f)     Podjednostka σ nadaje rdzeniowi enzymu zdolność inicjacji transkrypcji w miejscach promotorowych.

g) Rdzeń polimerazy RNA silnie wiąże się matrycą DNA bez względu na jej sekwencje

h) Dodatnie superskręcenie kolistego DNA wspomaga transkrypcję wielu genów.

i) Odpowiedzią E.coli na niedobór azotu jest synteza białka σ32

j) Odpowiedzią E. coli na podwyższoną temperaturę jest synteza σ32

k)   Przejście od kompleksu promotorowego zamkniętego do kompleksu promotorowego otwartego jest kluczowym punktem inicjacji transkrypcji.

a)     Miejsce splicingowe 5’ jest ustawione w odpowiedniej pozycji dzięki parowaniu zasad rejonu bogatego w pirymidyny, występującego w egzonie poprzedzającym intron i sekwencji przewodnika bogatej w puryny, które występują w intronie 

b) Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązania fosfodiestrowe z końcem 3’egzonu

c) Do splicingu tego pre-rRNA wymagany jest kofaktor – albo nukleotyd guaninowy: GTP, GDP lub GMP albo guanozyna.

d) Kofaktor tworzy wiązania kowalencyjne ze specyficzną sekwencją egzonu 2 w pre-rRNA.

e) Pre-rRNA zawiera specjalną „kieszeń” wiążącą kofaktor.

f)     Kofaktor atakuje miejsce splicingowe 5’ i tworzy wiązanie fosfodiestrowe z końcem 5’ intronu

g)     Jest przykładem grupy pierwszej splicingu autokatalitycznego

h)     Podczas tego splicingu dochodzi do tworzenia wiązań estrowych /wiązania eterowego

W bakterii lizogenicznej z genomu bakteriofaga polega tylko represor λ.

Rolą białek N i Q jest blokada transkrypcji genów kodujących białka i główki ogonka

Bakteriofag zostaje uwolniony do chromosomu bakteryjnego w wyniku oddziaływania represora λ z kompleksem ssDNA-lexA powstałym po uszkodzeniu

Podczas lizy litycznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci profaga

e) Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR1 zapobiegając w ten sposób translacji genu cl.

f)     Bakteriofag zostaje uwolniony Z chromosomu bakteryjnego w wyniku oddziaływania represora λ z kompleksem ssDNA-recA powstałym po uszkodzeniu DNA

g) Bakteriofagowe białko Cro wiąże się do miejsca operatorowego OR3 z najwyższym powinowactwem, zapobiegając w ten sposób transkrypcji genu cI.

h) Podczas fazy lizogenicznej bakteriofagowy DNA występuje w postaci fagemidu

i)     Rolą białek N i Q jest zniesienie blokady transkrypcji genów kodujących białka odpowiedzialne za rekombinację i wejście w fazę lityczną.

j)     Rolą białek N i Q jest blokada terminacji genów kodujących białka główki i ogonka, czyli zapobieganie przedwczesnej terminacji.

k)     W fazie litycznej z genomu bakteriofaga ekspresji nie podlega żadne z białek Cro, N ani Q.

l) W bakterii lizogenicznej z genomu bakteriofaga ekspresji podlegają tylko białka Cro, N oraz Q

a) Zawierają sekwencję ACC na końcu 5’

b)     W cząsteczkach tRNA około połowa nukleotydów występuje w sparowanych regionach helikalnych.

c) Koniec 3’ wszystkich tRNA jest fosforylowany

d) Pętla antykodonu to wewnętrznie sparowany region helikalny, który może zawierać nukleotyd I oprócz typowych, A, U, C, G

e) Zbudowane są z helikalnych regionów połączonych pętlami tak, że tworzą strukturę w kształcie litery U

f) W cząsteczkach tRNA większość nukleotydów jest metylowana potranskrypcyjnie

g)   Wyróżnia się spośród innych cząsteczek RNA tym, że podczas ich syntezy polimeraza RNA wprowadza także nietypowe nukleotydy, takie jak rybotymidyna czy pseudourydyna.

