_______ es la parte proteica de una enzima que, por sí sola, es inactiva y necesita unirse a un cofactor (o coenzima) para formar la holoenzima, la forma activa y catalíticamente funcional

_______ molécula orgánica (no proteica) o un ión que se une débilmente a la enzima (por enlaces e interacciones diferentes a los covalentes) y que es necesaria para la acción enzimática. Muchas vitaminas (particularmente del complejo B) son requeridas en pequeñas cantidades en la dieta es precursor de la _____.

Cualquier componente químico adicional a la enzima requerida por esta para ser activa. Generalmente son uno o más iones inorgánicos (llamados por algunos autores como activadores) o bien, una molécula orgánica compleja comas las coenzimas, o bien a derivados vitamínicos. Algunas enzimas requieren de ambos.

Proenzimas o preenzimas son formas inactivas de la enzima que requieren de la eliminación de un segmento de la molécula para dejar al descubierto el sitio activo. La eliminación del fragmento es por acción de proteasas o bien con un pH específico

Formas alternativas de una misma enzima, que difieren en la composición de algunos aminoácidos, pero que catalizan una misma reacción. El ejemplo característico es el de la deshidrogenada láctica

Región específica de la enzima que es ocupada por el sustrato, este interacciona con la enzima mediante enlaces débiles; en este sitio ocurre la activación del sustrato y se realiza la reacción

Cinética enzimática: es el estudio de la tasa o velocidad del cambio de reactantes a productos bajo diferentes condiciones experimentales. La velocidad de una reacción se define como el número de moléculas de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo en condiciones experimentales constantes. La actividad de una enzima y su cinética puedes ser influida por diversos factores como: temperatura, pH y la concentración del sustrato.

Enzimas no alostéricas: Están formadas por una subunidad o cadena polipeptídica y al graficar su actividad producen una hipérbola, que presenta tres partes: la primera, es de primer ordenen en donde existe una proporción entre el sustrato que se agrega y la cantidad del producto que se obtiene, la segunda es de segundo orden en donde hay un aumento asintótico, no lineal, en ella la relación entre la concentración del sustrato y el producto decrece, y una de orden cero, en la que existe una saturación de los sitios activos y no se obtiene más producto por más sustrato que se agregue, en este punto de la gráfica se observa una meseta llamada Velocidad máxima (Vmáx). 

Km: que se refiere a la Constante de Michaelis, de la fórmula de Michaelis-Menten. La Km se define como la concentración del sustrato en la cual se obtiene la mitad de la velocidad máxima, se obtiene proyectando sobre el eje de las absisas la mitad de la Vmáx. La Km es un indicador indirecto de la afinidad que tiene la enzima por su sustrato, esta afinidad es inversamente proporcional, es decir, valores elevados de Km indican menor afinidad de la enzima por el sustrato y viceversa

Las enzimas alostéricas pueden presentar diversos tipos de Inhibición enzimática: Inhibición competitiva, inhibición no competitiva. Estos tipos de inhibición son ocasionados por sustancias que disminuyen la actividad de la enzima llamados inhibidores.

La inhibición puede ser reversible o irreversible, en la inhibición irreversible el inhibidor queda covalentemente unido a la enzima o ligado tan firmemente a él que su disociación es muy lenta. La inhibición reversible se caracteriza porque existe una rápida disociación del complejo enzima-inhibidor, este tipo de inhibición puede ser competitiva o no competitiva.

La enzima puede unirse al sustrato o al inhibidor, debido a que los inhibidores competitivos se parecen estructuralmente al sustrato y se unen al sitio activo de la enzima, es decir, el sustrato y el inhibidor compiten por ocupar el sitio activo. La inhibición competitiva puede superarse al aumentar las concentraciones del sustrato.

Catalizan reacciones denominadas reacciones redox (o reacciones de óxido-reducción), que involucran la transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Por ejemplo, la enzima lactato deshidrogenasa (LDH) abunda en los músculos y participa en la metabolización de la glucosa para obtener energía.

Catalizan la transferencia de un grupo químico específico (diferente del hidrógeno), de un sustrato a otro. Por ejemplo, la enzima glucoquinasa abunda en el hígado y tiene una función clave en el proceso de obtención de energía química a partir de los alimentos.

