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Bioquimica parcial 2

Total questions: 189

Worksheet time: 2hrs 37mins

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1.

Contienen anillos: Determinan las interacciones polares o hidrófobas

a)

Aminoácidos aromáticos

b)

Aminoácidos alifáticos polares sin carga

c)

Aminoácidos que contienen azufre

d)

Aminoácidos cargados

2.

Tipos de aminoacidos aromaticos

a)

Cisteina y metionina

b)

Asparagina y glutamina

c)

Histidina, lisina y arginina

d)

Finilalanina, tirosina y triptofano

3.

Aminoacido aromitaco que contiene un anillo sin sustituyentes y que es hidrofóbico

a)

Tirosina

b)

Fenilalanina

c)

Triptofano

4.

Aminoacido aromatico que contiene un anillo aromatico y grupo hidroxilo, es hidrofílico y puede formar puentes de hidrogeno

a)

Fenilalanina

b)

Tirosina

c)

Triptofano

5.

Es más polar que la fenilalanina y puede formar puentes de hidrogeno, es un aminoacido aromático

a)

Fenilalanina

b)

Tirosina

c)

Triptofano

6.

Aminoacidos que contienen una amida y un grupo hidroxilo

a)

Aminoacidos aromaticos

b)

Aminoacidos azufrados

c)

Aminoacidos polares y sin carga

d)

Aminoacidos con carga

7.

Cuales son los aminoacidos polares sin carga

a)

Fenilalanina, tirosina y triptofano

b)

Asparagina, glutamina, treonina y serina

c)

Arginina, histidina, lisina

d)

Aspartato y glutamato

8.

La asparagina y glutamina son aminoacidos alifaticos, polares y sin carga que se encuentran en el nucleo de las proteinas globulares y que pueden formar puentes de hidrogenp

a)

Verdadero

b)

Falso

9.

Cuales son los aminoacidos que contienen azufre

a)

Histidina, lisina y arginina

b)

Fenilalanina, tirosina y triptofano

c)

Asparagina y glutamina

d)

Cisteina y metiona

10.

Aminoacido que contiene azufre y un grupo sulfhidrilo que puede formar enlaces disulfuro

a)

Cisteina

b)

Metionina

11.

La cisteina forma parte de...

a)

Insulina, inmunoglobulina y enzimas

b)

Leptina, insulina

c)

Adrenalina, dopamina y serotonina

d)

Membrana celular

12.

La funcion de la metionina es antioxidante

a)

Verdadero

b)

Falso

13.

Aminoacidos que forman enlaces iónicos y son positivos y negativos

a)

Aminoacidos que contienen azufre

b)

Aminoacidos alifaticos polares sin carga

c)

Aminoacidos con carga

d)

Aminoacidos aromaticos

14.

El aspartato y glutamato son aminoacidos con carga

a)

Positiva

b)

Negativa

15.

La histidina, arginina y lisina son aminoacidos con carga...

a)

Positiva

b)

Negativa

16.

El acido carboxilico de los aminoacidos cargados tiene una carga...

a)

Positiva

b)

Negativa

17.

El Nitrogeno de los aminoacidos cargados tiene una carga...

a)

Positiva

b)

Negativa

18.

Tipos de puentes que forman los aminoacidos con carga positiva

a)

Metileno y de hidrogeno

b)

Disulfuro y peptídicos

c)

Salinos y de hidrogeno

d)

Salinos, metileno y de hidrogeno

19.

Permiten que una solución resista cambios en el pH cuando se añaden los iones hidrógeno (ácido) o iones hidróxido (básica)

a)

Amortiguadores

b)

Puentes de hidrogeno

c)

Proteinas

d)

Hemoglobina

20.

Un amortiguador se forma por un ácido conjugado y una base debil

a)

Verdadero

b)

Falso

21.

Ph de 7.34-7.44

a)

En la sangre

b)

En las celulas

c)

En actividades metabolicas

22.

Ph de 7.1

a)

Extracelular

b)

Sangre

c)

Intracelular

d)

Actividades metabolicas

23.

Ph de 6.8-7.8

a)

Sangre

b)

Intracelular

c)

Extracelular

d)

Activividades metabolicas

24.

 pH al cual un aminoácido es eléctricamente neutro, es decir, donde la suma de las cargas positivas es igual a la de las cargas negativas 

a)

Desnaturalización

b)

Fisiologico

c)

Punto isoeléctrico

d)

Buffers

25.

A que se le denomina un enlace Zwitterion

a)

Capacidad de un AA de ser un ion dipolar neutro

b)

Capacidad de un AA de ser un ion dipolar positivo

c)

Capacidad de un AA de ser un ion dipolar negativo

d)

Capacidad de un AA de ser un ion dipolar sin carga

26.