h) Cząsteczki tRNA są zwykle krótsze niż 50 nukleotydów, z czego około połowa występuje w sparowanych regionach helikalnych

i) Zawierają sekwencję CCA na końcu 3’

j)     Koniec 5’ wszystkich tRNA jest fosforylowany.

k)     Zbudowane są z helikalnych regionów połączonych pętlami tak, że tworzą strukturę w kształcie litery L

l) Zbudowane są z helikalnych regionów połączonych pętlami tak, że tworzą strukturę w kształcie litery T

m) Cząsteczki tRNA są zwykle dłuższe niż 200 nukleotydów, z czego około połowa występuje w sparowanych regionach heliakalnych

n) w wyniku procesu edycji niektórych cząsteczek tRNA w trakcie ich dojrzewania, kilka adenin (A) ulega enzymatycznej deaminacji do inozyn (I), co w przypadku jednej z pozycji w pętli antykodonu zwiększa możliwość rozpoznawania więcej niż jednego kodonu.

o)     sekwencja antykodonu, która wiąże się do odpowiedniej sekwencji kodonu mRNA podczas procesu translacji jest również precyzyjnie rozpoznawana przed odpowiednią syntetazę aminoacylo-tRNA.

a)     Aktynomycyna D wykazuje zdolność blokowanie wzrostu szybko dzielących się komórek, dlatego wykorzystuje się ją w leczeniu niektórych nowotworów.

b) Polimeraza RNA II jest wrażliwa jedynie na duże stężenia alfa-amanityny.

c) Ryfampicyna specyficzne hamuje elongacje łańcucha RNA poprzez interkalację pomiędzy pary zasad hybrydy RNA-DNA.

d)     Alfa-amanityna jest oktapeptydem zawierającym kilka modyfikowanych aminokwasów.

e) Aktynomycyna D blokuje kanał w centrum aktywnym polimerazy RNA I i hamuje inicjację syntezy RNA na etapie tworzenia pierwszych wiązań fosfodiestrowych.

f)     Polimeraza RNA III jest wrażliwa jedynie na duże stężenia α-amanityny

a)     Długość życia mRNA zależy w pewnym stopniu od szybkości degradacji ogona poli(A).

b) Większość eukariotycznego mRNA ma na końcu 3’ ogon zbudowany z 5’-monofosforanów deoksyryboadenozyny

c) Inhibitorem reakcji poliadenylacja jest 2’,5’-dideoksyadenozyna

d) Donorem reszta A jest 5’-trifosforan deoksyryboadenozyny

e) mRNA pozbawiony ogona poli(A) może nie ulegać wydajnej transkrypcji

f)     Za syntezę ogona poli(A) odpowiedzialna jest polimeraza poli(A).

g) Poliadenylacja zwiększa stabilność cząsteczki mRNA.

h) Za syntezę ogona poli(A), odpowiedzialna jest polimeraza poli(A), która czerpie instrukcję z nici matrycowej DNA

Pierwotne transkrypty eukariota są rozcinane przez specyficzną nukleazę kompleksu rozpoznającego sekwencję AAUAAA.

Inhibitorem reakcji poliadenylacji jest koordynacja.

Natywnym donorem reszt A jest adenozyno-5’-trifosforan

Ogon poli(A) jest produktem reakcji katalizowanej przez polimerazę RNA II

Czynnik EF-Ts wiąże się z każdym aminoacylo-tRNA oprócz f-Met-tRNA

Za przemieszczenie transkryptu  względem aminacylo-tRNA, EF-Ts i peptydylo-tRNA odpowiedzialny jest czynnik białkowy zwany translokazą

Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak pozostaje czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminokwas aminoacylo-tRNA do rybosomu, pozostaje związany z ATP

Atak nukleofilowy grupy aminowej peptydylo-tRNA na atom węgla wiązania acyloestrowego aminoacylo-tRNA powoduje utworzenie kolejnego wiązania peptydowego

Czynnik EF-Tu dostarcza aminoacylo-tRNA do rybosomu

f) W obecności kompleksy EF-G/GTP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem A rybosomu.

