WorksheetsTecnologia Enzimática
Total questions: 20
Worksheet time: 20mins
Em relação a atividade das enzimas, é correto afirmar:
A reação não é afetada pelo aumento da temperatura
A velocidade da reação tende a diminuir com o aumento da temperatura
Existe uma temperatura ótima onde a atividade enzimática é máxima
Os valores da temperatura e velocidade da reação são inversamente proporcionais
Na cinética de enzimas livres, o que representa o estado estacionário?
Início da reação
Decorrer da reação
Final da reação
Nenhuma das opções
Qual desses gráficos representa a ação da temperatura na atividade enzimática?
O que é o período pré-estacionário?
O período com baixa quantidade de complexos enzima-produto
O período antes da complexação enzima-substrato
O período antes da introdução de um inibidor que causa o estacionamento da velocidade de reação
O período em que a concentração dos complexos enzima-substrato aumenta até o estado estacionário
Quais os fatores podem influenciar a atividade enzimática?
Quantidade de sal
Temperatura
Presença de inibidor
Todas as alternativas
Observe o gráfico e diga o que está sendo representado.
Efeito da temperatura na velocidade da reação
pH ótimo da atividade enzimática
Efeito da concentração de substrato na velocidade da reação
O gráfico mostra como a concentração do substrato afeta a taxa de reação química. O modo de ação das enzimas e a análise do gráfico permitem concluir que:
Na taxa máxima da reação, todas as moléculas de enzima estão unidas à molécula de substrato
Com uma mesma concentração de substrato, a taxa de reação com enzima é menor que a taxa de reação sem enzima
O aumento da taxa de reação com enzima é inversamente proporcional ao aumento da concentração do substrato
A concentração do substrato não interfere na taxa de reação com enzimas
A figura representa qual das equações?
E + P = EP
S + P = SP
E + S = ES
S + I = SI
Durante a produção de enzimas em biorreatores, a velocidade varia de acordo com que fator?
pH
Luminosidade
Tempo
Temperatura
Qual das opções representa a inibição não competitiva?
Em qual tipo de inibição o inibidor se liga apenas ao complexo enzima-substrato?
Inibição competitiva
Inibição anticompetitiva
Inibição não competitiva
O que é representado por KM?
Velocidade máxima em que a enzima realiza a reação
Concentração de enzimas
Concentração de produto
Concentração de substrato necessária para a enzima atingir a metade de sua velocidade máxima de reação
O que o gráfico representa?
A queda do KM em relação a concentração de enzimas
Que a velocidade máxima não tem relação com a concentração de enzimas
A não interferência da concentração de substrato na velocidade da reação
A variação da velocidade inicial em função da concentração de substrato
Em que forma de inibição o inibidor se liga apenas a enzima?
Inibição competitiva
Inibição não competitiva
Inibição anticompetitiva
Inibição pelo substrato
Qual o gráfico demonstra a ação de um inibidor não competitivo?
Em que momento da reação a atividade enzimática deve ser medida?
Início
Meio
Fim
Em que formas de inibição o complexo enzima-substrato pode ser o alvo?
Inibição competitiva e inibição pelo substrato
Inibição anticompetitiva e inibição não competitiva
Inibição anticompetitiva apenas
Todas exceto a inibição competitiva
Como ocorre a inibição pelo substrato?
O produto se liga ao substrato, inibindo a reação
O substrato se liga ao complexo enzima-produto, inibindo a reação
O substrato se liga ao complexo enzima-substrato, inibindo a reação
O substrato se liga a outra molécula de substrato, inibindo a reação
Que tipo de inibição pode ser observada no gráfico?
Inibição anticompetitiva
Inibição pelo produto
Inibição pelo substrato
Inibição competitiva
Sobre os inibidores da atividade enzimática é correto afirmar:
São todos prejudiciais, sempre causando efeitos negativos
São apenas de origem sintética
Não estão presentes no metabolismo normal celular
Podem ser de grande utilidade, sendo empregados como remédios e inseticidas
Todos agem de forma irreversível, não se desligando de seu substrato