Son compuestos orgánicos que forman parte de las bases nitrogenadas necesarias para la síntesis del ADN.

a)

Ac Aspartico

b)

Histaminas

c)

Tirosinas

d)

Pirimidinas

27.

Tienen como funcion la síntesis del acetil CoA, metabolismo de energía, producción de ATP

a)

Ac. Aspártico y pirimidinas

b)

Histidina-Histamina

c)

Serina- Esfingosina

d)

Glicina- Sales biliares

28.

Tienen como funcion la absorción lípidos, facilitan la solubilidad, forma parte de la bilis

a)

Ac. Aspártico y pirimidinas

b)

Histidina-Histamina

c)

Serina- Esfingosina

d)

Glicina- Sales biliares

29.

Esenciales para la digestión de lípidos (emulsificantes)

a)

Pirimidinas

b)

Sales biliares

c)

Histamina

d)

Esfingosina

30.

Tienen como funcion la contracción músculos, dilatación vasos sanguíneos, disminuye presión, secreción ácido gastrico, alergias

a)

Ac. Aspártico y pirimidinas

b)

Histidina-Histamina

c)

Serina- Esfingosina

d)

Glicina- Sales biliares

31.

Tienen como funcion la rigidez de la membrana, reconocimiento celular sinapsis, marcador biológico

a)

Ac. Aspártico y pirimidinas

b)

Histidina-Histamina

c)

Serina- Esfingosina

d)

Glicina- Sales biliares

32.

Tienen como funcion el tratamiento de alergias, infecciones o anemia, aumenta glucosa, aumenta frecuencia cardiaca

a)

Tirosina- Adrenalina

b)

Histidina-Histamina

c)

Serina- Esfingosina

d)

Tirosina- Dopamina

33.

Tienen como funcion la regulacion de sueño, emociones, digestión, insulina

a)

Tirosina- Adrenalina

b)

Histidina-Histamina

c)

Serina- Esfingosina

d)

Tirosina- Dopamina

34.

Tiene diversas funciones inmunes y neurotransmisoras

a)

Pirimidinas

b)

Sales biliares

c)

Histamina

d)

Esfingosina

35.

Es un precursor de esfingolípidos en la membrana

a)

Pirimidinas

b)

Sales biliares

c)

Histamina

d)

Esfingosina

36.

Hormona/ neurotransmisor en glándulas suprarrenales que se libera en respuesta al estrés

a)

Dopamina

b)

Sales biliares

c)

Histamina

d)

Adrenalina

37.

Neurotransmisor del placer y recompensa

a)

Dopamina

b)

Sales biliares

c)

Histamina

d)

Adrenalina

38.

Una proteina se forma por medio de enlaces peptidicos y consiste de 50 + aminoacidos

a)

Verdadero

b)

Falso

39.

Molecula que dentro de sus funciones esta la estabilidad, flexibilidad, capacidad de actuar en el sitio correcto de la celula y degradación

a)

Proteína

b)

Aminoácido

c)

Grupo prostetico

d)

Colageno

40.

Estructura que consiste en una secuencia lineal de aminoacidos

a)

Estructura primaria

b)

Estructura secundaria

c)

Estructura terciaria

d)

Estructura cuaternaria

41.

Traen alguna ventaja, sustituyen aminoácidos similares

a)

Región variable

b)

Region hipervariable

c)

Region invariable

42.

Cuando muchos residuos de diferentes aminoácidos se toleran en una posición

a)

Región variable

b)

Region hipervariable

c)

Region invariable

43.

Region que no tolera gran variacion de aminoacidos en sitios de union criticos para formar estructura 3D

a)

Región variable

b)

Region hipervariable

c)

Region invariable

44.

Determinan el plegamiento y conformacion 3D de proteina

a)

Cadenas laterales

b)

Cofactores

c)

Grupos funcionales

d)

Hojas beta y hélices alfa

45.

Las proteínas incorrectamente plegadas solo se pueden degradar por medio de reacciones proteoliticas sin embargo no pueden plegarse de nuevo

a)

Verdaero

b)

Falso

46.

Las proteínas buscan plegarse constantemente para tener un estado de...

a)

Baja energía

b)

Alta energía

47.

Conformaciones de alta energía que provocan que el proceso de plegamiento sea más lento

a)

Chaperoninas

b)

Polimorfismos

c)

Mutaciones

d)

Barreras cinéticas

48.

Sirven como modelo para el plegamiento, son antagonistas de las barreras cinéticas y superan estas barreras

a)

Inmunoglobulinas

b)

Proteinas fibrosas

c)

Chaperoninas

49.

¿Qué es un polimorfismo?

a)

Es cuando las proteínas no se pliegan rápidamente a su conformación nativa

b)

La capacidad que tiene una proteina de sintetizar diferentes isoformas o isoenzimas de una proteína

c)

Variación de un alelo que ocurren con una frecuencia significativa en la población

d)

Es la estructura localizada y recurrente formado por hélices alfa y hojas beta

50.