g) Struktura białka EF-G przypomina znacząco strukturę kompleksu EF-Ts z RNA.

h) W obecności kompleksu EF-G/GDP, peptydylo-tRNA jest związany z miejscem P rybosomu.

i) Czynnik EF-Ts należy do czynników uwalniających nukleotydy guaninowe.

j)     Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo- tRNA od rybosomu możliwe jest tak długo, jak odpowiedni czynnik elongacyjny, który dostarczył ten aminoacylo- tRNA do rybosomu, pozostaje związany z GTP.

k)     Czynnik EF- Tu wiąże się z każdym aminoacylo- tRNA oprócz fMet- tRNA.

l)    Oddysocjowanie niewłaściwego aminoacylo-tRNA od rybosomu wymaga hydrolizy GTP przez odpowiedni czynnik białkowy.

m) Atak nukleofilowy grupy aminowej aminoacylo-tRNA na atom węgla wiązania acyloestrowego peptydylo-tRNA powoduje utworzenie kolejnego wiązania peptydowego.

Dany kodon może być rozpoznany przez dużą podjednostkę rybosomu

Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż jedną syntetazę

Dany kodon może być rozpoznawany przez więcej niż trzy kodony

Konformacyjna giętkość ramienia akceptorowego cząsteczki tRNA pozwala swobodne przemieszczanie fragmentu aminoacylowego i peptydylowego aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA, odpowiednio w obrębie dużej podjednostki rybosomy przez przesuwania tych cząsteczek względem małej podjednostki rybosomu.

Zadnaz powyższych

W helikalnych regionach cząsteczek RNA tworzenie par zasad I-G, I-C, I-U oraz G-U jest równie prawdopodobne, co powstawanie par A-U i G-C.

Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować się z guaniną, uracylem i cytozyną w pierwszej pozycji kodonu. Podobnie możliwe jest parowanie guaniny z uracylem w podanych powyżej pozycjach kodonu i antykodonu. Pary A-U oraz G-C mogą występować niezależnie od pozycji  zasady i antykodonu

Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować się z guaniną, uracylem i cytozyną w trzeciej pozycji kodonu. Podobnie możliwe jest parowanie guaniny z uracylem w podanych powyżej pozycjach kodonu i antykodonu. Pary A-U oraz G-C mogą występować niezależnie od pozycji  zasady i antykodonu

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd pełniący funkcję regulatorową jako czynnik działający w układzie trans

W przypadku wysokiego stężenia tryptofanu w komórce, represor zostaje wysycony Trp, tworząc kompleks represor-Trp, który wiąże się do miejsca operatorowego, co prowadzi do represji transkrypcji liderowego mRNA.

Poziom Trp-tRNA monitorowany jest podczas translacji peptydu liderowego.

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje enzymy uczestniczące w rozkładzie tryptofanu

Tryptofan pełni rolę korepresora wpływając w ten sposób hamująco na własną syntezę. 

Enzymy uczestniczące w syntezie tryptofanu kodowane są w pięciu policistronowcyh transkryptach

Alternatywna struktura (spinka) liderowego mRNA „terminacja” umożliwia polimerazie RNA terminację transkrypcji.

Sygnał „pauza” zostaje wyłączony w wyniku braku oddziaływania segmentu 1 z segmentem 2 liderowego mRNA.

Alternatywna struktura (spinka) liderowego mRNA „antyterminacja” umożliwia polimerazie RNA kontynuowanie transkrypcji policistronowego mRNA.

Liderowy mRNA koduje krótki peptyd katalizujący przekształcenie choryzmianu w tryptofan

W przypadku niedoboru tryptofanylo-tRNA, rybosom zatrzymuje się na kodonach kodujących tryptofan.

Transkrypcja operonu trp jest regulowana między innymi przez miejsce kontrolowanej terminacji transkrypcji, wchodzące w skład odcinka liderowego.

