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Worksheets2 semestre P2 Procesos Biologicos
Total questions: 100
Worksheet time: 59mins
Ph bajo, sabor amargo, sorrows o, tienen 1 o mas átomos de H
Acidos
Bases
Ph alto, sabor amargo, corrosivos, jabonosos, tienen 1 o mas grupos de OH
ACIDOS
BASES
CIENTÍFICOS QUE INTENTARON DEFINIR ÁCIDO Y BASE
ARRHEINUS
LEWIS
BRONSTED LOWRY
BRONSTED Y LOWRY PERFECCIONARON LA DEFINICIÓN DE ÁCIDO Y BASE SEGÚN ARRHEINUS
VERDADERO
FALSO
SUSTANCIA QUE ES CAPAZ DE DONAR O CEDER UN PROTÓN
ACIDO
BASE
SUSTANCIA CAPAZ DE ACEPTAR O RECIBIR UN PROTÓN
BASE
ACIDO
MOLÉCULA QUE NATURALMENTE TIENE A IONIZARSE (SEPARARSE EN SUS IONES DE H Y OH)
AGUA
ALMIDÓN
LA BASE PARA DEFINIR EL PH ES KW (CONSTANTE DE IONIZACION DEL AGUA)
VERDADERO
FALSO
LA ACIDEZ DE UNA SOLUCIÓN DEPENDE DE SU
CONCENTRACIÓN DE OH
CONCENTRACIÓN DE H
ENTRE MAS HIDROGENIONES Y MENOS OH EL PH SERÁ
ÁCIDO
BAJO
ALTO
BASE
ENTRE MENOS H Y MUCHO OH EL PH ES….
ALTO
BASE
BAJO
ÁCIDO
EL AGUA SE COMPORTA COMO UNA SUSTANCIA
ANFÓTERA
HIDROFILICA
EL AGUA EN PRESENCIA DE UN ÁCIDO SE COMPORTA COMO ………. YA QUE ES UNA SUSTANCIA ANFÓTERA
BASE
ÁCIDO
EL AGUA EN PRESENCIA DE UNA BASE SE COMPORTA COMO………. YA QUE ES UNA SUSTANCIA ANFOTERA
ÁCIDO
BASE
CUANDO LOS IONES DE HIDRÓGENO SE ASOCIAN A MOLÉCULAS DE AGUA ESTOS SE CONVIERTEN EN……
IONES HIDRONIO (H3O)
IONES HIDROXILO
LOS IONES DE H NO EXIXTEN DE FORMA INDEPENDIENTE
VERDADERO
FALSO
COMO ACTÚA UN ÁCIDO EN SOLUCIONES ACUOSAS
EL ÁCIDO AUMENTARÁ SU NUMERO DE PROTONES EN EL MEDIO DISMINUYENDO EL PH
ENTRRE MAS FUERTE Y CONCENTRADO SEA UN ÁCIDO, MAS BAJO SERÁ EL PH
SI EL ÁCIDO ES DÉBIL, SU REACCIÓN SERÁ REVERSIBLE
EL ÁCIDO AUMENTARÁ SU NUMERO DE. OH EN EL MEDIO AUMENTANDO EL PH
COMO ACTUARÁ UNA BASE EN UNA SOLUCIÓN ACUOSA
LA BASE DISMINUIRÁ EL NUMERO DE PROTONES H Y AUMENTARÁ LOS IONES OH LO QUE CAUSARÁ UN AUMENTO DEL PH
LA BASE AUMENTARÁ EL NUMERO DE PROTONES H EN EL MEDIO DISMINUYENDO EL PH
ENTRE MAS FUERTE Y CONCENTRADO SEA LA BASE, MAS SUBIRÁ O AUMENTARÁ EL PH.
LA PRESENCIA DE UNA BASE DÉBIL CAUSA UNA REACCIÓN REVERSIBLE.
1- TIPO DE ÁCIDO QUE SE DISIOCIA COMPLETAMENTE
2- TIOO DE ÁCIDO QUE SE DISOCIA PARCIALMENTE
3- TIPO DE BASE QUE SE DISOCIA COMPLETAMENTE
4- TIPO DE BASE QUE SE DISOCIA PARCIALMENTE
1 Y 3 (ACIDO Y BASE FUERTES)
2 Y 4 (ÁCIDO Y BASES DÉBILES)
1 Y 3 (ÁCIDO Y BASE DÉBILES)
2 Y 4 (ÁCIDO Y BASES FUERTES)
MEDIDA CUANTITATIVA DE LA FUERZA DE UN ÁCIDO. ES LA RELACIÓN ENTRE LAS CONCENTRACIONES DE ÁCIDO DISOCIADO Y SIN DISOCIAR.