Los efectos de una proteina defectuosa afectan las características individuales, enfermedades hereditarias o congenitas y aumenta sucseptibilidad a enfermedades

a)

Verdadero

b)

Falso

51.

Polimorfismo estable: Mayor a 1% (>1%)

a)

Verdadero

b)

Falso

52.

Tiene isoformas 2 ALFA y 2 GAMMA, se forma en 3 trim, tiene MAYOR AFINIDAD al Oxígeno

a)

HbF

b)

HbA

c)

HbS

53.

La Hbf y la HbA son isoformas de la Hemoglobina

a)

Verdadero

b)

Falso

54.

Proteínas con diferente estructura primaria de un tejido a otro pero que conservan su función.

a)

Isoformas

b)

Proteinas fibrosas

c)

Proteinas globulares

d)

Isomeros

55.

Tiene isoformas 2 ALFA y 2 BETA y no tiene tanta afinidad al oxígeno

a)

Hbf

b)

HbA

c)

HbS

56.

La isoenzima de la enzima creatinina cinasa cinasa en el cerebro forma MB-MBCK

a)

Veradero

b)

Falso

57.

Regiones locales de cadenas polipeptídicas formada por hélices alfa y hojas beta

a)

Estructura primaria

b)

Estructura secundaria

c)

Estructura terciaria

d)

Estructura cuaternaria

58.

Tipo de enlace por el que se une la estructura secundaria

a)

Covalente

b)

Puente de hidrogeno

c)

Enlace peptidico

d)

Puente salino

59.

Ubicacion de los helices alfa

a)

Proteinas fibrosas, membrana y citoplasma

b)

Proteinas fibrosas, proteinas unidas a DNA y citoplaSma

c)

Proteinas globulares, nucleo y citoplasma

d)

Proteínas globulares, membrana y proteínas de unión al DNA.

60.

La estructura de las hélices alfa maximiza el puente de hidrogeno entre columnas y define el angulo de torsión

a)

Verdadero

b)

Falso

61.

La estructura de las hélices alfa son estables y rigidas y definen el angulo de

a)

Rotacion

b)

Torsión

62.

Las cadenas laterales trans de las helices...

a)

Se encuentran afuera y adelante para evitar obstaculos

b)

Se encuentran afuera y atras para impedir que se una otra molécula

c)

Se encuentran afuera y atras para evitar obstaculos

d)

Se encuentran afuera y adelante para impedir que se una otra molécula

63.

Se le conoce como interruplor de hélice

a)

Lisina

b)

Prolina

c)

Arginina

d)

Histidina

64.

Selecciona las características que apliquen a los filamentos paralelos

a)

Hidrofóbicos de ambos lados

b)

1 lado hidrofílico y 1 lado hidrofóbico

c)

Puentes de H: inclinados

d)

Puentes de H: opuestos

e)

Se encuentran en direcciones opuestas

65.

Selecciona las características que apliquen a los filamentos antiparalelos

a)

Hidrofóbicos de ambos lados

b)

1 lado hidrofílico y 1 lado hidrofóbico

c)

Puentes de H: inclinados

d)

Puentes de H: opuestos

e)

Se encuentran en direcciones opuestas

66.

¿Cómo se encuentran distribuidos los puentes de hidrógeno en las hojas beta?

a)

Se encuentran cada 4 residuos de aminoácidos

b)

Ocurren de forma contigua, separados y alimeados de forma paralela

c)

Se encuentran cada 8 o 10 residuos de aminoácidos

d)

No tienen

67.

Estructuras irregulares sin elementos repetitivos de puentes de hidrógeno que tienen un cambio de dirección abrupto

a)

Estructuras secundarias invariables

b)

Estructutas secundarias no repetitivas

c)

Estructuras secundarias incompletas

d)

Estructuras secundarias monómeras

68.

Regiones cortas de 4 residuos de AA sucesivos conectados por hojas beta antiparalelas

a)

Giros

b)

Asas

c)

Espirales

d)

Pliegues

69.

Dentro de las estructuras secundarias no repetitivas se encuentran

a)

Filamentos paralelos, antiparalelos y pliegues

b)

Helices alfa y hojas beta

c)

Pliegues, giros y espirales

d)

Curvas, asas y giros

70.

Tipo de asa que contienen las proteinas globulares en la superficie

a)

Delta

b)

Omega

c)

Alfa

d)

Gama

71.

Regiones no regulares que se estabilizan por puentes de hidrógeno según la secuencia primaria de la proteína

a)

Espirales

b)

Asas

c)

Pliegues

d)

Curvas

72.

Disposiciones pequeñas de estructura secundaria, una combinación de alfa y beta.

a)

Espirales

b)

Asas

c)

Pliegues

d)

Curvas

73.

