wayground logo

Free Printable Worksheets

Font size

S
M
L
XL
Worksheets

Биохимия. Ферменты 2

Total questions: 90

Worksheet time: 52mins

Name
Class
Date
1.

Конкурентные ингибиторы

a)

образуют ковалентные связи с активным центром фермента

b)

взаимодействуют с аллостерическим центром

c)

взаимодействуют с активным центром фермента, образуя слабые связи

d)

уменьшают Km

e)

уменьшают Vmax

2.

Необратимые ингибиторы

a)

структурные аналоги субстрата

b)

образуют с ферментом ковалентные связи

c)

образуют с ферментом слабые связи

d)

взаимодействуют с регуляторным центром

e)

снижают ингибирующий эффект при увеличении концентрации субстрата

3.

Ацетилсалициловая кислота по механизму действия

a)

обратимый ингибитор

b)

необратимый ингибитор

c)

структурный аналог субстрата

d)

вызывает конкурентное ингибирование активности фермента

e)

относится к антиметаболитам

4.

Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют

a)

Vmax катализируемой реакции

b)

Km реакции

c)

Vmax и Km реакции

d)

специфичность к субстрату

e)

первичную структуру фермента

5.

Лекарственный препарат неостигмина метилсульфат (прозерин)

a)

увеличивает активность АХЭ

b)

связывается в аллостерическом центре фермента

c)

образует с ферментом ковалентную связь

d)

ингибируют ферменты с остатком серина в активном центре

e)

являются обратимым ингибитором

6.

Сульфаниламидные препараты по структуре являются аналогами

a)

глутаминовой кислоты

b)

ацетилхолина

c)

цАМФ

d)

фолиевой кислоты

e)

ПАБК

7.

Лекарства - ингибиторы ферментов

a)

исключительно необратимые ингибиторы

b)

взаимодействуют с ферментом только в активном центре

c)

уменьшают активность фермента

d)

взаимодействуют со всеми ферментами

e)

изменяют структуру образованного продукта

8.

ДФФ

a)

конкурентный ингибитор АХЭ

b)

структурный аналог субстрата протеаз

c)

лекарство, используемое для лечения глаукомы

d)

специфический необратимый ингибитор сериновых ферментов

e)

обратимо связывается с OH-группой серина в активном центре ферментов

9.

Апротинин

a)

обратимый ингибитор АХЭ

b)

используется при парезах и параличах

c)

пептид

d)

активатор трипсиногена

e)

протеаза

10.

Апротинин

a)

конкурентный ингибитор трипсиногена

b)

специфический необратимый ингибитор трипсина

c)

структурный аналог ацетилхолина

d)

используется для лечения острого панкреатита

e)

фермент, активатор трипсиногена

11.

По механизму частичного протеолиза активируется фермент

a)

ЛДГ

b)

Пепсин

c)

КК

d)

Аспарагиназа

e)

Щелочная фосфатаза

12.

Причина активации пепсина

a)

изменение pH

b)

отщепление субъединиц

c)

фосфорилирование

d)

изменение первичной структуры

e)

метилирование

13.

Пример необратимой регуляции ферментов

a)

фосфорилирование под действием протеинкиназ

b)

аллостерическая регуляция

c)

дефосфорилирование под действием протеинфосфатаз

d)

присоединение к ферменту белка-регулятора

e)

частичный протеолиз ферментов

14.

К активации аллостерических ферментов приводит

a)

химическая модификация фермента

b)

гидролиз пептидных связей

c)

кооперативное взаимодействие субъединиц

d)

диссоциация протомеров при разрыве слабых связей

e)

фосфорилирование молекулы фермента

15.

Для аллостерически регулируемых ферментов характерно:

a)

олигомерное строение

b)

мономерное строение

c)

изменение первичной структуры при активации

d)

присоединение молекулы-регулятора в активный центр

e)

регуляция активности химической модификацией

16.

Ферменты с аллостерической регуляцией

a)

активируются под действием протеинкиназ

b)

имеют каталитический и регуляторный центры, локализованные на разных протомерах

c)

в результате активации меняют первичную структуру

d)

снижают активность присоединением регуляторной субъединицы

e)

активируются под действием протеинфосфатаз

17.

Протеинкиназы

a)

катализируют реакциию фосфорилирования белков

b)

катализируют реакцию дефосфорилирования белков

c)

аллостерические ферменты

d)

относятся к классу ферментов лигаз

e)

относятся к классу ферментов гидролаз

18.

