Entre los elementos químicos primarios de los organismos vivos, el nitrógeno es el que más limita su crecimiento

Los aminoácidos son moléculas que, como indica su nombre, contienen, al menos, un grupo amino (—NH2) y otro ácido carboxílico (—COOH).

Existen algunas excepciones que, a pesar de no ser aminoácidos en el sentido estricto de la palabra, a menudo se consideran pertenecientes a este grupo, como la taurina, que contiene un grupo ácido sulfónico (—SO3H)

Existen algunas excepciones que, a pesar de no ser aminoácidos en el sentido estricto de la palabra, a menudo se consideran pertenecientes a este grupo, como la prolina, que contiene un grupo imino o amino secundario (—NH—)

Sustancias anfóteras, es decir, pueden comportarse como ácidos y como bases

Bifuncionales: pueden unirse para formar polímeros o cadenas polipeptídicas de longitud variable

El átomo de carbono al que se encuentra unido el carboxilo se llama carbono α

Todos los aminoácidos proteicos son β-aminoácidos.

De acuerdo con las propiedades y la naturaleza química de esta cadena, los aminoácidos se suelen dividir en cuatro grupos:

Los polares tienen cadenas laterales de naturaleza básicamente hidrocarbonada, o contienen algún otro elemento químico (un átomo de S o N) en un grupo que es compatible con el mantenimiento de la polaridad

La apolaridad o hidrofobia del aminoácido es más elevada cuanto más voluminosa sea la cadena lateral

Los aminoácidos polares con carga neutra poseen en sus cadenas laterales grupos hidrofílicos que aumentan su solubilidad

glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptófano y metionina

serina, treonina y tirosina, el tiólico cisteína, y los amidados asparragina y glutamina

Los aminoácidos aniónicos tienen en su cadena lateral un segundo grupo carboxilo que les confiere una carga negativa y características ácidas:

la arginina y la lisina

ácidos aspártico y glutámico

Se producen sobre el grupo amino. Son frecuentes en la cadena lateral de las lisinas existentes en las histonas, formando acetilisina.

La más importante da lugar al ácido γ-carboxiglutámico, que forma parte de varios factores proteicos de la coagulación sanguínea y de las proteínas del esmalte

La más común es la que se produce entre el grupo amino y el carboxilo de la cadena lateral del ácido glutámico, produciendo ácido piroglutámico, presente en el inicio de muchas proteínas con función protectora

de la cadena lateral de lisina, para dar lugar a lisinal (también llamado al-lisina), que posee un grupo aldehído en la cadena lateral y puede formar enlaces covalentes de entrecruzamiento

El ejemplo más representativo es la cistina, formada por la unión mediante un puente disulfuro de dos cisteínas, a través de sus grupos tioles

Se producen esterificando con fosfato un hidroxilo de la cadena lateral del aminoácido, lo que da lugar a derivados como fosfoserina, fosfotreonina y fosfotirosina

Las más frecuentes son las que se dan en las posiciones 3 y 4 de la prolina, dando lugar a hidroxiprolinas, muy frecuentes en el colágeno

Se producen sobre el N de cadenas laterales, como es el caso de la 1- y la 3-metilhistidina y las ε-metilisinas. Son frecuentes en las proteínas musculares

Hipermodificaciones. En este grupo incluimos cualquier otra

modificación. Destacan las hormonas tiroideas (triyodotironina y tiroxina, o T3 y T4),

En la naturaleza existe un gran número de aminoácidos que no se incorporan a las proteínas, pero desempeñan otras funciones específicas en el metabolismo celular

Frecuentemente, relacionados con el metabolismo de los proteicos, participando bien en la síntesis o bien, en la degradación de éstos. Suelen contener algún eslabón metileno más en la cadena lateral, es el caso de homoserina y homocisteína

El más común es la β-alanina, que forma parte de la molécula del ácido pantoténico, una vitamina

Como el ácido γ-aminobutírico (GABA), existente en el sistema nervioso, donde funciona como neurotransmisor inhibitorio

Las características importantes de los aminoácidos están relacionadas con su actividad óptica y

Los valores de pK correspondientes a estos equilibrios de disociación

todas las especies iónicas que pueden existir en equilibrio, según que el aminoácido sea:

. El punto isoeléctrico (pI) se define como el pH al cual la carga neta total es nula

pI = (pK1 + pK2) / 2.

la carga neta de un aminoácido será positiva a pH < pI

la carga neta de un aminoácido será negativa a pH > pI

Los aminoácidos fenilalanina, tirosina y triptófano contienen en su cadena lateral un anillo aromático con dobles enlaces conjugados y, por tanto, absorben luz UV

los aminoácidos no son moléculas coloreadas, sus grupos funcionales y las cadenas laterales pueden reaccionar con algunos reactivos químicos, dando productos coloreados que permiten identificarlos y cuantificarlos

La pérdida del grupo carboxilo hace que produzcan una clase de biomoléculas conocidas como aminas biógenas, de gran importancia como reguladores hormonales y neurotransmisores. Las catecolaminas e indolaminas son un ejemplo de este tipo de transformaciones

La putrescina es precursora de otros dos compuestos, espermidina y espermina, con tres y cuatro grupos amino, respectivamente, completando la familia de las poliaminas

Los más importantes son los ácidos α-cetoglutárico, oxalacético y pirúvico, derivados respectivamente de los ácidos glutámico, aspártico, y de la alanina, con el concurso de las enzimas aminotransfera

Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos mediante este tipo de unión, que es un enlace amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro, con liberación de una molécula de agua.

el llamado extremo amino terminal (o N-terminal), y se continúa hasta el último aminoácido, el que tiene el grupo α-carboxilo libre, que constituye el extremo carboxilo terminal (C-terminal) de la cadena.