La unica diferencia entre la estructura primaria y secundaria son los_

(a)  

74.

En que estructura la proteina carece de función

a)

Estructura primaria

b)

Estructura secundaria

c)

Estructura terciaria

d)

Estructura cuaternaria

75.

Proteínas con una cantidad grande de repeticiones y conexiones, puentes de hidrógeno y covalentes

a)

Proteinas fibrosas

b)

Proteinas globulares

c)

Proteinas simples

d)

Proteinas conjugadas

76.

Selecciona donde se produce el colageno

a)

Fibriblastos

b)

Celulas epiteliales

c)

Celulas tubulares

d)

Celulas nerviosas

e)

Celulas musculares

77.

Precursor del colageno

a)

Procolageno

b)

Hidroxiprolina

c)

Hidroxilisina

d)

Creatina

78.

Cofactor en la sintesis de hidroxiprolina e hidroxilisina

a)

Vitamina K

b)

Vitamina B3

c)

Vitamina C

d)

Vitamina B12

79.

Estabiliza la molecula triple hélice por medio de puentes de hidrogeno

a)

Procolagenó

b)

Hidroxiprolina

c)

Hidroxilisina

d)

Arginina

80.

Se encuentra en sitios de unión de disacáridos, produce enlaces covalentes cruzados y da mayor estabilidad

a)

Procolagenó

b)

Hidroxiprolina

c)

Hidroxilisina

d)

Arginina

81.

Organización de plegamientos secundarios en forma 3D

a)

Estructura primaria

b)

Estructura secundaria

c)

Estructura terciaria

d)

Estructura cuaternaria

82.

Entre más grande es una proteína es más inestable

a)

Verdadero

b)

Falso

83.

Regiones independientes de una estructura de una proteína compleja

a)

Sitios de union

b)

Dominios estructurales

c)

Subunidades

d)

Regiones hipervariables

84.

En los dominios estructurales se contectan por un asa y cada dominio tiene una función diferente

a)

Verdadero

b)

Falso

85.

Tipo de pliegue que permite el cambio de ADP + Pi y contiene 4 subdominios

a)

Pliegue de actina

b)

Pliegue de unión de nucleótido

86.

Tipo de pliegue que permite tener un sitio de unión para NAD+, NADP+ o riboflavina

a)

Pliegue de actina

b)

Pliegue de unión de nucleótido

87.

Proteínas que tienen una o más regiones alineadas para cruzar la membrana

a)

Proteinas globulares

b)

Proteinas fibrosas

c)

Proteinas transmembranales

d)

Proteinas simples

88.

Combinación de subunidades terciarias con formas geográficamente específicas, combinacion de 2 + subunidades con su cadena polipeptica

a)

Estructura primaria

b)

Estructura secundaria

c)

Estructura terciaria

d)

Estructura cuaternaria

89.

Proteína compuesta por múltiples subunidades no idénticas

a)

Protómero

b)

Oligómero

c)

Multímero

d)

Dímero

90.

Proteína compuesta por múltiples subunidades idénticas

a)

Protómero

b)

Oligómero

c)

Multímero

d)

Dímero

91.

Término genérico para un complejo con muchas subunidades de más de un tipo.

a)

Protómero

b)

Oligómero

c)

Multímero

d)

Dímero

92.

Sus regiones de contacto son similares a las subunidades de una unidad proteica con cadenas laterales no polares, puentes de hidrogeno, cadenas laterales con union ionica y puentes salinos

a)

Proteina fibrosa

b)

Proteina globular

c)

Proteina conjugada

d)

Proteina transmembranal

93.

Selecciona las funciones de las proteinas globulares

a)

Estabilidad

b)

Flexibilidad

c)

Union cooperadora de ligando (o y hb)

d)

Forma sitios de union

e)

Resistencia y proteccion

94.

Los aminoacidos de las proteínas globulares en el nucleo son no polares e hidrofílicas

a)

Verdadero

b)

Falso

95.

Los aminoacidos en la superficie de las proteinas globulares son...

a)

Polares e hidrofilicos

b)

No polares e hidrofobicos

c)

Polares e hidrofoficos

d)

No polares e hidrofilicos

96.

Cuales son los aminoacidos presentes en el nucleo de las proteinas globulares

a)

Valina, lisina histidina y metionina

b)

Aspartato, leucina, fenilalanina y glutamina

c)

Valina, leucina, fenilalanina y metionina

d)

Arginina, leucina, histidina y metionina

97.

Cuales son los aminoacidos presentes en la superficie de las proteinas globulares

a)

Glutamina, lisina histidina y metionina

b)

Aspartato, lisina, fenilalanina e histidina

c)

Valina, glutamato, aspartato y metionina

d)

Arginina, lisina, histidina, aspartato y glutamato

98.