CONSTANTE DE DISOCIACIÓN
CONSTANTE DE IONIZACION DEL AGUA
1- QUE INDICA EL TENER UN PKA BAJO 2- QUE INDICA TENER UN PKA ALTO
1- ÁCIDO FUERTE
2- TENER UN ÁCIDO DÉBIL
1- TENER UN ÁCIDO DÉBIL
2- TENER UN ÁCIDO FUERTE
PH SIGNIFICA POTENCIAL DE HIDROGENION
VERDADERO
FALSO
QUE INDICA EL PH
INDICA LA ACIDEZ O ALCALINIDAD DE UNA DISOLUCIÓN
INDICA EL COLOR DE UNA SOLUCIÓN
EXPRESA LA CONCENTRACIÓN DE IONES DE HIDRÓGENO DISUELTOS EN UNA SOLUCIÓN.
POTENCIAL DE HIDROGENO
CONSTANTE DE DISOCIACIÓN
SE EXPRESA EN UNA ESCALA DEL 0 AL 14
PH
IONIZACION DEL AGUA
PH DEL AGUA PURA A 25GRADOS
7
7.35
ES UNA MEZCLA DE DOS COMPONENTES QUÍMICOS, UNO CAPAZ DE REACCIONAR CON HIDROGENIONES CUANDO ESTOS SE HALLAN EN EXCESO Y EL OTRO ES CAPAZ DE LIBERARLOS CUANDO SE HALLAN EN CONCENTRACIÓN BAJA.
SISTEMA AMORTIGUADOR BUFFER
POTENCIAL DE HIDRÓGENO
LOS BUFFERS MAS EFECTIVOS TIENEN CANTIDADES IGUALES O MUY PARECIDAS A AMBOS COMPONENTES. ESTO EVITA LOS CAMBIOS BRUSCOS DE PH. MANTIENEN EL PH DE NUNA SOLUCIÓN ESTABLE ANTE LA ADICIÓN DE CANTIDADES PEQUEÑAS DE ÁCIDO O BASE.
VERDAERO
FALSO
EN UN SISTEMA BUFFER, AL ADICIONAR UNA BASE, QUIEN ACTÚA (ÁCIDO O BASE) Y QUIEN DONA H
ACTÚA EL ÁCIDO DONANDO H
ACTÚA LA BASE DONANDO H
EN UN SISTEMA BUFFER, AL ADICIONAR ACIDO QUIEN ACTÚA Y COMO ACTÚA
ACTÚA UNA BASE CAPTANDO H
ACTÚA UN ÁCIDO DONANDO H
ECUACIÓN LA CUAL CALCULA EL PH DE UNA SOLUCIÓN AMORTIGUADORA O LAS CANTIDADES DE LOS COMPONENTES NECESARIOS PARA PREPARAR UNA SOLUCIÓN AMORTIGUADORA QUE SE AJUSTE A UN PH DETERMINADO.
ECUACIÓN HENDERSON- HASSELBACH
CONSTANTE DE DISOCIACIÓN
UN ÁCIDO Y UNA BASE FUERTES TIENEN
PKA BAJO
KA ALTO
PKA ALTO
KA BAJO
UN ÁCIDO Y UNA BASE DÉBIL TIENEN
KA BAJO
PKA ALTO
KA ALTO
PKA BAJO
RANGO NORMAL DEL PH FISIOLOGICO
7.35 - 7.45
7 - 7.20
QUE INDICA TENER UN PH POR DEBAJO DE 7.35
ACIDOSIS
ALCALOSIS
QUE INDICA TENER UN PH DE MAS DE 7.45
ALCALOSIS
ACIDOSIS
MUERTE
TIPOS DE BUFFERS QUE REGULAN EL PH EN LOS ORGANISMOS
FOSFATOS
PROTEINAS
HEMOGLOBINAS
BICARBONATO
TIPO DE ACCIÓN DE LOS AMORTIGUADORES DE 1- LÍQUIDOS CORPORALES, 2- REGULACIÓN RESPIRATORIA, 3- REGULACIÓN RENAL
1- INMEDIATA
2- INTERMEDIA
3- TARDÍA
2- INMEDIATA
1- INTERMEDIA
TIPO DE AMORTIGUADOR MAS IMPORTANTE EN NUESTRO ORGANISMO
BICARBONATO
HEMOGLOBINA
Pulmones
Retienen co2
Eliminan co2
Riñón
Secreción de h
Reabsorción de HCO3
PRODUCCIÓN DE HC03
COMPONENTE ÁCIDO Y BÁSICO DE LA ECUACUIN DEL SISTEMA BUFFER
