Enzima ACTIVA con su componente no proteico

Hendidura o grieta en la que se pueden unir moléculas de sustrato en una orientación que favorece la catálisis

Implica reacciones de transferencia de electrones. (cambia cantidad de hidrógeno u oxígeno).

Las reacciones redox están facilitadas por deshidrogenasas y reductasas

Catalizan la transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo y acilo. En su nombre común incluyen el prefijo trans

Catalizan reacciones donde se rompen enlaces (C-C, C-O, O-P), mediante la adición de agua. Ej. enterasas, fosfatasas y proteasas

Catalizan reacciones donde grupos se eliminan para formar DOBLES ENLACES. Ej. hidratasas, deshidratasas, desaminasas, sintasas.

Grupo heterogéneo de enzimas que se encargan del reordenamiento intramolecular (cambios geométricos y estructurales).

Tipo de isomerasa que cataliza la inversión de átomos de carbono asimétricos

Tipo de isomerasa que cataliza la transferencia INTRAMOLECULAR de grupos funcionales

Catalizan la unión de 2 moléculas mediante un enlace. A veces acompañada de la hidrólisis del ATP

Muchas veces se les denomina sintetasas o carboxilasas

Pequeñas moléculas no proteínicas o iones metálicos (Zn o Fe) que participan de manera directa en la unión del sustrato o en la catálisis

Moléculas orgánicas complejas pequeñas, mormalmente proceden de vitaminas

Enzima se une solo a un tipo de sustrato debido a que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias

Estructura flexible de las proteínas, sustrato no se ajusta con precisión a un sitio rígido. Por lo que la enzima y el sustrato modifican la estructura tridimensional del sitio activo.

Mitad no proteínica compuesta de iones como Mg, Zn o Fe.

Coenzimas que solo se asocian transitoriamente con la enzima. Se disocian de la enzima en un estado alterado ej. NAD+ (contiene niacina)

Coenzima asociada permanentemente a la enzima y vuelve a su forma original. Ej FAD (contine riboflavina).

Enzima activa con su componente no proteico. (cofactor unido)

Enzima inactiva sin su mitad no proteica (carece de cofactor)

Barrera de energía que separa reactivos de productos. Se define como la cantidad de energía para convertir 1 mol de sustrato al estado de transición

Una reacción ocurre cuando la cantidad de energía de activación es mínima.

Reacción que es sensible a cambios de concentración de protones, pero independiente a concentraciones de otros ácidos o bases presentes en la solución o sitio activo.

Restos de aminoácidos donan o aceptan protones. Contribuyen a la catálisis al actuar como ácidos o bases.

reacciones que muestran capacidad de respuesta a TODOS los ácidos o bases presentes. (Quimiotripsina abarca catálisis por base general).

Factores que afectan la velocidad de una reacción:

átomos deficientes en electrones.

átomos ricos en electrones

participa con frecuencia en la catálisis acidobásica debido a su pK cerca del pH fisiológico

Sigue un mecanismo ping-pong: el primer sustrato unido y su producto se librea antes de la unión del segundo sustrato.

Número de moléculas de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo.

pH óptimo de la pepsina

pH óptimo de la quimiotripsina

Describe cómo varía la velocidad de la reacción en función de la concentración de sustrato

Velocidad depende de la concentración de sustrato.

Donde A+B son de primer orden. (2 sustratos). Velocidad depende de las concentraciones de 2 reactivos.

Adición de un reactivo no altera la velocidad de una reacción

Moléculas de sustrato convertidas en producto por una molécula de enzima por segundo. (de 10^2 a 10^4  s-1).

Refleja una BAJA afinidad de la enzima por el sustrato. (Necesita una alta concentración de sustrato para saturar la mitad de la enzima).

Refleja una ALTA afinidad de la enzima por el sustrato. (Necesita una baja concentración de sustrato para saturar la mitad de la enzima).

Complejo [ES] permanece igual durante toda la reacción. (La velocidad de formación de ES es igual a la de descomposición de ES).

Se le denomina representación doble recíproca.

No pueden proceder hasta que todos los sustratos se han unido al sitio activo de la enzima

El primer sustrato debe unirse a la enzima antes que el segundo para que la reacción proceda hasta la formación del producto.

Los sustratos pueden unirse en cualquier orden y los productos liberarse en cualquier orden

El primer producto se libera antes de que el segundo sustrato se una. La enzima es modificada en la primera fase y en la segunda fase (cuando el segundo sustrato se convierte a producto), vuelve a su forma original.

Efecto inhibitorio se puede contrarrestar incrementando la concentración de sustrato. Porque se unen a la enzima de forma NO covalente

Inhibidor se une de manera reversible al sitio activo, compite con el sustrato para unirse a la enzima. La vmax permanece constante y la km aumenta (se reduce la afinidad de enzima-sustrato).

Ejemplo de inhibidor que se une al sitio activo de la enzima viral neuraminidasa e inhibe la escisión del ácido siálico de ciertas proteínas impidiendo la liberación de nuevos virus.

Sustancias antihiperlipidémicas. Inhiben la síntesis de colesterol (reacción catalizada por la hidroximetilglutaril CoA reductasa o HMG-CoA).

Tipos de estatinas que son análogos estructurales del sustrato natural, compiten por inhibir a la HMG-CoA reductasa.

Inhibidor y sustrato se unen a sitios diferentes de la enzima.

Puede unirse a la enzima libre o al complejo ES

Inhibidor se une lejos del sitio activo y los valores de K1 son equivalentes. Vmax disminuye y Km no cambia

Inhibidor se une cerca del sitio activo y los valores de K1 son diferentes. ·         Cambia la Vmax y la Km

Oxipurinol: Metabolito del fármaco alopurinol, inhibidor no competitivo de la ______ (enzima que degrada la purina).

Inhibidor solo se une al complejo ES y no a la enzima libre. Es ineficaz en bajas concentraciones de sustrato y su Km disminuye como también la Vmax.