Tipo de enlaces de los aminoacidos en el nucleo de las proteinas glubulares

a)

Fuerza de Van der Waals

b)

Enlaces covalentes

c)

Puentes salinos de interaccion ionica

d)

Puentes de hidrogeno y disulfuro

99.

Tipo de enlaces de los aminoacidos en la superficie de las proteinas glubulares

a)

Fuerza de Van der Waals

b)

Enlaces covalentes

c)

Puentes salinos de interaccion ionica

d)

Puentes de hidrogeno y disulfuro

100.

Se da en las uniones de cistina, forman parte de la estructura terciara y dan estabilidad

a)

Puentes disulfuro

b)

Fuerza de Van der Waals

c)

Enlaces covalentes

d)

Puentes de metileno

101.

Son moleculas que funcionan como lineas defensoras de antigeno, las cuales desactuvan y destruyen esta molecula para protegernos

a)

Proteinas fibrosas

b)

Neurotransmisores

c)

Anticuerpos

d)

Inmunoglobulinas

102.

Cadena de las inmunoglobulinas que tiene regiones constantes y variables

a)

Pesadas

b)

Ligeras

c)

Cortas

d)

Largas

103.

Regiones de las cadenas ligeras que forman parte del fragmento cristalizado y que es esencial en la union antigeno-anticuerpo para su eliminacion

a)

Region variable

b)

Region constante

c)

Region invariable

d)

Region critica

104.

Regiones de las cadenas ligeras que son sitio de union para el antigeno, que sus aminoacidos son diferentes segun el antigeno

a)

Region variable

b)

Region constante

c)

Region invariable

d)

Region critica

105.

Forma en donde cada molécula de la proteína se dobla en la misma estructura 3D estable

a)

Conformación nativa

b)

Holoproteína

c)

Estructura cuaternaria

d)

Heteroproteínas

106.

Rompimiento de sus estructuras cuaternarias, terciarias y secundarias hacía la estructura primaria

a)

Mutación

b)

Despliegue

c)

Desnaturalización

d)

Defectos de las proteinas

107.

Formas en las que se pueden desnaturalizar las proteinas

a)

Modificacion no enzimatica, ambiente, priones y plegamiento incorrecto

b)

Modificacion enzimatica, ambiente, esfingosinas y mutaciones

c)

Proteinas defectuosas, modificaciones no enzimaticas, priones

d)

Ambiente, mutaciones

108.

Tipo de modificacion no enzimatica cuando una glucosa se une a un grupo amino que hacen que se pierda la función y se desnaturaliza la proteína

a)

Temperatura

b)

Glucosilación

c)

Oxidacion

d)

Plegamiento

109.

Cambio que interrumpe los puentes salinos y de hidrogeno

a)

pH

b)

Solvente

c)

Temperatura

d)

Oxidacion

110.

Aumenta la energía vibratoria y de rotación por lo que se afecta el equilibrio y la estabilidad

a)

pH

b)

Solvente

c)

Temperatura

d)

Oxidacion

111.

Tienen la capacidad de desnaturalizar proteínas al modificar las interacciones hidrófobas

a)

Moleculas hidrofobas

b)

pH

c)

Temperatura

d)

Solvente

112.

Funcionan como un molde para plegar de manera incorrecta las proteínas en forma que no se pueden degradar lo que traen como consecuencias enfermedades neurodegenerativas.

a)

Patogenos

b)

Proteinas prionicas

c)

Virus

d)

Mutacion

113.

Estructura patológica de la proteina prionica

a)

Pr⁡Pc\Pr P^c

b)

PrP

c)

Pr⁡Psc\Pr P^{sc}

d)

Pr⁡Ps\Pr P^s

114.

El Mad Cow Disease es una enfermedad que ocurre por la ingestión de dímeros patológicos, que actúa como molde y aumenta la barrera energética

a)

Verdadero

b)

Falso

115.

Transporta oxigeno dentro de la celula

a)

Mioglobina

b)

Hemoglobina

c)

Inmunoglobulina

d)

Hierro

116.

Transporta oxigeno de los pulmones a los tejidos

a)

Mioglobina

b)

Hemoglobina

c)

Inmunoglobulina

d)

Hierro

117.

La hemoglobina tiene una mayor saturación de oxigeno y se une con una baja concentracion

a)

Verdaero

b)

Falso

118.

Subunidad de la hemoglobina que contiene 2 alfa y 2 delta

a)

HbA

b)

HbF

c)

HbS

d)

HbA2

119.

La HbF contiene 2 alfa y 2 gamma

a)

Verdadero

b)

Falso

120.

La heoglobina se conforma de un anillo tetrapilórico (4) de protoporfirina IX +Hierro ferrico

a)

Verdadero

b)

Falso

121.