ÁCIDO CO2
ÁCIDO HCO3
BASE HCO3
BASE CO2
DESEQUILIBRIO METABÓLICO
PH Y PCOS INVERSOSS
PH Y PCOS AL MISMO LADO
DESEQUILIBRIO RESPIRATORIO
PH Y PCOS INVERSOS
PH Y PCOS MISMA DIRECCIÓN
SUSTANCIA O ESTRUCTURA QUE AUMENTAA LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN QUÍMICA SIN SER ALTERADA O CONSUMIDA DURANTE EL PROCESO
CATALIZADOR
PH
MOLÉCULAS ORGÁNICAS GENERALMENTE PROTEÍNAS GLOBULARES QUE ACTÚAN COMO CATALIZADORES BIOLÓGICOS DE UNA SEACCION ACELERÁNDOLA
ENZIMAS
SUSTRATO
EL ARN TIENE FUNCION CATALITICA
VERDADERO
FALSO
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
ACELERAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
ESPECIFICIDAD POR LAS REACCIONES QUE CATALIZAN
SU ACCIÓN PUEDE SER REGULADA
NO SON CONSUMIDAS O MODIFICADAS DURANTE EL RPOCESO
SE UNEN A MOLÉCULAS DENOMINADAS SUTRATOS
COMO SE LE LLAMA AL SITIO DE UNIÓN DEL SUSTRATO
SITIO INACTIVO
SITIO ACTIVO
FUNCION BIOLÓGICA DE LAS ENZIMAS
TRANSDUCCION DE SEÑALES
CONTROLAN DIVERSOS CICLOS BIOQUIMICOS
SÍNTESIS DE PROSTAGLANDINAS
ENZIMAS QUE CATALIZAN REACCIONES REDOX (TRANSFERENCIAS DE ELECTRONES)
OXIDORREDUCTASAS
HIDROLASAS
TRANFER3ENCIA DE GRUPOS QUÍMICOS A UNA MOLÉCULA ACEPTADORA
TRANSFERASAS
OXIDOREDUCTASAS
ENZIMAS QUE CATALIZAN LA RUPTURA DE ENLACES POR ADICIÓN DE AGUA
HIDROLASAS
ISOMERASAS
ROMPIMIENTO NO HIDROLITICO DE ENLACES Y ELIMINACIÓN DE GRUPOS QUÍMICOS PARA FORMAR DOS ENLACES
LIASAS
HIDROLASAS
ENZIMAS QUE CATALIZAN ISOMERIZACIONES (REORDENAMIENTO INTRAMOLECULAR)
ISOMERASAS
TRANSFERASAS
ENZIMAS QUE CATALIZAN LA FORMACIÓN DE ENLACES ENTRE DOS MOLÉCULAS
LIGASAS
LIASAS
VALORES NORMALES DE UNA GASOMERIA
PH: 7.35-7.45
PCO2: 35-45 MMHG
HCO3: 22-26 MEQL
PCO2: 22- 26 MEQL
HCO3: 35-45 MMHG
IONES O MOLÉCULAS NO PROTEICAS NECESARIAS PARA QUE MUCHAS ENZIMAS REALICEN SU FUNCION CATALITICA
COFACTORES
APOENZIMAS
FRACCIÓN PROTEICA (ENZIMA INACTIVA). ENZIMA QUE PERDIÓ SU COFACTOR
APOENZIMA
HOLOENZIMA
PROTEÍNA UNIDA A SU COFACTOR (ENZIMA ACTIVA)
HOLOENZIMA
APOENZIMA
TIPOS DE COFACTORES
COFACTORES ESCENCIALES (CATIONES METÁLICOS)
COENZIMAS
GRUPOS PROSTETICOS
FUNCIONES DE LOS COFACTORES DE IONES ESCENCIALES ( CATIONES METÁLICOS)
FUNCION ESTRUCTURAL (METALES ALCALINOS Y ALCALINOTERREOS: MG)
FUNCION CATALITICA (METALES DE TRANSICIÓN: ZINC, CU, FE)
CARACTERISTICAS DEL GRUPO DE COFACTOR: COENZIMAS
MOLÉCULAS ORGÁNICAS COMPLEJAS QUE TIENEN UNA FUENTE VITAMÍNICA O SON VITAMINAS.
