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Untitled Quiz

Total questions: 100

Worksheet time: 53mins

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1.

¿En qué tipo de células se encuentra fundamentalmente el proteasoma?

(a)  

2.

¿Cuál de las siguientes funciones NO está mencionada como rol importante del proteasoma en las células?

a)

Diferenciación celular

b)

Progresión del ciclo celular

c)

Fotosíntesis

d)

Apoptosis celular

3.

Menciona dos tipos de proteasomas presentes en las células del cuerpo según el resumen.

(a)  

4.

¿Cuál es la palabra clave que se refiere a una proteína involucrada en la degradación de otras proteínas en el proceso de ubiquitinación?

(a)  

5.

¿Cuál es la palabra clave que se refiere a un complejo proteico que juega un papel importante en los procesos celulares como la diferenciación y la apoptosis?

(a)  

6.

¿Cuál es la palabra clave que se refiere a un tipo de proteasoma presente en células inmunitarias y relacionado con la respuesta inmune?

(a)  

7.

¿Cuál es la palabra clave que se refiere a un tipo de proteasoma específico del timo y presente en células epiteliales corticales tímicas?

(a)  

8.

¿Cuál es la palabra clave que se refiere al mecanismo que contribuye a la definición del repertorio de clones de linfocitos T no autoreactivos?

(a)  

9.

¿Cuál es la palabra clave que se refiere al mecanismo de tolerancia que ocurre en el timo durante la ontogenia de los linfocitos T?

(a)  

10.

¿Cuál es el objetivo principal del manuscrito según la introducción?

a)

Realizar una revisión bibliográfica del proteasoma, los tipos de proteasomas y sus implicaciones en la tolerancia central de los linfocitos T.

b)

Describir la estructura del ADN.

c)

Analizar la función de la mitocondria.

d)

Investigar la fotosíntesis.

11.

Complete la frase: El proteasoma interviene en el procesamiento de los antígenos que son procesados por la vía (a)   y presentados por moléculas del Sistema Principal de Histocompatibilidad (MHC).

12.

¿Qué funciones celulares se mencionan como implicaciones del proteasoma en el texto?

(a)  

13.

¿En qué década fue descubierta la vía ubiquitina-proteasoma?

(a)  

14.

¿Cuál es el principal sistema de degradación de las proteínas dependientes de ATP en las células eucariotas?

a)

Sistema lisosomal

b)

Vía ubiquitina-proteasoma

c)

Sistema de autofagia

d)

Sistema de endocitosis

15.

Menciona dos procesos celulares regulados por la vía ubiquitina-proteasoma.

(a)  

16.

¿Qué proteína debe marcar a otra para que sea degradada en el proteasoma?

(a)  

17.

¿Cuáles son las enzimas involucradas en el proceso de ubiquitinación?

a)

A) E1, E2 y E3

b)

B) E1, E4 y E5

c)

C) E2, E3 y E4

d)

D) E1, E2 y E4

18.

¿Cuántos aminoácidos componen la ubiquitina?

(a)  

19.

¿Cuáles son las enzimas principales involucradas en el proceso de ubiquitinación?

a)

A) E1, E2 y E3

b)

B) ATP, Mg2+ y Lys

c)

C) Proteína diana, ubiquitina y glicina

d)

D) Cys, Gly y Lys

20.

¿Qué residuo de aminoácido se une a la ubiquitina en el primer paso del proceso de ubiquitinación?

a)

Lisina (Lys)

b)

Cisteína (Cys)

c)

Glicina (Gly)

d)

Glutamina (Gln)

21.

Completa la frase: El genoma humano codifica alrededor de (a)   proteínas E2.

22.

¿Cuál es el residuo de lisina más estudiado en el proceso de ubiquitinación?

a)

Lys48

b)

Lys63

c)

Lys76

d)

Lys2

23.

¿Qué tipo de enlace se forma entre el extremo C-terminal de la ubiquitina y el residuo de Gly76 durante el primer paso de la ubiquitinación?

a)

Enlace peptídico

b)

Enlace tioéster

c)

Enlace isopeptídico

d)

Enlace disulfuro

24.