Для увеличения концентрации цАМФ можно использовать

a)

ингибиторы фосфодиэстеразы

b)

ингибиторы аденилатциклазы

c)

ингибиторы протеинкиназы А

d)

активаторы фосфодиэстеразы

e)

активаторы протеинфосфатазы

19.

Концентрация цАМФ в клетке:

a)

снижается при действии на клетку теофиллина

b)

уменьшается при активации аденилатциклазы

c)

увеличивается при активации фосфодиэстеразы

d)

увеличивается при действии на клетку кофеина

e)

уменьшается при активации протеинкиназы А

20.

Фермент аденилатциклаза

a)

активирует фосфодиэстеразу

b)

не влияют на концентрацию цАМФ в клетке

c)

катализирует образование цАМФ

d)

вызывает гидролиз цАМФ

e)

ингибируется под действием протеинкиназы А

21.

По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фермент

a)

пепсин

b)

протеинкиназа А

c)

КК

d)

щелочная фосфатаза

e)

аспарагиназа

22.

По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фермент

a)

трипсин

b)

аспарагиназа

c)

аденилатциклаза

d)

фосфодиэстераза

e)

АХЭ

23.

По механизму фосфорилирования-дефосфорилирования регулируется фермент

a)

аденилатциклаза

b)

пепсин

c)

КК

d)

гликогенфосфорилаза

e)

аспарангиназа

24.

Аллостерической регуляции подвергается фермент

a)

аденилатциклаза

b)

протеинкиназа А

c)

фосфофруктокиназа

d)

уреаза

e)

аспарагиназа

25.

Ферменты используются в клинико-диагностических лабораториях

a)

для рассасывания рубцов

b)

в качестве аналитического реактива

c)

в качестве лечебного препарата

d)

для очистки гнойных ран

e)

для лечения опухолевых заболеваний

26.

Для диагностики рака предстательной железы в крови определяют активность фермента:

a)

уреазы

b)

липазы

c)

ЛДГ

d)

сукцинатдегидрогеназы

e)

кислой фосфатазы

27.

Фермент гиалуронидаза используется в медицине для:

a)

удаления токсинов

b)

лечения злокачественных образований

c)

рассасывания рубцов

d)

улучшения пищеварения

e)

предотвращения тромбообразования

28.

Фермент пепсин используется в медицине для:

a)

обработки гнойных ран

b)

предотвращения тромбообразования

c)

улучшения пищеварения

d)

рассасывания рубцов

29.

Фермент альфа-амилаза используется в энзимодиагностике заболевания:

a)

сердца

b)

поджелудочной железы

c)

печени

d)

простаты

e)

мозга

30.

В первые сутки после инфаркта миокарда в крови больных больше всего возрастает активность фермента:

a)

КК

b)

ЛДГ

c)

АЛТ

d)

АСТ

31.

Для лечения лейкозов используют фермент

a)

пепсин

b)

трипсин

c)

урокиназу

d)

аспарагиназу

e)

уреазу

32.

Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается вследствие

a)

вз ингибитора с функц группами аминокислот активного центра

b)

вз ингибитора с функц группами аминокислот вне активного центра

c)

уменьшения количества фермент-субстратных комплексов

d)

нарушения нативной конформации фермента

e)

вз ингибитора с функц группами субстрата

33.

Ацетилсалициловую кислоту используют в качестве лекарственного препарата, так как она

a)

ингибитор ЦОГ

b)

вызывает ацетилирование OH-группы серина ЦОГ

c)

вз с аллостерическим центром

d)

конкурентный ингибитор

e)

необратимый ингибитор

34.

Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов являются:

a)

обратимыми ингибиторами

b)

необратимыми ингибиторами

c)

аллостерическими регуляторами

d)

конкурентными ингибиторами

e)

неконкурентными ингибиторами

35.

Ингибиторы АХЭ, используемые для лечения миастений:

a)

структурные аналоги ацетилхолина

b)

конкурентные ингибиторы

c)

неконкурентные ингибиторы

d)

обратимые ингибиторы

e)

необратимые ингибиторы

36.

Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

a)

Vmax реакции

b)

Km реакции

c)

Vmax и Km реакции

d)

специфичность к субстрату

e)

активность фермента

37.

Сульфаниламидные препараты.

a)

снижают количество фолиевой кислоты в эукариотических клетках

b)

антиметаболиты

c)

структурные аналоги ПАБК

d)

влияют на метаболизм эукариотических клеток

e)

снижают количество фолиевой кислоты в бактериях

38.