POSEEN GRUPOS REACTIVOS QUE NO SE ENCUENTRAN EN LAS CADENAS LATERALES DE AMINOÁCIDOS.
PUEDEN ACTUAR COMO PORTADORAS DE MOLÉCULAS DE SUSTRATO
AYUDAN EN LA TRANSFERENCIA DE ELECTRONES, GRUPOS QUÍMICOS.
COMPUESTOS ORGÁNICOS ( NO PROTEICOS) UNIDOS COVALENTEMENTE A LA ENZIMA
COFACTOR
GRUPO PROSTETICO
CADENAS POLIPEPTIDICAS + COMPONENTE NO PROTICO (GRUPO PROSTETICO)
GLICOPROTEINAS
LIPOPROTEINAS
NUCLEOPROTEINAS
CROMOPROTEINAS
SITIO DE UNIÓN DEL SUSTRATO A LA ENZIMA. HENDIDURA O GRIETA EN LA ENZIMA
SITIO ACTIVO
COFACTOR
AMINOÁCIDOS QUE ORIENTAN AL SUSTRATO EN POSICIÓN ADECUADA
AMINOÁCIDOS DE UNIÓN
AMINOÁCIDOS CATALITICOS DEL SITIO ACTIVO
AMINOÁCIDOS DE CADENAS R POLARES Y CARGADAS
AMINOÁCIDOS DE UNIÓN
AMINOÁCIDOS CATALITICOS DEL SITIO ACTIVO
TIPOS DE AMINOACIDOS QUE FORMAN PARTE DEL MECANISMO DEL SITIO ACTIVO
AMINOACIDOS DE UNIÓN
AMINOACIDOS CATALITICOS DEL SITIO ACTIVO
AMINOACIDOS QUE MANTIENEN LA ESTRUCTURA 3D DEL SITIO ACTIVO
POR QUE TIPO DE INTERACCIONES EL SUSTRATO SE UNE AL SITIO ACTIVO
INTERACCIONES DÉBILES
NO COVALENTES
REVERSIBLES
COMO ACELERAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES LAS ENZIMAS
DISMINUYENDO LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
AUMENTANDO LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
PARA QUE ES NECESARIA LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN EN LAS ENZIMAS
PARA QUE EL SUSTRATO ALCANCE SU ESTADO DE TRANSICIÓN
PARA QUE EL SUSTRATO NO ALCANCE SU ESTADO DE TRANSICIÓN
FORMAS DEL SUSTRATO
ESTADO FUNDAMENTAL (FORMA ESTRUCTURAL ESTABLE Y DE BAJA ENERGÍA)
ESTADO DE TRANSICIÓN: FORMA REACTIVA DE LA MOLÉCULA (ALTA ENERGÍA Y ORIENTACIÓN CORRECTA PARA REACCIONAR)
EL SITIO ACTIVO ORIENTA AL SUSTRATO (LO FUERZA A ADOPTAR UNA CONFORMACIÓN MAS PARECIDA A LA DEL ESTADO DE TRANSICIÓN)
VERDADERO
FALSO
EL SITIO ACTIVO TIENE MAS AFINIDAD POR QUE ESTADO
ESTADO FUNDAMENTAL
ESTADO DE TRANSICIÓN
COMO HACE UNA ENZIMA PARA DISMINUIR LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN Y AUMENTAR LA EFICACIA CATALITICA
LO HACE MEDIANTE LA ENERGÍA DE FIJACIÓN
LO HACE MEDIANTE LOS GRUPOS PROSTETICOS
RESULTADO DE LAS INTERACCIONES DÉBILES NO COVALENTES Y REVERSIBLES ENTRE EL SUJSTRATO Y EL SITIO ACTIVO
ENERGÍA DE FIJACIÓN
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
REACCIÓN ENZIMATICA AL SUSTRATO, COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO Y AL PRODUCTO.