Catalizan reacciones de hidrólisis, esto es, la ruptura de moléculas orgánicas mediante moléculas de agua. Por ejemplo, la enzima lactasa se encuentra en el intestino delgado y rompe en dos partes el azúcar de los lácteos (lactosa).

Catalizan reacciones de ruptura sin utilizar agua, especialmente sobre enlaces químicos entre átomos de carbono. Por ejemplo, la enzima aldolasa forma parte de las vías metabólicas que degradan carbohidratos dentro de las células (glucólisis).

son enzimas que catalizaran reacciones de óxido-reducción. Por ejemplo: oxidasas, reductasas.

se encargan de catalizar la transferencia de un grupo funcional entre dos compuestos. Por ejemplo: las transaminasas, deshidrogenasas.

Catalizan reacciones específicas de unión de dos sustratos. Por ejemplo, la enzima piruvato carboxilasa participa en rutas metabólicas de construcción de moléculas complejas a partir de otras más simples (anabolismo).

estas enzimas catalizan la unión de dos moléculas mediante la energía del ATP. Por ejemplo: las sintetasas, carboxilasas

Catalizan reacciones de conversión de isómeros, que son compuestos con los mismos átomos pero con diferentes organizaciones espaciales. Por ejemplo, la enzima glucosa-6-fosfato isomerasa está presente en numerosos seres vivos

estas enzimas catalizan las reacciones de hidrólisis, dividiendo un compuesto en dos productos. Por ejemplo: las peptidasas, lipasas.

se encargan de catalizar la adición o la eliminación de un grupo sin hidrólisis. Por ejemplo: las descarboxilasas, desaminasas.

las isomerasas catalizarán el reordenamiento de átomos dentro de una molécula para formar un isómero. Por ejemplo: las isomerasas, epimerasas, cicloisomerasas.

Existen tres tipos de enzimas digestivas: las proteasas, que se encargan de digerir las proteínas, las lipasas, que se encargan de digerir las grasas; y el tercer tipo son las amilasas, con ellas se digieren los carbohidratos.

Las enzimas fragmentan los nutrientes a sus componentes más simples: las proteínas hasta aminoácidos, los lípidos hasta ácidos grasos y glicerol y los carbohidratos o glúcidos hasta monosacáridos, de ellos la glucosa es la de mayor importancia para la generación de energía que se utiliza en las actividades cotidianas, como estudiar, jugar, trabajar, caminar y hacer ejercicio.

A las enzimas se les define como catalizadores proteicos, pero son más que eso, no sólo ahorran energía al abatir la barrera energética de reacción, sino que aseguran que las reacciones químicas se den en el lugar y momento adecuados, ya que controlan directamente cada uno de éstos.

Las enzimas se unen con enlaces débiles a las sustancias cuya reacción controlan (sustratos).

las enzimas, al ser proteínas, tienen una estructura tridimensional característica, sólo reciben las sustancias que se unen a ellas en la posición adecuada para que se realice una reacción determinada. La consecuencia es que sólo una sustancia o unas pocas sustancias son las que embonan adecuadamente, de ahí que exista especificidad de las enzimas para el sustrato y para la reacción.

Las enzimas se producen en los diferentes órganos o células de tejidos

Las proteínas son sintetizadas por las células de acuerdo con las diferentes necesidades; es decir, se producen en respuesta a estímulos que activan los genes específicos que contienen la información para la síntesis de esas proteínas. Ya que las enzimas son proteínas, su proceso sintético es consecuencia de la activación de determinados genes.

Una llave abre una puerta, en el caso de las enzimas hay algunas que pueden catalizar varias reacciones, otras no debido a que su estructura es específica para una reacción específica

Una llave abre una puerta, en el caso de las enzimas hay algunas que no siguen la regla, algunas enzimas sólo estarán listas cuando se unan dos o más polipéptidos. Esto es, cuando la enzima haya adquirido la estructura cuaternaria, otras necesitan ser activadas. Las que tienen estructura cuaternaria, a menudo poseen varios sitios catalíticos y también distintos espacios que regulan su función.

Las enzimas pueden reutilizarse varias veces

Todas las enzimas digestivas son hidrolasas

La función de la enzima es incrementar la velocidad, celeridad de una reacción sin alterarse al fin de ésta, y sin modificar el equilibrio químico.

