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WorksheetsBioquímica (Aminoácidos y proteínas)
Total questions: 69
Worksheet time: 1hrs 9mins
¿Qué son los aminoácidos?
Son los ionómeros de las proteínas
Son lípidos complejados
Son los monómeros de las proteínas
Son ácidos nucleicos
¿Qué función cumple la cadena lateral (R) en los aminoacidos?
Es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
Es igual en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y fisiológicas.
Es simétrica en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
Es casi asimétrica en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y fisiológicas.
¿A los cuantos (palabra oculta) se sintetizan las proteínas?
15 aminoácidos
20 aminoácidos
20 carbohidratos
10 carbohidratos
¿De acuerdo a qué criterio se clasifican los aminoácidos?
(a)
Clasificación de los aminoácidos. (SEPARELOS CON UNA COMA)
(a)
Mencione en donde se encuentra la cadena lateral de los aminoácidos alifáticos no polares
grupo inquilino
grupo amida
grupo alquilo
grupo alqueno
Mencione en donde se encuentra la cadena lateral de los aminoácidos aromáticos
grupo aromático
grupo no aromático
grupo polaromático
grupo linfático
Mencione en donde se encuentra la cadena lateral de los aminoácidos alifáticos, polares y sin carga
(a)
¿Cuáles son los aminoácidos con carga?
ácidos
lácteos
complejos
básicos
Mencione en donde se encuentra la cadena lateral de los aminoácidos con carga ácidos y básicos.
grupo amino y grupo N. RESPECTIVAMENTE
grupo hidroxílico y grupo N. RESPECTIVAMENTE
grupo carboxílico y grupo N. RESPECTIVAMENTE
grupo N y grupo carboxílico. RESPECTIVAMENTE
¿Qué carácter tienen los aminoácidos no polares alifáticos?
hidrofílico
hidrofóbico
lineal
secuencial
Menciones 4 ejemplos de aminoácidos no polares alifáticos. (SEPARELOS MEDIANTE UNA COMA)
(a)
¿De qué son responsables los aminoácidos no polares aromáticos?
De la creación de rayos ultravioleta de la minoría de proteínas.
De la absorción ultravioleta de la minoría de proteínas.
De la creación de rayos ultravioleta de la mayoría de proteínas.
De la absorción ultravioleta de la mayoría de proteínas.
Mencione 3 ejemplos de los aminoácidos no polares aromáticos. (SEPARELOS CON UNA COMA)
(a)
Mencione 3 ejemplos de los aminoácidos polares sin carga (SEPARELOS CON UNA COMA)
(a)
Mencione 3 ejemplos de aminoácidos con carga negativa (SEPARELOS MEDIANTE UNA COMA)
(a)
Seleccione los aminoácidos azufrados con su respectiva polaridad
Cisteína (Polar sin carga)
Cisteína (Polar con carga)
Metionina (No polar)
Metionina (Polar con carga)
¿Qué son los aminoácidos modificados?
Son modificaciones físico-químicas que sufren cualquiera de los 20 aminoácidos
Son modificaciones físicas que sufren cualquiera de los 15 aminoácidos
Son modificaciones químicas que sufren cualquiera de los 20 aminoácidos
Son modificaciones químicas que sufren cualquiera de los 15 aminoácidos
¿Cuáles son las 4 modificaciones químicas de los aminoácidos modificados?
(a)
¿Qué son los aminoácidos no proteicos?
Aminoácidos que forman parte de las proteínas, que están en diferentes células y tejidos.
Aminoácidos que no forman parte de las proteínas, que están en diferentes células y tejidos.
Aminoácidos que no forman parte de las moléculas, que están en diferentes células y tejidos.
Aminoácidos que forman parte de las moléculas, que están en diferentes células y tejidos.
¿Mencione 4 aminoácidos no proteicos? (SEPARELOS MEDIANTE UNA COMA)
(a)
Función de la homocisteína
(a)
Función de la ornitina y citrulina
(a)
Función de la taurina
(a)
Función del ácido gamma - aminobutírico (GABA)
(a)
Función de la B-alanina
(a)
Propiedades de los aminoácidos
Anfolitos
Punto o pH hidroeléctrico
Actividad Utópica
Actividad Óptica
¿Dónde ocurre la actividad óptica?
En todos los aminoácidos
En todos los aminoácidos, excepto el glicerol
En todos los aminoácidos, excepto la quitina
En todos los aminoácidos, excepto la glicina
¿Qué tipo de aminoácido solo se encuentra en las proteínas de mamíferos?
Aminoácidos D
Aminoácidos L
Aminoácidos R
Aminoácidos B
¿Qué son los anfolitos?
Son electrolitos fuertes
Son electrolitos débiles
¿Qué sucede cuando el pH es neutro o fisiológico?
tanto el grupo carboxilo y el grupo amino están cargados
tanto el grupo carboxilo y el grupo amino no están cargados
tanto el grupo carboxilo y el grupo amino están descargados
¿Qué sucede cuando el pH disminuye?