1- UNIÓN TRANSITORIA DE ENZIMA Y SUSTRATO (INTERACCIONES DÉBILES, NO COVALENTES Y REVERSIBLES)
2- FORMACIÓN DEL COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO (DISMINUYE LA ENEGRGIA DE ACTIVACIÓN)
3- FORMACIÓN DEL PRODUCTO
4- LIBERACIÓN DE ENZIMA Y PRODUCTO
1- UNIÓN DEL ESTADO FUNDAMENTAL DEL SUSTRATO Y LA ENZIMA
MEDIANTE QUE MODELOS SE EXPLICA LA ESPECIFICIDAD ENZIMATICA
MODELO LLAVE Y CERRADURAQ
MODELO DE AJUSTE INDUCIDO
CARACTERISTICAS DEL MODELO DE LLAVE Y CERRADURA
EMIL FISHCER - 1890
ENZIMA - SUSTRATO
ESTRUCTURAS COMPLEMENTARIAS
MODELO RESTRICTIVO (RIGIDEZ DEL SITIO ACTIVO Y COMPLEMENTARIEDAD GEOMÉTRICA)
CARACTERISTICAS DEL MODELO DE AJUSTE INDUCIDO
DANIEL KOSHLAND
ESTRUCTURA FLEXIBLE DE LAS PROTEÍNAS
ENZIMA Y SUSTRATO NO SON COMPLEMENTARIOS
INTERACCIONES DÉBILES NO COVALENTES ENTRE LA ENZIMA Y SUSTRATO
ANALIZA COMO VARÍA LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN DEPENDIENDO DE PARÁMETROS COMO LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO. DA INFORMACIÓN SOBRE LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN ENZIMATICA.
CINÉTICA ENZIMATICA
POTENCIAL DE HIDRÓGENO
CARACTERISTICAS DE LA VELOCIDAD DE REACCIÓN ENZIMATICA
VELPCIDAD CON QUE SUCEDE LA REACCIÓN, ESTA DADA POR LA CANTIDAD DE PRODUCTO OBTENIDO POR MINTUO
AL INICIO DE LA REACCIÓN UN INCREMENTO DEL SUSTRATO PROVOCARÁ UN AUMENTO EN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN.
LA VELOCIDAD DE REACCIÓN ES PROPORCIONAL A LA DEL SUSTRATO
AUMENTA LA POSIBILIDAD DEL COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO
LA VELOCIDAD DE REACCIÓN ES INDEPENDIENTE A LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
COMO SE LE LLAMA A CUANDO CADA MOLEULA DE ENZIMA ESTA UNIDA A UN SUSTRATO
PUNTO DE SATURACIÓN
VELOCIDAD MÁXIMA
PUNTO EN EL QUE LA VELOCIDAD DE UNA ENZIMA NO AUMENTA A PESAR DE QUE SE AGREGUE MAS SUSTRATO
VELOCIDAD MAXIMA
PUNTO DE STURACION
CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO A LA CUAL LA REACCIÓN ALCANZÓ LA MITAD DE SU VELOCIDAD MÁXIMA. NOS PUEDE INDICAR LA AFINIDAD DE UNA ENZIMA POR SU SUSTRATO. PODEMOS COMPARAR LA ACTIVIDAD DE DIFERENTES ENZIMAS
CONSTANTE MICHAELIS MENDEL (KM)
CONSTANTE DE IONIZACION DEL AGUA (KW)
QUE INDICA UN KM BAJO
ALTA AFINIDAD
CON UNA BAJA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO, LA ENZIMA ALCANZA LA MITAD DE SU VELOCIDAD MÁXIMA
SATURACIÓN RAPIDA
SE NECESITA MAYOR CANTIDAD DE SUSTRATO PARA ALCANZAR LA MITAD DE SU VELOCIDAD MAXIMA
QUE INDICA UN KM ALTO
POCA AFINIDAD
SE NECESITA MAYOR CANTIDAD DE SUSTRATO PARA PODER ALCANZAR LA MITAD DE SU VELOCIDAD MÁXIMA
SE NECESITA MENOR CANTIDAD DE SUSTRATO PARA QUE LA ENZIMA ALCANZA LA MKITAD DE SU VELOCIDAD MÁXIMA
ALTA AFINIDAD
FACTORES QUE AFECTAN LA ACT ENZIMATICA
LA CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS Y SUSTRATO
LA TEMPERATURA ÓPTIMA ES DIFERENTE PARA CADA ENZIMA
EL PH OPTMIMO ES DIFERENTE PARA CADA ENZIMA
LA CONCENTRACIÓN DE H AFECTA EL ESTADO DE IONIZACION DE LOS AMINOACIDOS DEL SITIO ACTIO Y DEL SUSTRATO.