Лекарственный препарат апротинин

a)

по химической структуре является пептидом

b)

используется для лечения острых панкреатитов

c)

увеличивает превращение трипсиногена в трипсин

d)

структурный аналог субстрата трипсина

e)

используется для лечения гнойных ран

39.

Ингибиторы фосфодиэстеразы применяются в качестве лекарственных средств:

a)

при лечении астмы

b)

в качестве противовоспалительного средства

c)

при подагре

d)

как кардиотонические средства для терапии при острой сердечной недостаточности

e)

при панкреатитах

40.

Активность ферментов в клетке регулируется с участием следующих механизмов.

a)

аллостерической регуляции

b)

частичного протеолиза

c)

фосфорилирования, дефосфорилирования

d)

необратимого ингибирования с помощью специф. ингибиторов

e)

белок-белкового вз

41.

Ферменты с аллостерической регуляцией, как правило:

a)

мономерные белки

b)

олигомерные белки

c)

ингибируются необратимо

d)

имеют активные и аллостерические центры, расположенные в разных протомерах

e)

вз с лигандом - эффектором в активном центре

42.

Регуляция ферментов с помощью частичного протеолиза включает:

a)

изменение первичной структуры фермента

b)

изменение вторичной и третичной структуры фермента

c)

необратимую активацию

d)

необратимое ингибирование

e)

формирование активного центра

43.

Регуляция активности ферментов с помощью белок-белковых взаимодействий сопровождается:

a)

необратимым ингибированием

b)

присоединением или отщеплением регуляторных белковых субъединиц

c)

присоединением или отщеплением белков-регуляторов

d)

изменением конформации фермента

e)

дефосфорилированием фермента

44.

Изменение активности ферментов по механизму фосфорилирования дефосфорилирования обеспечивают следующие ферменты:

a)

сукцинатдегидрогеназа

b)

фосфопротеинфосфатаза

c)

глюкокиназа

d)

протеинкиназа

e)

аденилатциклаза

45.

Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

a)

зависит от концентрации ряда гормонов в крови

b)

происходит с участием АТФ

c)

сопровождается изменением аминокислотного состава ферментов

d)

происходит вслед за активацией протеинкиназ

e)

необратимый для клетки процесс

46.

Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

a)

ответ клетки на изменение концентрации ряда гормонов в крови

b)

сопровождается диссоциацией субъединиц ферментов

c)

происходит с участием АТФ

d)

необратимый процесс ковалентной модификации фермента

e)

происходит после присоединения цАМФ к протеинкиназе А

47.

Регулировать активность ферментов можно

a)

с помощью аллостерического лиганда

b)

путем фосфорилирования/дефосфорилирования

c)

специфическим гидролизом пептидных связей

d)

с помощью ингибиторов

e)

с помощью токсинов

48.

Фермент протеинкиназа А

a)

олигомерный белок

b)

мономерный белок

c)

активируется цАМФ

d)

холофермент

e)

подвергается активации по механизму белок-белковых взаимодействий

49.

Фермент протеинкиназа А

a)

активируется цАМФ

b)

изменяет конформацию при действии на клетку кофеина и теофиллина

c)

может уменьшить активность при участии фосфодиэстеразы

d)

активная форма - олигомерный белок R2C2

e)

активная форма - каталитическая субъединица C

50.

Фермент КК

a)

мономерный белок

b)

олигомерный белок

c)

используется для диагностики инфаркта миокарда

d)

используется для диагностики гепатита

e)

относится к классу лиаз

51.

Фермент аспарагиназа

a)

уменьшает конц аспарагина в крови

b)

увел конц аспарагина в крови

c)

уменьшает синтез белков во всех классах организма

d)

уменьшает синтез белков в лейкозных клетках

e)

уменьшает конц аспарагиновой кислоты в крови

52.

Фермент ЛДГ

a)

олигомерный белок

b)

используется для диагностики инфаркта миокарда

c)

используется для диагностики гепатита

d)

в разных тканях находится в форме изоферментов

e)

относится к классу оксидоредуктаз

53.

Использование ферментов в медицине возможно

a)

в качестве лекарственных препаратов

b)

для диагностики заболеваний

c)

для коррекции заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов

d)

для улучшения проведения нервного импульса

e)

в качестве аналитических реактивов

54.

Введение аспарагиназы в кровь больных лейкозом изменяет:

a)

конц аспарагина в крови

b)

синтез белков в лейкозных клетках

c)

синтез белков во всех клетках организма

d)

синтез аспарагина в лейкозных клетках

e)

конц аспартата в крови

55.

