WorksheetsQuiz Estructura de proteínas
Total questions: 12
Worksheet time: 10mins
Las proteínas pueden clasificarse con base en su solubilidad, forma o función, o según la presencia de un grupo prostético, como hem.
VERDADERO
FALSO
Es la secuencia de los aminoácidos de un polipéptido
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciara
Estructura cuaternaria
Se produce por plegado de polipéptidos hacia motivos con enlaces de hidrógeno, como la hélice α, la hoja plegada β, flexiones β y asas.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciara
Estructura cuaternaria
Alude a las relaciones entre dominios estructurales secundarios.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciara
Estructura cuaternaria
Para proteínas que tienen dos o más polipéptidos (proteínas oligoméricas) se refiere a las relaciones espaciales entre diversos tipos de polipéptidos.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciara
Estructura cuaternaria
Las estructuras primarias se estabilizan mediante (a)
Los órdenes de estructura superiores se estabilizan mediante:
Enlaces peptídicos covalentes
Enlaces de hidrógeno múltiples
Enlaces salinos
Asociación de grupos R hidrofóbicos
En el proceso del plegado de proteína es el primer paso
Los segmentos cortos de polipéptidos recién sintetizados se pliegan hacia unidades estructurales secundarias
Las fuerzas que sepultan regiones hidrofóbicas desde el solvente después impulsan al polipéptido hacia un “glóbulo fundido”
En el proceso del plegado de proteína es la segunda etapa
Los segmentos cortos de polipéptidos recién sintetizados se pliegan hacia unidades estructurales secundarias
Las fuerzas que sepultan regiones hidrofóbicas desde el solvente después impulsan al polipéptido hacia un “glóbulo fundido”
Participan en el plegado de mas de la mitad de las proteínas de mamífero.
Proteína disulfuro isomerasa
Prolina-cis, trans-isomerasa
Chaperones
Protegen contra solvente a los polipéptidos recién sintetizados
Proteína disulfuro isomerasa
Prolina-cis, trans-isomerasa
Chaperones
Ha demostrado ser una poderosa herramienta para analizar las dinámicas macromoleculares de las macromoléculas biológicas en muestras heterogéneas
cristalografía con rayos X
NMR
crio-EM
