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WorksheetsRepaso sobre Proteínas y Bioenergética
Total questions: 30
Worksheet time: 3hrs 30mins
¿Cuál de los siguientes enlaces es el principal responsable de la estructura primaria de una proteína?
Puentes de hidrógeno
Interacciones hidrofóbicas
Enlaces peptídicos
Puentes disulfuro
La estructura secundaria de una proteína se caracteriza principalmente por la formación de:
Una secuencia específica de aminoácidos.
Interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos.
Hélices alfa y láminas beta estabilizadas por puentes de hidrógeno.
La disposición tridimensional global de la cadena polipeptídica.
¿Qué agente desnaturalizante de proteínas actúa principalmente rompiendo las interacciones hidrofóbicas?
Calor extremo
pH muy ácido
Detergentes
Metales pesados
Una proteína globular, en comparación con una proteína fibrosa, tiende a ser:
Insoluble en agua y con función estructural.
Soluble en agua y con funciones diversas como catálisis y transporte.
Rica en secuencias repetitivas de aminoácidos.
Principal componente de tejidos conectivos como el colágeno.
La estructura cuaternaria de una proteína se refiere a:
El plegamiento local de segmentos del polipéptido.
La secuencia lineal de aminoácidos.
La organización de múltiples subunidades polipeptídicas.
La disposición tridimensional completa de una sola cadena polipeptídica.
Las enzimas actúan principalmente en las reacciones bioquímicas:
Aumentando la energía de los productos.
Disminuyendo la energía de activación.
Desplazando el equilibrio de la reacción hacia los productos.
Aumentando la temperatura del sistema.
Según la clasificación de la IUBMB, una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional de una molécula a otra pertenece a la clase de las:
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
El sitio activo de una enzima es la región donde:
Se une el cofactor necesario para la actividad enzimática.
Se regula la actividad de la enzima mediante efectores alostéricos.
Se une el sustrato y ocurre la catálisis.
Se localizan los aminoácidos que determinan la estructura terciaria de la enzima.
¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de coenzima?
Ion magnesio ((Mg^{2+}))
Hem
Nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+)
Ion cloruro ((Cl^-))
El modelo de "ajuste inducido" de la unión enzima-sustrato implica que:
El sitio activo de la enzima tiene una forma perfectamente complementaria al sustrato desde el inicio.
La unión del sustrato induce un cambio conformacional en el sitio activo de la enzima.
La enzima se une a múltiples sustratos con alta especificidad.
La enzima y el sustrato se unen mediante enlaces covalentes fuertes.
¿Qué efecto tiene un aumento en la concentración del sustrato sobre la velocidad de una reacción enzimática, asumiendo que la concentración de la enzima es constante y no hay inhibidores?
Siempre disminuye la velocidad.
Aumenta linealmente sin límite.
Aumenta hasta alcanzar una velocidad máxima (Vmax).
No tiene ningún efecto.
La energía de activación es:
La energía liberada cuando se forma el producto.
La energía necesaria para mantener la estructura tridimensional de la enzima.
La diferencia de energía entre los reactivos y los productos.
La energía mínima requerida para que las moléculas reaccionantes alcancen el estado de transición.
Un inhibidor competitivo de una enzima generalmente:
Se une al sitio alostérico de la enzima.
Disminuye la Vmax pero no afecta la Km.
Aumenta la Km pero no afecta la Vmax.
Se une irreversiblemente al sitio activo.
Las enzimas alostéricas regulan su actividad mediante la unión de efectores a un sitio diferente del sitio activo, lo que provoca un cambio en su:
Secuencia de aminoácidos.
Masa molecular.
Estructura primaria.
Conformación tridimensional.
La medición de los niveles séricos de ciertas enzimas puede ser útil en el diagnóstico de:
Deficiencias vitamínicas.
Infecciones bacterianas.
Daño tisular u orgánico.
Desequilibrios electrolíticos.
La bioenergética estudia:
La estructura tridimensional de las biomoléculas.
Las vías metabólicas de síntesis de macromol
Una reacción con un cambio de energía libre de Gibbs ((Δ G)) negativo es:
Endergónica y no espontánea.
Endergónica y espontánea.
Exergónica y no espontánea.
Exergónica y espontánea.
En la ecuación (Δ G = Δ H - TΔ S), el término (Δ S) representa el cambio en:
Entalpía.
Energía interna.
Entropía.
Calor.
Una reacción endergónica se caracteriza por:
Liberar calor al entorno.
Tener un (Δ G < 0).
Requerir un aporte de energía para ocurrir.
Ser espontánea en condiciones estándar.
El calor ((Q)) en termodinámica se refiere a:
La energía total contenida en un sistema.
La energía transferida debido a una diferencia de temperatura.
La energía disponible para realizar trabajo útil.
La medida del desorden de un sistema.
La entalpía ((H)) de un sistema a presión constante es igual a:
Su energía interna más el trabajo realizado por el sistema.
Su energía interna menos el producto de la presión y el volumen.
Su energía interna más el producto de la presión y el volumen.
Su energía libre de Gibbs más la temperatura por la entropía.
Un aumento en la entropía ((Δ S > 0)) de un sistema implica:
Una disminución en el desorden molecular.
Un aumento en el orden molecular.
Un aumento en la aleatoriedad o desorden molecular.
Que la reacción es necesariamente espontánea.
El acoplamiento de reacciones metabólicas se utiliza para:
Aumentar la energía de activación de las reacciones desfavorables.
Hacer que las reacciones exergónicas sean más lentas.
Impulsar reacciones endergónicas utilizando la energía liberada por reacciones exergónicas.
Desplazar el equilibrio de todas las reacciones hacia los productos.
El ATP sirve como la principal "moneda energética" de la célula debido a:
La estabilidad de sus enlaces fosfoéster.
La baja energía liberada por la hidrólisis de sus enlaces fosfato.
La gran cantidad de energía liberada por la hidrólisis de sus enlaces fosfoanhídrido.
Su incapacidad para transferir grupos fosfato a otras moléculas.
En termodinámica bioquímica, el estado estándar se define con un pH de:
0
7
14
El pH fisiológico específico de cada compartimento celular.
Si la concentración de los productos de una reacción aumenta significativamente, el cambio de energía libre real ((Δ G)) se vuelve:
Más negativo, favoreciendo la reacción directa.
Más positivo, favoreciendo la reacción inversa.
Igual al cambio de energía libre estándar ((Δ G°)).
No se ve afectado por la concentración.
El plegamiento de una proteína es un proceso que implica una disminución de la entropía conformacional de la proteína, pero es impulsado por el aumento de la entropía del:
Interior hidrofóbico de la proteína.
Agua circundante debido al efecto hidrofóbico.
Enlace peptídico.
Esqueleto polipeptídico.
Un organismo vivo se considera un sistema:
Aislado, ya que no intercambia materia ni energía.
Cerrado, ya que intercambia energía pero no materia.
Abierto, ya que intercambia tanto materia como energía.
En equilibrio termodinámico con su entorno.
En las células vivas, las reacciones metabólicas:
Siempre se encuentran en equilibrio químico.
Se mantienen lejos del equilibrio para permitir el flujo de energía.
Solo ocurren en condiciones de estado estándar.
No están influenciadas por las concentraciones de reactivos y productos.
La termodinámica es esencial para comprender:
La secuencia de aminoácidos de una proteína.
La velocidad de una reacción enzimática.
La espontaneidad y dirección de los procesos bioquímicos.
La estructura del ADN y ARN.