Использование протеолитических ферментов в медицине возможно:

a)

в лечении злокачественных заболеваний

b)

в аппаратах "искусственная почка" для разрушения мочевины

c)

для очистки ран

d)

для рассасывания рубцов

e)

в качестве заместительной терапии при нарушении пищеварения

56.

Определение активности ферментов в крови используется для:

a)

диагностики наследственных энзимопатий

b)

постановки диагноза заболеваний

c)

контроля эффективности лечения ряда заболеваний

d)

диагностики воспалительных заболеваний органов дыхания

e)

диагностики воспалительных заболеваний печени

57.

Для энзимодиагностики инфаркта миокарда используют ферменты:

a)

сукцинатдегидрогеназу

b)

ЛДГ

c)

гиалуронидазу

d)

КК

e)

аминотрансферазы

58.

Принципы энзимодиагностики основаны на:

a)

выходе ферментов в кровь при повреждении тканей

b)

органоспецифичности

c)

высокой стабильности ферментов

d)

преобладания опред изоферментов в разных тканях

e)

низкой активности или полном отсутствии активности ферментов в крови

59.

Наследственые энзимопатии связаны с такими изменениями первичной структуры ферментов, при которых может произойти:

a)

нарушения сродства активного центра к субстрату

b)

увеличение активности фермента

c)

изменение конц метаболитов в клетке

d)

увел количества фермента в клетке

e)

уменьшение активности фермента

60.

Нуклеазы как лекарства используются в медицине для:

a)

инактивации ДНК-содержащих вирусов

b)

гибели клеток

c)

лечения вирусных конъюнктивитов

d)

лечения вирусных гепатитов

e)

заместительной терапии при панкреатитах

61.

Неостегмина метилсульфат (прозерин)

a)

структурный аналог ПАБК

b)

ингибитор фосфодиэстеразы

c)

ингибитор ксантиноксидазы

d)

структурный аналог ацетилхолина

e)

необратимый ингибитор

62.

Теофиллин

a)

структурный аналог ПАБК

b)

ингибитор фосфодиэстеразы

c)

ингибитор ксантиноксидазы

d)

структурный аналог ацетилхолина

e)

необратимый ингибитор

63.

Ацетилсалициловая кислота

a)

структурный аналог ПАБК

b)

ингибитор фосфодиэстеразы

c)

ингибитор ксантиноксидазы

d)

структурный аналог ацетилхолина

e)

необратимый ингибитор

64.

Конкурентный ингибитор

a)

структурный аналог субстрата

b)

вз с OH-группами Сер активного центра

c)

структурный аналог продукта

d)

структурный аналог кофермента

e)

вз с ферментом в месте, отличном от активного центра

65.

Неконкурентный ингибитор

a)

структурный аналог субстрата

b)

вз с OH-группами Сер активного центра

c)

структурный аналог продукта

d)

структурный аналог кофермента

e)

вз с ферментом в месте, отличном от активного центра

66.

Специфический необратимый ингибитор

a)

структурный аналог субстрата

b)

вз с OH-группами Сер активного центра

c)

структурный аналог продукта

d)

структурный аналог кофермента

e)

вз с ферментом в месте, отличном от активного центра

67.

Апротинин

a)

механизм действия связан с ацетилированием ОН-группы серина активного центра фермента

b)

структурный аналог ПАБК

c)

структурный аналог ацетилхолина

d)

структурный аналог природного ингибитора трипсина

e)

структурный аналог гипоксантина

68.

Сульфаниламидные препараты

a)

механизм действия связан с ацетилированием ОН-группы серина активного центра фермента

b)

структурный аналог ПАБК

c)

структурный аналог ацетилхолина

d)

структурный аналог природного ингибитора трипсина

e)

структурный аналог гипоксантина

69.

Ацетилсалициловая кислота

a)

механизм действия связан с ацетилированием ОН-группы серина активного центра фермента

b)

структурный аналог ПАБК

c)

структурный аналог ацетилхолина

d)

структурный аналог природного ингибитора трипсина

e)

структурный аналог гипоксантина

70.

Субстрат

a)

присоединяется к аллостерическому центру

b)

кофактор фермента

c)

высвобождается из активного центра

d)

претерпевает структурные изменения в ходе катализа

e)

вызывает диссоциацию фермента на субъединицы

71.

Продукт

a)

присоединяется к аллостерическому центру

b)

кофактор фермента

c)

высвобождается из активного центра

d)

претерпевает структурные изменения в ходе катализа

e)

вызывает диссоциацию фермента на субъединицы

72.

