WorksheetsCuestionario sobre Aminoácidos y pH
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Worksheet time: 14mins
Una solución con pH bajo es 1 . Mientras que una solución con pH alto es 2 .
1, ácida; 2, básica
1, básica; 2, ácida
1, alcalina; 2, protonizada
1, hidrosoluble; 2, hidrofóbica
La fuerza de ácidos débiles se expresa mediante:
El pKa (que es el logaritmo negativo de la constante de disociación de un ácido)
El pH (que es el logaritmo negativo de la concentración de hidrogeniones)
Las fuerzas de van der Waals (que es la capacidad de las moléculas hidrófobas de cargarse)
Interacciones hidrofóbicas (que sucede con las moléculas no polares)
Un pKa bajo significa que es un 1 , mientras que un pKa alto significa que es un 2 .
1, ácido fuerte; 2, ácido débil
1, ácido débil; 2, ácido fuerte
1, Zwiterion; 2, ácido fuerte
1, amonio; 2, carboxilo
Los amortiguadores resisten a un cambio de pH cuando se consumen o producen:
Protones
Electrones
Aniones
Neutrones
¿Cuándo ocurre la capacidad amortiguadora máxima de una sustancia?
Cuando está en ±1 unidad de pH a uno u otro lado del pKa
Cuando la constante de disociación está en -2
Cuando la constante de disociación es +2
Cuando la sustancia dona todos sus protones
¿Cuáles son los amortiguadores fisiológicos?
El bicarbonato, el ortofosfato y las proteínas
El ácido carbónico, ácido láctico y el grupo amino
Los azúcares, el oxígeno y el monóxido de carbono
El dióxido de carbono, el agua y el glutamato
¿Cuáles son los únicos aminoácidos que están presentes en las proteínas?
Los L-α-aminoácidos
Los D-α-aminoácidos
Los L-β-aminoácidos
Los D-β-aminoácidos
Todos los aminoácidos poseen al menos 2 grupos funcionales débilmente acídicos:
R-NH3+- y R-COOH
R-NH2 y R-SH
R-NH+ y R-PO+
R-NH+ y R-SH
Los grupos funcionales débilmente acídicos adicionales de los aminoácidos son:
-OH, -SH, guanidino o porciones imidazol
-NH2, -PO4, grupo Hem o mioglobina
Porciones de hidrocarburos, anillos aromáticos o –NO
-NH4, -PO2, grupo prostético o mioglobina
Los valores de pKa de todos los grupos funcionales de un aminoácido:
dictan su carga neta a un pH dado
dictan su carga positiva a un pH dado
dictan su carga negativa a un pH dado
dictan su carácter hidrófobo a un pH dado
Es el pH al cual un aminoácido no porta carga neta y así no se mueve en un campo eléctrico de corriente directa.
Punto isoeléctrico
Punto hidroscópico
Constante de disociación
Constante de asociación
¿Cuál es la reacción bioquímica más importante de los aminoácidos?
La formación de enlaces peptídicos
La formación de puentes de hidrógeno
Las interacciones hidrófobas
Las fuerzas de van der waals
¿Quiénes determinan las funciones bioquímicas singulares de los aminoácidos?
Los grupos R
Los grupos aminos
Los grupos carboxilos
Los carbonos alfa
¿En base a las propiedades de qué grupos los aminoácidos se clasifican como básicos, acídicos, aromáticos, alifáticos o que contienen azufre?
Los grupos R
Los grupos aminos
Los grupos carboxilos
Los carbonos alfa
¿Cuál es la estructura primaria de un péptido?
Es su secuencia de aminoácidos, empezando a partir del residuo amino terminal
Es la hélice alfa de la proteína, con un giro en los carbonos alfa
Es la hoja plegada beta, con ángulos de 45 grados entre cada carbono
Es la estructura globular de la proteína
¿Qué es lo que hace el carácter de doble enlace parcial del enlace que une el carbono carbonilo y el nitrógeno de un péptido?