Transkrypt operonu tryptofanowego koduje 5 enzymów przekształcających choryzmian w tryptofan

W przypadku mutacji syntetazy tryptofano tRNATrp obniżający znacząco jej aktywność ma miejsce wyraźne podwyższenie poziomu ekspresji genomów struktury operonu

Syntetaza tyrozyno-tRNA wykazuje aktywność korekcyjną, która prowadzi do hydrolizy tyrozyno-tRNA Phe.

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę dopiero po oddysocjowaniu substratu i ponownym jego związaniu z enzymem

Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi 1 błąd na  aminokwasów

Inkubacja Ser-tRNA Thr  z syntetazą seryno-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

Zadna z powyzszych

Hydroliza błędnego aminoacylo-tRNA zachodzi w tym samym centrum aktywnym co jego synteza

Centra arylujące syntetaz odrzucają aminokwasy podobne do właściwego, ale zbyt małe, ponieważ nie posiadają one wszystkich grup funkcyjnych oddziaływujących z enzymem, przez co wiążą się zbyt słabo

Aminoacylo-tRNA może podlegać edycji przez syntetazę bez oddysocjowania substratu od enzymu.

W centrach hydrolitycznych  syntetaz usuwane są produkty acylacji  które są zbyt małe w porównaniu z docelowym aminoacylo-tRNA co zwiększa wierność procesu translacji.

Typowy i akceptowalny poziom błędów syntetaz aminoacylo-tRNA wynosi 1 błąd na 10^4 aminokwasów.

Inkubacja Ser-tRNAThr z syntetazą serylo-tRNA doprowadzi do hydrolizy tego aminoacylo-tRNA

Mimo iż Tyr różni się od Phe tylko obecnością jednej grupy hydroksylowej, syntetaza tyrozyno tRNA odróżnia tę…

Głównym białkiem regulatorowym tego operonu jest dimetryczne białko Arac.

Operon ten podlega hamowaniu przez kompleks CAP-cAMP.

Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araBAD

Arabinoza powoduje oddysocjowanie białka regulatorowego od elementu regulatorowego araO2. 

Związanie białka regulatorowego na elemencie regulatorowym araO1 aktywuje ekspresję genu araC

Związanie białka regulatorowego w kompleksie z arabinozą na elemencie regulatorowym aral1 i araI2 aktywuje ekspresję genów struktury

Operon ten podlega aktywacji (stymulacji) przez kompleks CAP-cAMP

Arabinoza jest inhibitorem ekspresji genów araC

Arabinoza jest induktorem ekspresji genu araBAD

Arabinoza wiąże się do białka CAP i hamuje jego aktywność.

Bezpośrednim induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza.

W skład tego operonu wchodzą m.in. trzy geny struktury gen -galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i acetylotransferazy tiogalaktozydowej.

IPTG jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci trzech monocistronowych transkryptów

Kluczową rolę w regulacji tego operonu odgrywa białko represorowe, którego aktywność jest bezpośrednio pod kontrolą laktozy

Białko represorowe CAP jest produktem genu I

X-Gal jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon.

Sekwencję CAAT i GC działają tylko w przypadku, kiedy znajdują się na nici antysensownej

Każda z polimeraz RNA I, II, III rozpoznaje identyczne sekwencje promotorowe

Kastety TATA, CAAT, GC oraz inne elementy cis w promotorach eukariotycznych nie są rozpoznawane bezpośrednio przez polimerazę RNA II, ale przez dodatkowe czynniki transkrypcyjne.

Promotory genów konstytutywnych z reguły zawierają kasety GC

Sekwencje promotorów eukariotycznych rozpoznawane przez polimerazę RNA II, w przeciwieństwie do sekwencji promotorów prokariotycznych, wykazują symetrię, której środkiem jest miejsce startu transkrypcji danego genu

Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA, która występuje bliżej od miejsca startu transkrypcji niż podobny element u prokariota

Polimerazy RNA II i III rozpoznają identyczne sekwencje promotorowe

Charakterystycznym elementem promotora eukariotycznego jest kaseta TATA która występuje dalej od miejsca startu transkrypcji niż podobny element u prokariota

Sekwencje CAAT i GC działają także w przypadku, gdy znajdują się na nici antysensownej

Promotory genów konstytutywnych z reguły mają w swoich promotorach kasety CAAT

Promotory genów ekspresjonowanych w sposób ciągły z reguły posiadają w promotorach kasetę GC

Fragment B toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

Puromycyna jest antybiotykiem działającym na komórki prokariotyczne i eukariotyczne

Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF-Tu, co blokuje jego zdolność do przyłączenia aa-tRNA

Puromycyna jest analogiem końcowej aminoacyloadenozynowej części aminoacylo-tRNA.