Аллостерический эффектор

a)

присоединяется к аллостерическому центру

b)

кофактор фермента

c)

высвобождается из активного центра

d)

претерпевает структурные изменения в ходе катализа

e)

вызывает диссоциацию фермента на субъединицы

73.

Аллостерическая регуляция

a)

взаимодействуют каталитический и регуляторный центры, локализованные в разных протомерах

b)

изменение первичной структуры фермента

c)

ингибирование необратимое

d)

вызвана активацией протеинкиназ и протеинфосфатаз

e)

сопровождается диссоциацией или ассоциацией белковых комплексов

74.

Фосфорилирование/дефосфорилирование

a)

взаимодействуют каталитический и регуляторный центры, локализованные в разных протомерах

b)

изменение первичной структуры фермента

c)

ингибирование необратимое

d)

вызвана активацией протеинкиназ и протеинфосфатаз

e)

сопровождается диссоциацией или ассоциацией белковых комплексов

75.

Белок-белковые вз

a)

взаимодействуют каталитический и регуляторный центры, локализованные в разных протомерах

b)

изменение первичной структуры фермента

c)

ингибирование необратимое

d)

вызвана активацией протеинкиназ и протеинфосфатаз

e)

сопровождается диссоциацией или ассоциацией белковых комплексов

76.

КК

a)

печени

b)

предстательной железы

c)

поджелудочной железы

d)

почек

e)

сердца

77.

Амилаза

a)

печени

b)

предстательной железы

c)

поджелудочной железы

d)

почек

e)

сердца

78.

Кислая фосфатаза

a)

печени

b)

предстательной железы

c)

поджелудочной железы

d)

почек

e)

сердца

79.

Гиалуронидаза

a)

рассасывание рубцов

b)

лечения гнойных ран

c)

лечения вирусных конъюнктивитов

d)

предотвращения тромбообразования

e)

лечения злокачественных образований

80.

Нуклеаза

a)

рассасывание рубцов

b)

лечения гнойных ран

c)

лечения вирусных конъюнктивитов

d)

предотвращения тромбообразования

e)

лечения злокачественных образований

81.

Стрептокиназа

a)

рассасывание рубцов

b)

лечения гнойных ран

c)

лечения вирусных конъюнктивитов

d)

предотвращения тромбообразования

e)

лечения злокачественных образований

82.

Протеинкиназа

a)

регулируется аллостерически

b)

катализирует фосфорилирование белков

c)

катализирует дефосфорилирование белков

d)

активируется в мембране после присоединения гормона к рецептору

e)

регулируется по механизму частичного протеолиза

83.

Фосфопротеинфосфатаза

a)

регулируется аллостерически

b)

катализирует фосфорилирование белков

c)

катализирует дефосфорилирование белков

d)

активируется в мембране после присоединения гормона к рецептору

e)

регулируется по механизму частичного протеолиза

84.

Аденилатциклаза

a)

регулируется аллостерически

b)

катализирует фосфорилирование белков

c)

катализирует дефосфорилирование белков

d)

активируется в мембране после присоединения гормона к рецептору

e)

регулируется по механизму частичного протеолиза

85.

Липаза

a)

белка

b)

мочевины

c)

трацилглицерола

d)

глюкозы

e)

холестерола

86.

Уреаза

a)

белка

b)

мочевины

c)

трацилглицерола

d)

глюкозы

e)

холестерола

87.

Глюкозооксидаза

a)

белка

b)

мочевины

c)

трацилглицерола

d)

глюкозы

e)

холестерола

88.

Холестерол

a)

уреаза

b)

ксантиноксидаза

c)

холестеролоксидаза

d)

глюкокиназа

e)

глюкооксидаза

89.

Глюкоза

a)

уреаза

b)

ксантиноксидаза

c)

холестеролоксидаза

d)

глюкокиназа

e)

глюкооксидаза

90.

Мочевина

a)

уреаза

b)

ксантиноксидаза

c)

холестеролоксидаза

d)

глюкокиназа

e)

глюкооксидаза

Similar Resources on Wayground

Генетика и клеточная биология

92 questions

Генетика и клеточная биология

quiz

Worksheet

•

1st Grade

Педогогика 271-360 сұрақтар

90 questions

Педогогика 271-360 сұрақтар

quiz

Worksheet

•

1st - 5th Grade

Қан физиологиясы бойынша тест

88 questions

Қан физиологиясы бойынша тест

quiz

Worksheet

•

1st Grade