Hace coplanares a los 4 átomos del enlace peptídico y restringe el número de conformaciones peptídicas posibles
Hace desaparecer a los 8 átomos del enlace peptídico y favorece el número de conformaciones peptídicas posibles
Protoniza a los 2 átomos del enlace peptídico y hace muy básica a la proteína lo que evita otras conformaciones peptídicas
Hidroliza los enlaces peptídicos y se forma agua como producto de la reacción haciendo muy soluble a la proteína
Las proteínas pueden clasificarse con base a su:
Solubilidad, forma, función o según la presencia de un grupo prostético
Capacidad de regular el pH, de transportar oxígeno y la presencia de un grupo heme
Tamaño, peso molecular, forma y presencia de un grupo amino
Termolabilidad, estructura y presencia de un grupo carbonilo
¿Cuál es la estructura de la proteína que es codificada por gen de un polipéptido que es la secuencia de sus aminoácidos?
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
Estructura de la proteína que se produce por plegado de polipéptidos hacia motivos con enlaces de hidrógeno, como la hélice alfa, la hoja plegada beta, flexiones beta y asas.
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
La estructura terciaria de las proteínas se caracteriza por:
las relaciones entre dominios estructurales secundarios
ser codificada por gen de un polipéptido
ser la secuencia de sus aminoácidos
estar unida a grupos prostéticos
La característica de la estructura cuaternaria de proteínas es la siguiente:
Tiene 2 o más polipéptidos (proteínas oligoméricas) se refiere a las relaciones espaciales entre diversos tipos de polipéptidos
Se produce por plegado de polipéptidos hacia motivos con enlaces de hidrógeno
Su estructura de la proteína que es codificada por gen de un polipéptido que es la secuencia de sus aminoácidos
Es un polipéptido que es la secuencia de sus aminoácidos
Las estructuras primarias se estabilizan por medio de enlaces:
peptídicos covalentes
entrópicas
de van der Waals
polares
Los órdenes de estructuras superiores de las proteínas se estabilizan mediante fuerzas débiles como:
Enlaces de hidrógeno múltiples, enlaces salinos (electrostáticos) y asociación hidrofóbica
Entrópicas, enlaces polares y de van der Waals
Enlaces covalentes, peptídicos y salinos
Enlaces de carbono, nitrógeno y de los radicales libres
¿Por qué casi todas las combinaciones de ángulos fi-psi son denegadas?
Por obstaculización estérica
Por ser uniones débiles
Por los enlaces peptídicos
Por inhibición alostérica
Las proteínas que ayudan al plegado en más de la mitad de las proteínas de mamífero son:
Disulfuro isomerasa, prolina-cis, trans-isomerasa y chaperones
Catalasas, elastasas y grupos prostéticos
2,3-bisfosfoglicerato isomerasa, anhidrasa carbónica y peptidasas
Fosfofructosa isomerasa, chaperones y glicina
Protegen contra solvente a los polipéptidos recién sintetizados y proporcionan un ambiente para que elementos de la estructura secundaria surjan y muestren coalescencia para formar glóbulos fundidos.
Chaperones
2,3-bifosfoglicerato
Enlaces peptídicos
Prolinas-cis
Las técnicas para el estudio de órdenes superiores de estructura de las proteínas comprenden:
Cristalografía con rayos X, espectroscopía con NMR, ultracentrifugación analítica, filtración en gel y electroforesis en gel.
Esfingomamonometría, voltimetría, microscopía de refracción, acidometría, reacción en cadena de la polimerasa.
Reacción en cadena de la polimerasa, ELISA, TUNEL, estudios de translicación de proteínas, estudio de las transaminasas.
ELISA, acidometría, filtración en gel, pHmetría, estudio de las constantes de disociación de las proteínas.
La maduración de proteínas a menudo comprende formación y la rotura de enlaces covalentes, proceso que ocurre en la fase:
(a)
