o transformaciones químicas en el interior de la célula
Una ruta metabólica
Transformación de sustancias orgánicas a inorgánicas
transformación de sustancias inorgánicas a orgánicas
La reacción que consiste en romper una molécula de glucosa para obtener dos moléculas de piruvato, 2ATP y 2NADH pertenece a
Ciclo de Krebs
Respiracion celular
Glucolisis
Fermentacion
La reacción que consiste en romper una molécula de glucosa para obtener dos moléculas de piruvato, 2ATP y 2NADH pertenece a
Ciclo de Krebs
Respiracion celular
Glucolisis
Fermentacion
¿Cuál es la base de la especificidad de la acción enzimática? ¿Cuál es la ventaja de esta especificidad para la célula?
Considere la siguiente reacción catalizada por una enzima [EZ] y analice los siguientes gráficos considerando que las sustancias A y B siempre están en cantidad suficiente (a saturación):
¿Cuál es el pH óptimo para el funcionamiento de la enzima? ¿Por qué?
¿Cuál es la temperatura de funcionamiento óptimo para la enzima?
¿Qué ocurre con la actividad enzimática a 50°C y por qué?
¿Por qué es importante para los seres vivos la incorporación de vitaminas y minerales?
La mayoría de los organismos no puede vivir a altas temperaturas. Explique al menos una forma en que las altas temperaturas son dañinas para los organismos. Sin embargo, algunas bacterias y algas pueden vivir en fuentes termales a temperaturas mucho mayores a las que pueden ser toleradas por la mayoría de los organismos. ¿En qué deben diferenciarse estas bacterias y algas de la mayoría de los organismos?
Una enzima
Modifica su actividad catalítica si se modifica su estructura tridimensional
Es una proteína que actua como catalizador biológico
Puede modificar su actividad con la temperatura y la acidez del medio
Todas son correctas
Muchas enzimas requieren de (a) que pueden ser iones simples como Mg++ o Ca++
Con respecto al NADH y el FADH2:
Ambos son aceptores de electrones
El NADH dona electrones y el FADH2 los acepta
El NADH acepta electrones y el FADH2 los dona
Ambos donan electrones
La desnaturalización de una enzima conlleva
Una disminución de su energía de activación
Ruptura de enlaces peptídicos
La pérdida de su conformación espacial
Su transformación para adoptar la estructura globular
Cuando se remueve el cofactor de una enzima activa, se obtiene una proteína catalíticamente inactiva, la cual es llamada
Holoenzima
Apoenzima
Proenzima
Isoenzima
Una reacción química catalizada por una enzima se activa cuando ésta
consigue un pH óptimo
mantiene una cinética de primer orden
opera en condiciones de saturación de sustrato
disminuye la energía de activación de los reactivos
Al observar el esquema siguiente sobre el mecanismo de acción enzimática podemos deducir que se trata de un mecanismo de:
Aceleración de la acción enzimática por los productos sobre los precursores
Retroalimentación, donde la alta concentración de un producto activa la formación de precursores que aceleran la formación de más producto
Retroinhibición, donde la alta concentración de un producto final inhibe la acción enzimática sobre los precursores.
Inhibición de la síntesis de las proteínas B, D y G, pero no de las proteínas C, H y F que sí se producen
Los enzimas son biocatalizadores que interaccionan con sustancias denominadas sustratos en una zona conocida como centro activo, el cual:
Constituye una parte muy grande del volumen total del enzima
Contiene algunos aminoácidos cuyos radicales poseen afinidad química por el sustrato, por lo que establecen uniones fuertes con él.
Está formado por aminoácidos que, aunque distantes en la secuencia polipeptídica, quedan próximos debido a los repliegues de esta
Son ciertas dos respuestas
En esta gráfica se observa la variación de la velocidad frente a la concentración del sustrato. Dicha velocidad crece de forma lineal hasta alcanzar un máximo. ¿Por qué razón no continúa aumentando al elevarse la concentración del sustrato?
Hay un inhibidor competitivo presente
El centro activo de la enzima está saturado de sustrato
La enzima no ha llegado a alcanzar la velocidad máxima
La enzima alostérica está bloqueada en una conformación inactiva
La ecuación que permite calcular la velocidad de una reacción enzimática es la siguiente: (vease imagen) Deduzca de la ecuación de Michaelis-Menten cuál será el valor de la concentración de sustrato cuando la velocidad es la mitad de la velocidad máxima.
S = KM
S = KM / 2
S = Vmáx – KM
S = 1 / KM
De las siguientes reacciones metabólicas, elige la/s reacción/es catabólica/s:
Glucosa + Fructosa → Sacarosa
Aminoácidos + Energía → Proteínas
Glucosa + 6O2 → 6CO2 + 6H2O Energía
6 CO2 + 6H2O + Energía → Glucosa + 6O2
De los siguientes procesos di cuáles pueden considerarse rutas anabólicas:
β-oxidación de ácidos grasos, ciclo de Krebs y glucogénesis
Fotosíntesis y glucogenolisis
Reducción de azufre inorgánico a orgánico y gluconeogénesis
Síntesis de aminoácidos y fermentación
La constante de Michaelis-Menten o KM, es un indicador de la afinidad de un enzima por un sustrato. ¿Tiene un valor fijo?
Sí, siempre el mismo
No, depende de la temperatura y de la velocidad de la reacción
Varía según sea el pH, la temperatura o la estructura del sustrato
Varía solo con la velocidad de la reacción
En el siguiente dibujo se observa un proceso metabólico en el cual
El agua y el NADP se reducen
Pertenece al catabolismo porque se forma ATP
El 3-fosfoglicérico se oxida y forma glucosa
El agua y la glucosa se oxidan
Ninguna de las anteriores es verdadera
Popularmente las vitaminas son conocidas por su actividad fisiológica. Como estudiante de biología conocerás el papel de algunas de estas moléculas en el metabolismo celular. Indica cuál de estas afirmaciones es cierta:
El NAD deriva de la vitamina B3 o ácido nicotínico y actúa como coenzima de descarboxilasas
La tiamina o vitamina B1 no tiene función de coenzima
El complejo vitamínico B está formado por un conjunto de moléculas liposolubles que en general actúan como coenzimas
La CoA deriva de la vitamina B5 o ácido pantoténico y su función coenzimática consiste en transportar grupos acilo
La síntesis de los enzimas que intervienen en la siguiente ruta metabólica está regulada por un operón que funciona por represión enzimática:
A→B→C→D
La sustancia A activa a una proteína represora que bloquea la expresión génica
La sustancia D activa a una proteína represora que bloquea la expresión génica
La sustancia A inhibe a una proteína represora activando la expresión génica
La sustancia D inhibe a una proteína represora activando la expresión génica
La serie de reacciones químicas controladas por enzimas que se producen para que sean posibles los intercambios de materia y energía en las células se denominan:
Catabolismo celular
Metabolismo celular
Anabolismo celular
Respiración celular
El alosterismo es un mecanismo de autorregulación de la actividad enzimática llevado a cabo por enzimas que pueden presentar dos conformaciones estables, una activa y otra inactiva. Existen diferentes mecanismos de regulación alostérica
Retroinhibición, cuando el enzima alostérico reprime la etapa final de una ruta metabólica
Inducción enzimática, cuando el producto final de una ruta metabólica induce la actividad del enzima
El enzima alostérico con conformación nativa o inicial inactiva es activado por el sustrato inicial de la ruta metabólica que regula
El enzima alostérico con conformación nativa inactiva es activado por el producto final de la ruta metabólica que regula