Chloramfenikol jest antybiotykiem działającym wyłącznie na komórki eukariotyczne

Streptomycyna hamuje terminację translacji

Rycyna blokuje działanie rybosomu przez modyfikację rRNA

Erytromycyna wiąże się z podjednostką 50S i blokuje translokacje u prokariota

Rycyna blokuje działanie rybosomu poprzez modyfikację rRNA na etapie elongacji.

Fragment A toksyny błonicy prowadzi modyfikację reszty dyftamidu w czynniku EF2, co blokuje jego zdolność do przeprowadzenia translokacji podczas syntezy polipeptydu

Puromycyna jest inhibitorem translacji, ponieważ wiąże się do miejsca A rybosomu i hamuje przyłączenie nowego aminoacylo-tRNA.

Nić dolna jest nicią matrycową.

W bąblu transkrypcyjnym nić górna tworzy z nowopowstającym transkryptem przejściową hybrydę RNA-DNA

Nić górna jest nicią sensową

Powstający transkrypt ma sekwencję: pppAUGUGGCA

W bąblu transkrypcyjnym nić dolna tworzy z nowopowstającym transkryptem przejściową hybrydę

Podczas splicingu tworzy się struktura rozgałęziona w kształcie lassa.

Koniec 2’-OH egzonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i egzonem 2.

Grupa 2’OH z wolnego ATP atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy egzonem 1 i końcem 5’ intronu A

Koniec 5’OH egzonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i egzonem 2.

Podczas procesu splicingu omawianego typu zachodzą dwie reakcje transestryfikacji.

Grupa 2’OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 3’

Koniec 3’ OH egzonu 1 atakuje atom fosforu pomiędzy intronem A i egzonu 2.

Grupa 2OH z wolnego adenylan atakuje miejsce splicingowe 5’ pomiędzy egzonem 1 i końcem 5’ intronu A.

Podczas splicingu egzon 1 z egzonem 2 tworzą strukturę w kształcie lassa

Grupa 2’-OH reszty adenylowej intronu A atakuje atom fosforu w wiązaniu fosfodiestrowym w miejscu splicingowym 5’

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regiony 5’UTR transkryptu z rybosomem.

Do prawidłowego rozpoznania kodonu start wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S

Delecja odcinka kodującego sekwencję Shine-Dalgarno w cząsteczce 16S rRNA prowadzi do spadku wydajności translacji rybosomu

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kod AUG lub GUG od końca 5’ cząsteczki mRNA.

Mutacja w regionie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zamieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Transkrypt może zawierać więcej niż jedno miejsce startu translacji.

Transkrypt zawsze policistronowy

Delecja odcinka kodującego sekwencje Shine-Delgarmo prowadzi do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Mutacja w rejonie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zmieniająca je na szereg puryn prowadzi najprawdopodobniej do wzrostu wydajności translacyjnej danego genu

Mutacja w rejonie bogatym w pirymidyny poprzedzającym kodon START zmieniająca je na szereg puryn prowadzi najprawdopodobniej do spadku wydajności translacyjnej danego genu

Wybór miejsca startu translacji zależy od oddziaływania regionu 5’UTR transkryptu z rybosomem

Delecja odcinka kodującego Shine-Dalgarno w cząsteczce 18S rRNA prowadzi do spadku wydajności translacji rybosomu

Mutacja w regionie bogatym w puryny poprzedzającym kodon START zmieniająca je na szereg pirymidyn prowadzi do spadku wydajności translacji danego genu

Do prawidłowego rozpoznania właściwego kodonu START, wchodzącego w skład sekwencji kozak, wymagane jest skanowanie transkryptu począwszy od jego końca 5’ za pomocą kompleksu inicjacyjnego 40S

Zadna z powyzszych

Prawie zawsze wybierany jest pierwszy kodon AUG od końca 5’ cząsteczki mRNA.