Organos donde se sintetiza la Hb

a)

Higado y medula osea

b)

Mitocondria y citosol

c)

Citoplasma y microtubulos

d)

Pulmones y tejidos

122.

Organulos donde se sintetiza la Hb

a)

Higado y medula osea

b)

Mitocondria y citosol

c)

Citoplasma y microtubulos

d)

Pulmones y tejidos

123.

La sisntesis de Hb en la medula osea es constante y en sincronizacion con las globinas

a)

Verdadero

b)

Falso

124.

Después de 120 días los eritrocitos se degradan por el sistema fagocitico mononuclear en el...

a)

Higado y medula osea

b)

Pancreas y sangre

c)

Higado y bazo

d)

Corazon y pulmones

125.

La degradación de los eritrocitos se lleva a cabo por la formación de bilirrubina en los macrofagos, higado y se excreta por la bilis

a)

Verdadero

b)

Falso

126.

Bloquea la producción de hemoglobina a nivel de las enzimas lo que causa que se bloquee su produccion

a)

Intoxicacion por mercurio

b)

Intoxicacion por arsenico

c)

Intoxicacion por hierro

d)

Intoxicacion por plomo

127.

Nivel de plomo que se requiere para que sea diagnósticado como intoxicacion

a)

3.5 mcg

b)

45 mcg

c)

54 mcg

d)

15 mcg

128.

Ligando organico unido a una proteina

a)

Grupo prostetico

b)

Holoproteina

c)

Apoproteina

d)

Heteroproteina

129.

Proteína CON grupo prostético

a)

Grupo prostetico

b)

Holoproteina

c)

Apoproteina

d)

Heteroproteina

130.

Proteína SIN grupo prostético

a)

Grupo prostetico

b)

Holoproteina

c)

Apoproteina

d)

Heteroproteina

131.

La mioglobina cuenta con helices alfa y hojas beta

a)

Verdadero

b)

Falso

132.

El grupo hemo contiene anillos planares de porfirina con cuatro anillos de pirrol que se encuentran unidos por puentes de...

a)

Hidrogeno

b)

Metileno

c)

Sales

d)

Azufre

133.

Posicionan el grupo hemo, forman 15 interacciones diferentes

a)

Lisina y leucina

b)

Arginina e histidina

c)

Arginina y lisina

d)

Fenilalanina e histidina

134.

El CO2 llega a los pulmones y se libera como bicarbonato al ser transportado por la Hb

a)

Verdadero

b)

Falso

135.

El rompimiento de los puentes salinos requiere energía, por lo que el primer oxígeno que se une tiene una velocidad...

a)

Menor

b)

Mayor

c)

No hay diferencia

d)

Constante

136.

Cuando están dos moléculas de oxígeno unidas, las moléculas de hemoglobina tienen cuatro subunidades en el estado relajado

a)

Curva sigmoidea

b)

Efecto de Bohr

c)

Saturación de Oxigeno

d)

Cooperatividad positiva

137.

La unión del oxígeno a la hemoglobina produce cambios en la formación de sus subunidades cambiando de un estado relajado a uno tenso

a)

Veradero

b)

Falso

138.

Se sintetiza en eritrocitos se une a la Hb y aumenta la energía en los cambios conformacionales en la unión del oxígeno y disminuye la finidad de Hb por O2

a)

Hierro

b)

Ácido 2, 3 bifosfoglicerato

c)

Ácido Carbónico

d)

Ácido pteroilglutámico

139.

Establece que la unión de protones con la Hb disminuye su afinidad por el oxígeno

a)

Grupos prosteticos

b)

Cooperatividad positiva

c)

Efecto de Bohr

d)

Grupo Hemo

140.

Cómo funciona el Efecto de Bohr en los tejidos

a)

La unión de oxígeno a la hemoglobina lo que libera los protones, disminuye el pH y se puede captar el oxígeno

b)

Disminuye la concentración de CO2 (Ác. Carbónico) en la sangre, promueve la liberación de oxígeno y la captación de CO2

c)

La unión de oxígeno a la hemoglobina lo que libera los protones, aumenta el pH y se puede captar el oxígeno

d)

Aumenta la concentración de CO2 (Ác. Carbónico) en la sangre, promueve la liberación de oxígeno y la captación de CO2

141.

Cómo funciona el Efecto de Bohr en los pulmones

a)

La unión de oxígeno a la hemoglobina lo que libera los protones, disminuye el pH y se puede captar el oxígeno

b)

Disminuye la concentración de CO2 (Ác. Carbónico) en la sangre, promueve la liberación de oxígeno y la captación de CO2

c)

La unión de oxígeno a la hemoglobina lo que libera los protones, aumenta el pH y se puede captar el oxígeno

d)

Aumenta la concentración de CO2 (Ác. Carbónico) en la sangre, promueve la liberación de oxígeno y la captación de CO2

142.