El aá se comporta como una base
El aá se comporta como un ácido
¿Qué sucede en el punto o pH isoeléctrico?
pH en el que los aminoácidos carecen de carga neta, todos los grupos están ionizados pero las cargas se neutralizan entre sí
pH en el que los aminoácidos poseen carga neta, todos los grupos están ionizados pero las cargas se neutralizan entre sí
pH en el que los aminoácidos carecen de carga neta, ningunos de los grupos están ionizados pero las cargas se neutralizan entre sí
pH en el que los aminoácidos carecen de carga neta, todos los grupos están ionizados pero las cargas no se neutralizan entre sí
¿Cómo se establece un enlace peptídico?
(a)
Relacione correctamente
1. El grupo carboxilo del otro extremo se denomina C-terminal. - 2. El grupo amino libre de un extremo se llama N-terminal. - 3. enlace covalente
1. enlace covalente - 2. El grupo amino libre de un extremo se llama N-terminal. - 3.El grupo carboxilo del otro extremo se denomina C-terminal.
1. El grupo amino libre de un extremo se llama N-terminal. - 2. enlace covalente- 3.El grupo carboxilo del otro extremo se denomina C-terminal.
¿Cómo se denomina a los enlaces peptídicos según la cantidad de aminoácidos?
(a)
¿Cuáles son las propiedades de los enlaces peptídicos?
Posee cierto carácter de triple enlace.
Los 4 átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano.
Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N
Es un enlace covalente más largo que la mayoría de los enlaces C-N
¿Cuáles son las 2 configuraciones que los grupos de átomos pueden adquirir alrededor del enlace peptídico?
(a)
¿Cómo se denomina a la unión de varios aminoácidos?
oligopéptido
polipéptido
proteínas
¿Cómo se denomina a la combinación de 10 a 50 aminoácidos?
oligopéptido
polipéptido
proteínas
¿Cómo se denomina a la combinación de más de 50 aminoácidos?
oligopéptido
polipéptido
proteínas
¿Cómo se clasifican las proteínas?
(a)
¿Cómo se clasifican las proteínas simples?
(a)
¿Cómo se clasifican las proteínas fibrosas?
(a)
¿Cómo se clasifican las proteínas globulares?
(a)
¿Cómo se clasifican las proteínas conjugadas?
(a)
¿Cómo se clasifican las proteínas de acuerdo a su nivel de organización?
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuadernaria
Significa el orden de los aminoácidos en la cadena polipeptídica y la posición de los enlaces disulfuro, si existe alguno.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Es la relación estérica de los aminoácidos próximos unos a otros.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Denota el arreglo total y la interrelación de varias regiones o dominios de una sola cadena polipeptídica.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Resulta de la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas mantenidas juntas mediante fuerzas no covalentes.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
¿Cómo se estabiliza la estructura primaria?
Mediante enlaces covalentes y puentes difosfatos
Mediante enlaces peptídicos y puentes disulfuros
Mediante enlaces iónicos y puentes disulfuros
Mediante enlaces peptídicos y puentes difosfatos
¿En la estructura primaria, qué puede producir el cambio de un solo aminoácido en la secuencia lineal?
efectos físicos en la función
efectos biológicos en la función
efectos químicos en la función
efectos variados en la función
¿Qué sucede en la estructura secundaria?
(a)
¿CUALES SON LAS FORMAS DE PLEGAMIENTO DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN UNA CADENA POLIPEPTÍDICA?
-Hélice alfa
Hoja plegada alfa
Hoja plegada beta
giros y bucles
secuencias dobles y bucles
¿Cuáles son los que dan estabilidad a las estructuras secundarias?
Puentes de H de los enlaces peptídicos
Puentes de H no peptídicos
Los grupos donadores
Los grupos aceptores
Complete: La estructura terciaria define relación -------- de aminoácidos distantes en secuencia ------- pero cercano en ------- (SEPARE LAS PALABRAS CON UNA COMA)
(a)
En la estructura terciaria, ¿con qué centro se pliegan las proteínas solubles?
(a)
¿A qué estructura pertenece las interacciones entre varias cadenas polipeptídicas de proteína funcional?
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
¿Cuáles son los que dan estabilidad a las estructuras terciarias y cuaternarias?
Enlaces electroestáticos
Enlaces glucosídicos
Fuerzas de Van der Waals
Interacciones hidrofóbicas
Funciones de las interacciones hidrofóbicas en la estabilidad de las estructuras terciarias y cuaternarias.
(a)
Escriba 5 funciones de las proteínas (SEPARELOS CON UNA COMA)
(a)
¿Cuáles son las propiedades de las proteínas?
Presión molecular
Presión osmótica
Peso molecular
Forma
El pH isoeléctrico
¿Qué es la desnaturalización de las proteínas?
(a)
¿Qué provoca la desnaturalización?
Calentamiento leve
Presión baja
rayos x
rayos ultravioleta
detergentes
En la desnaturalización se alteran la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
verdadero
falso
En la desnaturalización, ¿Qué causa la disminución de la solubilidad y precipitación de las proteínas?
mejora de la actividad física
pérdida de la actividad física
pérdida de la actividad biológica
mejora de la actividad biológica
¿El proceso de desnaturalización puede ser reversible cuando no cesa el factor que la provoca?
verdadero
falso
¿Cuál es la proteína que sufre desnaturalización irreversible?
(a)