Transkrypt zawsze monocistronowy.

Transkrypt mRNA u Eukaryota często zawiera kilka miejsc startu translacji.

Tylko dwa spośród trzech białkowych czynników uwalniających (RF1 i RF2) odpowiadają za rozpoznanie kodonów STOP.

Czynnik RF3 jest GTPazą należącą do rodziny białek G

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki hydrolitycznej aktywności czynnika uwalniającego

Hydroliza peptydylo-tRNA zachodzi dzięki cząsteczce wody dostarczonej do rybosomu przez czynnik uwalniający

Dostarczenie terminującego, nieacylowanegotRNA do rybosomu, które jest warunkiem zajścia terminacji translacji, zachodzi przy udziale czynnika uwalniającego

Dostarczenie terminującego, aminoacylo-tRNA do rybosomu, które jest warunkiem zajścia terminacji translacji, zachodzi przy udziale czynnika uwalniającego

Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiada czynnik RRF i translokaza, a proces ten wymaga hydrolizy GTP

Za dysocjację rybosomu na podjednostki odpowiadają czynniki RF1 i RF2, a proces ten wymaga hydrolizy GTP

Struktura czynnika RF3 przypomina cząsteczkę tRNA

Każdy z trzech białkowych czynników uwalniających odpowiada za rozpoznawanie innego kodonu STOP   

Podczas splicingu katalizowanego przez spliceosomy tworzy się struktura rozgałęziona w kształcie lassa

w komórkach ssaków splicing rozpoczyna się od rozpoznania miejsca spray splicingowego 3’ przez snRNP U4-U5-U6

spliceosomy są dużymi kompleksami cząsteczek snRNA wielu specyficznych Białek oraz pre-mRNA

Splicing katalizowany przez spliceosomy wymaga obecności wolnego nukleotydu adeninowego

Podczas procesu splicingu katalizowanego przez spliceosomy zachodzą dwie reakcje transglikozylacji

snRNA wraz ze specyficznymi białkami tworzą kompleksy rybonukleoproteinowe snRNP

Podczas procesu splicingu katalizowanego przez spliceosomy zachodzą dwie reakcje transestryfikacji

Splicing alternatywny to powszechny mechanizm zwiększający różnorodność białek ekspresjonowanych często z pojedynczego genu.

Spliceosom jest kompleksem składającym się z kilku rodzajów rRNA i wielu białek pełniących ważne role w procesie splicingu

Centrum katalityczne spliceosomu tworzą snRNA U2 i snRNA U6

Kluczową rolę w regulacji tego Operonu odgrywa białko represorowe którego ekspresja jest bezpośrednio pod kontrolą x-gal

W skład tego operonu wchodzą między innymi 4 geny struktury: gen Transglikozydazy laktozowy; beta galaktozydazy; permeazy galaktozydowej; Transacetylazy tiogalaktozydowej

Wszystkie geny struktury podlegają wspólnej ekspresji w postaci policistronowego transkryptu

IPTG jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez operon laktozowy

Związanie induktora znacznie zmniejsza powinowactwo represora do sekwencji DNA operatora

IPTG jest induktorem ekspresji wszystkich enzymów kodowanych przez ten operon

W skład tego operonu wchodzą między innymi trzy geny struktury – gen β-galaktozydazy, permeazy galaktozydowej i acetylotransferazy tiogalaktozydowej

Bezpośrednim induktorem operonu laktozowego jest 1,6-allolaktoza

X-Gal jest substratem dla jednego z enzymów kodowanych przez ten operon

Bezpośrednim aktywatorem represora laktozowego jest laktoza

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIIA, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

Białko TBP jest składnikiem czynnika transkrypcyjnego TFIID, który rozpoczyna proces inicjacji transkrypcji