Hb anómala puede que comprometer la función biológica de la misma

a)

Hemoglobinopatía

b)

Metahemoglobinemia

c)

Mutacion de Hb

d)

Celulas falciformes

143.

Mutación de la hemoglobina en el que el hierro es férrico en ves de ferroso lo que impide la union de del oxigeno y no se puede transportar

a)

Hemoglobina Chesapeake

b)

Hemoglobina S

c)

Deformación falciforme

d)

Metahemoglobinemia

144.

La histidina F8 es la que se encarga de la afinidad por el oxigeno

a)

Veradero

b)

Falso

145.

Hemoglobina anómala en la cual la histidina es reemplazada por la tirosina

a)

HbM

b)

Metahemoglobinemia

c)

Metaglobulina

d)

HbC

146.

Tipo de mutación en donde se favorece el estado relajado, es decir, con una alta afinidad al oxígeno

a)

HbM

b)

HbS

c)

Deformacion falciforme

d)

HbC

147.

Es cuando los tejidos no pueden utilizar el oxígeno que se suministra lo que aumenta la produccion de eritrocitos

a)

Hipoxia histica

b)

Policitemia

c)

Metahemoglobinemia

d)

Chesapeake

148.

Cáncer donde se produce un exceso de globulos rojos

a)

Hipoxia histica

b)

Policitemia

c)

Metahemoglobinemia

d)

Chesapeake

149.

El aminoácido no polar valina ha remplazado al residuo de superficie polar Glu6 de la subunidad β, lo que genera un “parche pegajoso

a)

HbM

b)

HbC

c)

HbS

d)

Deformaciones falciformes

150.

Se produce por fibras heliocoidales torcidas que lo deforma y lo hacen vulnerable a la degradación

a)

HbM

b)

HbS

c)

HbC

d)

Deformaciones falciformes

151.

Nombre clinico de las deformaciones falciformes

(a)  

152.

Se da por una lesión de aplastamiento masivo, su liberación tiñe la orina de rojo

a)

Mioglobinuria

b)

Talasemias

c)

Trastornos de hemoglobina

d)

Hemoglobina Glucosilada

153.

Reducciones en el número de eritrocitos o de la Hb en síntesis

a)

Mioglobinuria

b)

Talasemias

c)

Anemia

d)

Hemoglobina Glucosilada

154.

Defectos genéticos producidos por la falta parcial o total de una o más cadenas alfa o beta de la Hb

a)

Mioglobinuria

b)

Talasemias

c)

Anemia

d)

Hemoglobina Glucosilada

155.

Hemoglobina mutante genetica y hereditaria, presentan un modelo complejo de fenotipos clínicos

a)

Mioglobinuria

b)

Talasemias

c)

Trastornos de la hemoglobina

d)

Hemoglobina Glucosilada

156.

Cuando la glucosa entra en los eritrocitos produce glicosilación, refleja la concentración media de glucosa en sangre de 6-8 semanas antes

a)

Mioglobinuria

b)

Talasemias

c)

Trastornos de la hemoglobina

d)

Hemoglobina Glucosilada

157.

Son proteínas responsables de brindar velocidad, especificidad y control regulatorio a las reacciones del cuerpo

a)

Enzimas

b)

Proteinas

c)

Sustrato

d)

Cofactores

158.

Que significa que las enzimas sean catalizadoras

a)

Aumentan velocidad de reacciones quimicas

b)

Disminuyen velocidad de reacciones quimicas

c)

Estabilizan las reacciones

d)

Dan especificidad

159.

Ordena los pasos de las enzimas

1. Estado de transición

2. Liberación del producto

3. Union del sustrato y la enzima

4. Conversión del sustrato

a)

1, 4, 3, 2

b)

3, 1, 4, 2

c)

3, 4, 2, 1

d)

3, 4, 1, 2

160.

Es la velocidad de la reacción catalizada dividida entre la velocidad de la reacción no catalizada

a)

Poder catalítico

b)

Especificidad enzimática

c)

Sitio activo

d)

Zimógenos

161.

Habilidad de una enzima para seleccionar un solo sustrato y distinguirlo entre otros similares

a)

Poder catalítico

b)

Especificidad enzimática

c)

Sitio activo

d)

Zimógenos

162.

Hendidura o fisura en la enzima formada por una o más regiones de la cadena polipeptídica

a)

Poder catalítico

b)

Especificidad enzimática

c)

Sitio activo

d)

Zimógenos

163.

Los cofactores se sintetizan a partir de...

a)

Vitaminas

b)

Minerales

c)

Metales

d)

Carbono

164.

Enzimas inactivas que requieren de un cambio conformacional

a)

Poder catalítico

b)

Especificidad enzimática

c)

Sitio activo

d)

Zimógenos

165.