RAZONES PARA REGULAR LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS
MANTENIMIENTO DE UN ESTADO ORDENADO
CONSERVACIÓN DE LA ENERGÍA (CONTROL DE REACCIONES GENERADORAS DE ENERGÍA)
CAPACIDAD DE RESPUESTA RÁPIDA A CAMBIOS AMBIENTALES
LAS ACTIVIDADES DE ALGUNAS ENZAIMAS PUEDEN SER RREGULADAS:
A TRAVÉS DE COFACTORES (APOENZIMA Y HOLOENZIMA)
CONTROL GENÉTICO (REGULACIÓN DE SÍNTESIS ENZIMATICA)
COMPARTIMENTACION: ALGUNAS ENZIMAS FUNCIONAN MEJOR EN COMPARTIMENTOS ESPECÍFICAS, SE ENCARGAN DE CONTROL DE DAÑOS O DE CONDICIONES DE REACCIÓN ESPECIALES)
MODIFICACIÓN COVALETE : INTERCONVERSION DE FORMAS INACTIVAS Y ACTIVAS POR MODIFICACIÓN COVALENTE.
INHIBICIÓN ENZIMATICA Y REGULACIÓN ALOSTERICA
MOLÉCULAS QUE REDUCEN LA ACTIVIDAD DE UNA ENZIMA. INCLUYEN: FÁRMACOS, ANTIBIÓTICOS, VENENOS
INHIBIDORES
ENZIMAS
TIPOS DE INHIBICIÓN 1- UNIÓN COVALENTE ENZIMA-INHIBIDOR, DTERIORO DE LA ENZIMA. 2- UNIÓN ENZIMA-INHIBIDOR ES TRANSITORIA
1- INHIBICIÓN REVERSIBLE 2- INHIBICIÓN REVERSIBLE
1- INHIBICIÓN REVERSIBLE 2- INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
TIPO DE INHIBICIÓN REVERSIBLE DONDE EL INHIBIDOR SE ASEMEJA A LA ESTRUCTURA DEL SUSTRATO EN ESTADO DE TRANSICIÓN Y EN DONDE EL INHIBIDOR Y EL SUSTRATO COMPITEN POR EL SITIO ACTIVO.
INHIBICIÓN COMPETITIVA
INHIBICIÓN ACOMPETITIVA
TIPO DE INHIBICIÓN REVERSIBLE DONDE EL INHIBIDOR SE UNE A UN SITIO DIFERENTE AL SITIO ACTIVO. SE PUEDE UNIR A LA ENZIMA LIBRE AL COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO Y LA MODIFICACIÓN DE LA CONFORMACIÓN DE LA ENZIMA IMPIDE LA FORMACIÓN DEL PRODUCTO.
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
INHIBICIÓN COMPETITIVA
TIPO DE INHIBICIÓN REVERSIBLE DONDE EL SITIO DE UNIÓN AL INHIBIDOR SE CREA DESPUÉS DE QUE EL SUSTRATO SE UNE A LA ENZIMA. EL INHIBIDOR SE COLOCA CERCA DEL SITIO ACTIVO SITUADO DE MANERA QUE EL SUSTRATO NO PUEDE DISOCIARSE DE LA ENZIMA.
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
INHIBICIÓN ACOMPETITIVA
ENZIMAS EN LAS CUALES SU ACTIVIDAD PUEDE SER MODULADA POR LA UNIÓN DE MOLÉCULAS EFETORAS (MODULADORES ALOSTERICOS:: INHIBIDORES O ACTIVADORES QUE CAUSAN CAMBIOS EN LA CONFORMACIÓN DE LA ENZIMA) Y TIENEN UN SEGUNDO SITIO DE UNIÓN PARA ALGUNOS LIGÁNDOS, EL CUAL ESTA ALEJADO DEL SITIO ACTIVO
APOENZIMA
ENZIMA ALOSTERICA
MODULADOR ALOSTERICO EL CUAL INHIBE POR RETROALIMENTACIÓN NEGATIVA. EN OCASIONES EL PRODUCTO UNA RUTA BIOQUÍMICA INHIBE LA ACTIVIDAD DE UNA ENZIMA EN ALGÚN PUNTO CLAVE DE LA RUTA (CUANDO HAY EXCESO DE PRODUCTO)
MODULADOR ALOSTERICO NEGATIVO
MODULADOR ALOSTERICO POSITIVO
MODULADOR ALOSTERICO EL CUALESTIMULA LA ACT ENZIMATICA
MODULADOR ALOSTERICO POSITIVO
MODULADOR ALOSTERICO NEGATIVO
FORMA INACTIVA DE UNA ENZIMA QUE REQUIERE EL CORTE O LA ELIMINACIÓN PARA PODER SER ACTIVADAS
ZIMOGENO
HOLOENZIMA
