Tipo de inhibición cuando Vmáx > Vmáx app

Tipo de inhibición cuando Km = Km app

Tipo de inhibición cuando Vmáx = Vmáx app

¿En qué caso de inhibición reversible al aumentar la cantidad de sustrato disminuye el efecto de inhibición?

Ocurre cuando una sustancia cualquiera se pega a la enzima, ya sea en el sitio activo o fuera de él bloqueando sus funciones.

El inhibidor ocupa temporalmente el sitio activo por semejanza estructural con el sustrato, impidiendo que la enzima se una al sustrato para modificarlo

El inhibidor se une a un sitio de la enzima que no es el sitio activo, lo que cambia la conformación del sitio activo y de la enzima.

Es la unión covalente de una molécula con la enzima, lo que provoca que la actividad de la enzima quede bloqueada.

Término que se refiere al momento máximo de energía a lo largo de una reacción

En este tipo de inhibición la Vmáx disminuye y la Km también disminuye

De acuerdo con la imagen, ¿Qué tipo de inhibición es?

 Si tengo una enzima A con una Km de 7.8 x $$10^{-5}$$ y una enzima B con una Km de 4.2 x  $$10^{-1}$$  ¿Cuál es la que tiene una mayor afinidad por su sustrato?

Dada por su capacidad de recambio de moléculas de sustrato

Inhibición dada cuando la vmax se reduce

Existe una velocidad maxima de reaccion que se da cuando la formación del producto es saturable con respecto a la concentración de sustrato

Ecuación que permite conocer la velocidad de una reacción enzimática para la formación de un producto

A que corresponde este tipo de inhibición

Fenómeno que ocurre cuando un inhibidor se enlaza con la enzima y modifica la forma del centro activo, haciéndolo inaccesible para el sustrato.