WorksheetsEnzimas
Total questions: 21
Worksheet time: 11mins
¿Qué son las enzimas desde el punto de vista químico?
Lípidos catalíticos
Proteínas catalizadoras
Carbohidratos complejos
Ácidos nucleicos
¿Cuál es la función principal de las enzimas?
Aumentar la energía de activación
Consumirse en la reacción
Disminuir la energía de activación
Almacenar energía
Las enzimas se consumen en la reacción
Verdadero
Falso
¿Qué es un cofactor?
Molécula orgánica termoestable
Ion o molécula inorgánica
Enzima inhibida
Proteína simple
¿Qué es una holoenzima?
Enzima sin cofactor
Enzima inactiva
Enzima + cofactor (forma activa)
Coenzima libre
¿Qué es una apoenzima?
Enzima sin cofactor
Enzima inactiva
Enzima + cofactor (forma activa)
Coenzima libre
¿Qué enzimas catalizan reacciones de óxido-reducción?
Transferasas
Oxidorreductasas
Ligasas
Hidrolasas
¿Qué clase de enzimas forman enlaces utilizando ATP?
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Hidrolasas
¿Qué representa Km en la cinética de Michaelis-Menten?
Velocidad máxima de reacción
Cantidad de enzima activa
Concentración de sustrato a la mitad de Vmax
Número de sitios activos
¿Qué modelo describe mejor la interacción enzima-sustrato?
Ajuste inducido
Modelo de Fischer simple
Competencia múltiple
Aleatoriedad catalítica
¿Qué significa Vmax?
Velocidad máxima alcanzada cuando todos los sitios activos están saturados
Cantidad de enzima activa
Concentración de sustrato a la mitad de Vmax
Número de sitios activos
Una enzima que cataliza solo un tipo de reacción química, demuestra especificidad de acción
Verdadero
Falso
¿Qué significa especificidad por el sustrato?
Cataliza cualquier molécula con energía suficiente
Reconoce selectivamente una molécula según su estructura
Cataliza solo reacciones con agua
Requiere varias coenzimas
¿Qué ocurre si el pH se aleja del óptimo enzimático?
Aumenta la velocidad
No hay cambios
Cambia la carga de aminoácidos y disminuye la actividad
La enzima se multiplica
¿Qué pasa con las enzimas a temperaturas muy altas?
Aumentan indefinidamente su actividad
Se vuelven cofactores
Se desnaturalizan
Se transforman en vitaminas
En la inhibición competitiva:
El inhibidor destruye la enzima
El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo
El inhibidor se une solo al complejo ES
La enzima cambia de sustrato
En la inhibición no competitiva:
El inhibidor se une fuera del sitio activo
El inhibidor imita al sustrato
El inhibidor destruye la enzima
Se evita con exceso de sustrato
Un ejemplo de inhibición irreversible es:
Malonato sobre succinato deshidrogenasa
Fluoro-fosfato sobre colinesterasa
Etanol sobre alcohol deshidrogenasa
Sulfanilamida sobre síntesis de ácido fólico
¿Qué caracteriza a las enzimas alostéricas?
No requieren moduladores
Tienen sitios alostéricos y siguen cinética sigmoidea
Son inactivas permanentemente
Solo actúan en procariotas
¿Qué es un zimógeno?
Enzima activa
Enzima regulada por ATP
Precursor enzimático inactivo
Isoenzima de acción rápida
¿Por qué se administra etanol en intoxicación por metanol?
Porque desnaturaliza al metanol
Porque compite como sustrato en alcohol deshidrogenasa
Porque aumenta la glucosa en sangre
Porque evita la formación de lactato