Promotory rozpoznawane przez polimerazę RNA II znajdują się od strony 3’ w stosunku do początku transkrypcji

Czynnik TFIIB jest helikazą zależną od GTP i rozpoczyna rozplatanie DNA, przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA II

Asymetria kompleksu TBP/DNA jest istotna w precyzyjnym określeniu miejsca startu transkrypcji i jej kierunku

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do zgięcia DNA

Związanie TBP wywołuje w DNA duże zmiany konformacyjne prowadzące m.in. do poszerzenia małego rowka DNA

Synteza pre-mRNA nie może zacząć się de novo bez startera

Promotory rozpoznawane przez polimerazę RNA II znajdują się od strony 5’ w stosunku do początku transkrypcji

Czynnik TFIIF jest helikazą zależną od GTP i rozpoczyna rozplatanie DNA, przygotowując matrycę do oddziaływania z polimerazą RNA II

Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 7 metyloguanozynę

Kapy eukariotycznych mRNA zawierają 2-acetyloguanozynę

W strukturze kap występuje wiązanie 5’-5’ trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku difosforanu na atom fosforu w pozycji α cząsteczki GTP

W strukturze „kap” występuje wiązanie 5’-5’-trifosforanowe, które powstaje w wyniku ataku monofosforanu na atom fosforu w pozycji β-cząsteczki GTP

Koniec 5’ nowego łańcucha prokariotycznego mRNA zaczyna się od 5’-trifosforanu adenozyny lub 5’-trifosforanu guanozyny

Transkrypcja u Eucaryota zaczyna się zwykle od A lub G

Sekwencja kap tworzona jest na końcu 5’ enzymatycznych cząsteczek mRNA

Kapy wpływają na stabilność mRNA oraz stymulują transkrypcje u eukariota

Kapy wpływają na stabilność mRNA, chroniąc koniec 5’ przed przedwczesną degradacją oraz stymulują tranclację u eucaryota, w wyniku oddziaływania z czynnikami inicjatorowymi translacji

struktura „kap” tworzona jest na końcu 5’ eukariotycznych cząsteczek mRNA już na etapie procesowania transkryptu pre-mRNA

Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w pierwszej pozycji kodonu

Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w trzeciej pozycji kodonu

Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się uracyl, to może on parować z adeniną lub guaniną w trzeciej pozycji kodonu

Jeśli w trzeciej pozycji antykodonu znajduje się uracyl, to może on parować z adeniną lub guaniną w pierwszej pozycji kodonu

Dany antykodon może być rozpoznawany przez więcej niż trzy kodony

Konformacyjna giętkość ramienia akceptorowego cząsteczki tRNA pozwala na swobodne przemieszczanie fragmentu aminoacylowego i peptydylowego aminoacylo-tRNA i peptydylo-tRNA odpowiednio, w obrębie dużej podjednostki rybosomu bez przesuwania tych cząsteczek względem małej podjednostki rybosomu

niektóre cząsteczki rRNA mogą rozpoznawać więcej niż jeden

W helikalnych regionach cząsteczek tRNA tworzenie par zasad I-A, I-C, I-U oraz G-U jest równie prawdopodobne co powstawanie par A-U i G-C.

Dany kodon musi być rozpoznany przez jedną syntetazę

Niektóre cząsteczki tRNA mogą rozpoznawać więcej niż jeden kodon

Dany kodon może być rozpoznawany przez dużą podjednostkę rybosomu

Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować się z guaniną, uracylem i cytozyną w pierwszej pozycji kodonu. Podobnie możliwe jest parowanie guaniny z uracylem w podanych powyżej pozycjach kodonu i antykodonu. Pary A-U oraz G-C mogą występować niezależnie od pozycji zasady i antykodonu.

Jeśli w pierwszej pozycji antykodonu znajduje się inozyna, to może ona parować z adeniną, uracylem lub cytozyną w trzeciej pozycji kodonu. Podobnie, możliwe jest parowanie guaniny z uracylem w podanych powyżej pozycjach kodonu i antykodonu. Pary A-U oraz G-C mogą występować niezależnie od pozycji zasady kodonu i antykodonu