El sitio activo contiene grupos funcionales que crean una superficie tridimensional complementaria con el sustrato.

Además de la actividad catalítica, algunas enzimas poseen actividad reguladora a través de la cual los organismos controlan todas sus actividades.

Las células regulan las reacciones metabólicas con un tipo específico de proteínas llamadas enzimas, éstas catalizan las reacciones sin que se alteren molecularmente. La acción de transformación de los sustratos la realizan las enzimas debido a la estructura química tridimensional que le proporcionan pocos aminoácidos, es decir, poseen uno o más sitios activos donde se unen al sustrato de forma específica. Esto se representa con el modelo del complejo enzima-sustrato (E-S)

Cada enzima cataliza una reacción específica, por ejemplo, la enzima ureasa cataliza la descomposición de la urea en amoniaco y dióxido de carbono; o en el caso de la enzima lactasa de la leche que descompone la lactosa en glucosa y sacarosa, en ambos casos son los productos de la reacción.

La energía útil para la célula se almacena en un compuesto químico llamado adenosin trifosfato (ATP), éste contiene energía fácilmente disponible por periodos muy breves por lo que es necesario sintetizarlo continuamente. El ATP está formado por tres grupos fosfato, ribosa (azúcar) y adenina (base)

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico

Una enzima es un catalizador biológico (generalmente una proteína)

Una sustancia que acelera una reacción química sin sufrir un cambio

La parte de la enzima donde se une el sustrato

Una molécula de reactivo sobre la que funciona una enzima

Las enzimas son catalizadores. Generalmente son proteínas, aunque algunas moléculas de ARN también actúan como enzimas

La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como temperatura, pH y concentración.

Las enzimas disminuyen la energía de activación de una reacción, es decir, la cantidad de energía necesaria para que ocurra una reacción. Logran esto al unirse a un sustrato y sostenerlo tal manera que permite que la reacción ocurra más eficientemente.

aumentar la temperatura generalmente acelera una reacción, y bajar la temperatura la hace más lenta. Sin embargo, temperaturas extremadamente altas pueden causar que una enzima pierda su forma (se desnaturalice) y deje de trabajar.

aumentar la concentración de sustrato también aumenta la velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una vez que todas las enzimas se han adherido, cualquier aumento de sustrato no tendrá efecto alguno en la velocidad de reacción, ya que las enzimas disponibles estarán saturadas y trabajando a su máxima capacidad

aumentar la concentración de la enzima acelerará la reacción, siempre que se disponga de sustrato al cual unirse. Una vez que todo el sustrato esté adherido, la reacción deja de acelerarse, puesto que no hay algo a lo las enzimas adicionales se puedan unir.

cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de este rango hará más lenta la actividad de la enzima. Valores de pH extremos pueden causar la desnaturalización de la enzima.

Las enzimas se pueden reutilizar. Las enzimas no son reactivos y no se gastan durante la reacción. Una vez que una enzima se une a un sustrato y cataliza la reacción, es liberada sin cambios, y se puede reutilizar en otra reacción. Esto significa que para cada reacción, no es necesario tener una proporción 1:1 entre las moléculas de enzima y de sustrato.

La enzima no se destruye durante la reacción y se utiliza una y otra vez. Una célula contiene miles de diferentes tipos de moléculas de enzimas específicos para cada reacción química particular

Transferencia de electrones

Transferencia de grupos funcionales

Rotura de enlaces incorporando una molécula de agua

Rotura de enlaces covalentes por adición o eliminación de grupos

Formación de enlaces covalentes mediante reacciones de condensación

Reacciones de isomerización: transferencia de

grupos dentro de la misma molécula

La acción de las enzimas es absolutamente necesaria para los sistemas vivos, ya que las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas y las posibilidades que tiene una molécula de cambiar en un

ambiente estable como es el medio biológico, son muy bajas, de ahí que las enzimas proporcionen el medio adecuado para contrarrestar la lentitud en la realización del cambio

La molécula o moléculas a modificar se sitúan en una región concreta de la enzima denominada centro o sitio activo. Esta zona de la enzima es responsable de las dos propiedades básicas de la molécula: la especificidad y la acción catalizadora de la proteína.