El Quimotripsinógeno enzima activa

a)

Verdadero

b)

Falso

166.

Modelo en que el sustrato es específico, si hay una pequeña variación el sustrato no se puede unir por su forma y carga

a)

Modelo de cerradura y llave

b)

Modelo de adaptación inducida

c)

Modelo de catalizaciones

d)

Modelo de Bohr

167.

Modelo en que la enzima no es 100% específica al sustrato y se adapta al reposicionar las cadenas laterales de AA

a)

Modelo de cerradura y llave

b)

Modelo de adaptación inducida

c)

Modelo de catalizaciones

d)

Modelo de Bohr

168.

Complejo inestable de alta energía con una configuración tensa que actúa como intermediario entre el sustrato y el producto

a)

Complejo de estado de transicion

b)

Modelo de llave

c)

Analogos del estado de transicion

d)

Energia de activacion

169.

El complejo del estado de transición es el nivel de energía...

a)

Más bajo

b)

Más alto

c)

Más constante

d)

Más estable

170.

El complejo de estado de transicion fomenta un estado tenso e inestable

a)

Verdadero

b)

Falso

171.

Establece que tasa global de la reacción esta determinada por el número de moléculas que adquieren energía de activación necesaria para formar el complejo del estado de transición

a)

Energia de activacion

b)

Analogos del estado de transicion

c)

Teoria del estado de transicion

d)

Catalisis

172.

Los analogos del estado de transicion actuan a nivel de...

a)

El sustrato

b)

Producto

c)

Estado de transicion

d)

Enzimas

173.

Son anticuerpos cataliticos

a)

Coenzimas

b)

Grupos funcionales

c)

Antigenos

d)

Abzimas

174.

Habilidad que tienen las abzimas

a)

Sustituir a un sustrato

b)

Actuar como enzimas artificiales

c)

Unirse en el estado de transicion

d)

Estabilizar la velocidad de la reaccion

175.

Metales o moléculas orgánicas complejas

a)

Abzimas

b)

Cofactores

c)

Grupos funcionales

d)

Cadenas laterales

176.

Complejos de moléculas orgánicas no proteicas que participan en la catálisis de grupos funcionales

a)

Zimogenos

b)

Coenzimas

c)

Grupos funcionales

d)

Abzimas

177.

Cada coenzima cataliza una reaccion especifica

a)

Verdadero

b)

Falso

178.

La funcion adecuada de las enzimas de da a una temperatura mayor a 37 grados

a)

Verdader

b)

Falso

179.

Compuestos que disminuyen la velocidad de la reacción participando como paso intermedio de las reacciones catalíticas

a)

Analogos

b)

Inhibidores

c)

Sitios activos

d)

Productos

180.

Forman enlaces covalentes con grupos funcionales y son blancos importantes para medicamentos y toxinas

a)

Inhibidores covalentes

b)

Análogos del estado de transición

c)

Metales pesados

d)

Cofactores

181.

Inhibidores fuertes de las enzimas que actuan a nivel de la enzima

a)

Inhibidores covalentes

b)

Análogos del estado de transición

c)

Metales pesados

d)

Cofactores

182.

Son tóxicos porque se unen a un metal y a un grupo funcional en la enzima y son inespecificos

a)

Inhibidores covalentes

b)

Análogos del estado de transición

c)

Metales pesados

d)

Cofactores

183.

Inhibidor covalente irreversible que es un prototipo para el gas nervioso sarín y otras toxinas

a)

DFP

b)

Acetilcolina

c)

Alopurinol

d)

Mercurio

184.

Análogo del estado de transición que se une a la glucopeptidil-transferasa

a)

DFP

b)

Penicilina

c)

Alopurinol

d)

Mercurio

185.

Medicamento utilizado en el tratamiento de la gota al disminuir la producción de urato e inhibir a la xantina-oxidasa

a)

DFP

b)

Penicilina

c)

Alopurinol

d)

Mercurio

186.

Es capaz de unirse a muchas enzimas por lo cual es difícil identificar cual es responsable de dicha toxicidad

a)

Plomo

b)

Penicilina

c)

Alopurinol

d)

Mercurio

187.

Inhibe la reacción por medio del reemplazo del metal (calcio hierro o zinc) en una enzima lo que puede ocasionar toxicidad neurológica.

a)

Plomo

b)

Penicilina

c)

Alopurinol

d)

Mercurio

188.

Son aquellos inhibidores del sitio activo que sufren una reacción parcial para formar un inhibidor irreversible en el sitio activo

a)

Inhibidores covalentes

b)

Inhibidores suicidas

c)

Metales pesados

d)

Analogos

189.

Es capaz de unirse a muchas enzimas por lo cual es difícil identificar cual es responsable de dicha toxicidad

a)

Plomo

b)

Penicilina

c)

Alopurinol

d)

Mercurio

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