NEW
Font size
WorksheetsLab 3 (1)
Total questions: 18
Worksheet time: 14mins
holoenzym
apoenzym + kofaktor
część białkowa
część niebiałkowa
jony metali
oksydoreduktazy
przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku chemicznego na inny
katalizują reakcje utleniania i redukcji np.dehydrogenaza mleczanowa
hydroliza (rozkład związków chemicznych z udziałem cząsteczek wody)
synteza nowych związków sprzężona z odłączeniem 1 grupy fosforanowej (KOSZTEM ENERGII z ATP/ GTP)
transferazy
przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku chemicznego na inny
katalizują reakcje utleniania i redukcji np.dehydrogenaza mleczanowa
hydroliza (rozkład związków chemicznych z udziałem cząsteczek wody)
synteza nowych związków sprzężona z odłączeniem 1 grupy fosforanowej (KOSZTEM ENERGII z ATP/ GTP)
ligazy
przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku chemicznego na inny
katalizują reakcje utleniania i redukcji np.dehydrogenaza mleczanowa
hydroliza (rozkład związków chemicznych z udziałem cząsteczek wody)
synteza nowych związków sprzężona z odłączeniem 1 grupy fosforanowej (KOSZTEM ENERGII z ATP/ GTP)
liazy
przenoszenie grup funkcyjnych z jednego związku chemicznego na inny
katalizują reakcje utleniania i redukcji np.dehydrogenaza mleczanowa
rozrywanie wiązań C-C, C-O, C-N lub C-S bez udziału wody (niehydrolityczne), tworzenie wiązań podwójnych przez dodanie lub usunięcie grup funkcyjnych- synteza wiązań bez udziału energii!
synteza nowych związków sprzężona z odłączeniem 1 grupy fosforanowej (KOSZTEM ENERGII z ATP/ GTP)
Aktywność właściwa
liczba jednostek aktywności enzymatycznej (kat lub u) na 1 mol białka
enzymatycznego.
1 mikromol/ 1min, w temperaturze 30st C,
w optymalnym pH, w warunkach reakcji 0 rzędu
liczba jednostek aktywności enzymatycznej (kat lub u) przypadająca na
jednostkę (kg/mg) masy białka enzymatycznego, np. kat/kg, u/mg.
jak zmienia się STAŁA MICHAELISA enzymu po dodaniu inhibitora w INHIBICJI KOMPETYCYJNEJ?
stała michaelisa ZWIĘKSZA SIĘ
stała michaelisa NIE ZMIENIA SIĘ
stała michaelisa MALEJE
jak wiążą się efektory enzymów allosterycznych
niekowalencyjnie
kowalencyjnie
Białkiem magazynującym żelazo w organizmie jest
ferredoksyna
mioglobina
transferyna
ferrytyna
Struktura II-rzędowa białka określa
sekwencję aminokwasów tworzących łańcuch białkowy
przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych znajdujących się blisko siebie w łańcuchu polipeptydowym
sposób pofałdowania łańcucha polipeptydowego warunkującą jej aktywność biologiczną
ułożenie względem siebie podjednostek polipetydowych i rodzaj oddziaływań między nimi
REAKCJA PIERWSZEGO RZĘDU
jeśli [S] jest dużo mniejsze niż Km = szybkość reakcji proporcjonalna do stężenia substratu
Jeśli [S] jest dużo większe niż Km = szybkość reakcji jest stała - równa V max i nie zależna od [S]
Efekt homotropowy - efekt oddziałowuje między czym?
Między tymi samymi ligandami
Między różnymi ligandami
Po przeprowadzeniu reakcji enzymatycznej bez inhibitora oraz z inhibitorem uzyskano następujące wyniki: Km= 2,6 x 10-4 M, Vmax = 1,25 x 10-5 M, a dla reakcji z inhibitorem Kmi = 4,2 x 10-3 M oraz Vmax = 1,25 x 10-5M. Na jaki typ inhibicji wskazują dane doświadczalne.
Inhibitor kompetycyjny
Inhibitor niekompetycyjny
Aminokwasem, który zawiera siarkę jest:
arginina
cytydyna
cysteina
histydyna
Wiązanie dwusiarczkowe powstaje pomiędzy:
Histydyną a proliną
metioniną a treaoninąoniną a treaoniną
2 resztami cysteiny
Cysteiną a cystyną
Wskaż, który rodzaj regulacji aktywnośći enzymu w komórce będzie najszybszy:
Przez fosforylację/defosforylację
Przez zahamowanie translacji
Przez modyfikacje proteolityczne
Przez polimeryzację
Wybierz prawidłowe stwierdzenie:
forma T hemoglobiny ma duże powinowactwo do tlenu, a forma R – małe
2,3-bisfosfoglicerynian stabilizuje formę R hemoglobiny
tlen stabilizuje formę T hemoglobiny
forma T hemoglobiny ma małe powinowactwo do tlenu, a forma R – duże
Tlen wiąże się lepiej z ______ niż z ______ przy wszystkich ciśnieniach parcjalnych tlenu.
Mioglobina ma krzywą _______, a hemoglobina ma krzywą _______
mioglobiną,
hemoglobiną,
hiperboliczną,
sigmoidalną
hemoglobiną,
mioglobiną,
sigmoidalną,
hiperboliczną
hemoglobiną,
mioglobiną,
hiperboliczną,
sigmoidalną
hemoglobiną,
mioglobiną,
sigmoidalną,
sigmoidalną