¿Cuál es la enzima más numerosa del sistema ubiquitina-proteasoma en el ser humano?

a)

E1

b)

E2

c)

E3

d)

Proteasoma

25.

¿Qué función cumple la enzima E3 en la especificidad del sustrato dentro del sistema ubiquitina-proteasoma?

(a)  

26.

¿Qué estructura pueden formar las enzimas principales del sistema ubiquitina-proteasoma que presentan el motivo RING?

a)

Monómeros

b)

Homodímeros

c)

Complejos multiproteicos

d)

Estructura de "grapa cruzada"

27.

¿Qué sucede con los péptidos una vez que la proteína entra en la vía de ubiquitina-proteasoma por ubiquitinación?

(a)  

28.

¿En qué década se descubrió el proteasoma?

(a)  

29.

¿Cuál de los siguientes tipos de proteasoma está formado por las subunidades β1i-β2i-β5i?

a)

Proteasoma constitutivo

b)

Proteasomas intermedios

c)

Inmunoproteasoma

d)

Timoproteasoma

30.

¿En qué cromosoma se localiza el gen que codifica el proteasoma?

(a)  

31.

El proteasoma 26S está armado por dos complejos: el ____ y el ____.

(a)  

32.

¿Cuál es el peso molecular aproximado del proteasoma constitutivo?

a)

2,5 Mega Daltons

b)

900 kDa

c)

50 x 20 nm

d)

26S

33.

¿Cuántas subunidades proteicas forman cada anillo del complejo proteasoma 20S?

(a)  

34.

¿Cuál es la función de las subunidades α externas del proteasoma?

(a)  

35.

¿Cuáles son los tres modos en que el proteasoma reconoce los sustratos?

(a)  

36.

¿Qué tipo de actividad enzimática tienen las subunidades β1, β2 y β5 del proteasoma?

(a)  

37.

¿Cuál es el peso molecular aproximado de la partícula central del proteasoma 20S?

(a)  

38.

¿Cuál es la vía más utilizada por todas las células eucariotas para la degradación de proteínas?

a)

Vía dependiente de ATPasas

b)

Vía dependiente de ubiquitina

c)

Vía mediada por adaptador

d)

Vía independiente de ubiquitina

39.

¿Qué función cumple la chaperona citosólica Cdc48 (p97 o VCP) en el proceso de degradación de proteínas?

(a)  

40.

El modo independiente de ubiquitina se ha descrito en la degradación de la ornitina descarboxilasa (ODC), pero también se ha observado que otros sustratos pueden sufrir proteólisis en el proteasoma a través de este modo. Mencione al menos dos proteínas que pueden ser degradadas por este mecanismo.

(a)  

41.

¿Qué ocurre con los péptidos formados tras la hidrólisis de los enlaces peptídicos en el proteasoma?

a)

Son almacenados en el núcleo

b)

Son atacados rápidamente por peptidasas citosólicas

c)

Se convierten en proteínas funcionales

d)

Se eliminan por exocitosis

42.

¿Cuál es el nombre del transportador especializado que lleva los péptidos generados al retículo endoplásmico para el procesamiento del antígeno?

a)

ABC

b)

TAP

c)

Cdc48

d)

Rpn1

43.

¿Cuál es la función principal de la proteína TAP en el transporte de péptidos?

a)

Degradar péptidos en el citoplasma

b)

Transportar péptidos hacia la membrana del retículo endoplásmico

c)

Sintetizar proteínas TAP

d)

Reconocer antígenos en la superficie celular

44.

¿Qué células reconocen los antígenos expresados en las moléculas MHC-I en la superficie de las células diana?

a)

Linfocitos T CD4+

b)

Linfocitos T CD8+

c)

Células dendríticas

d)

Macrófagos

45.

Complete la frase: El inmunoproteasoma es un complejo polipeptídico de bajo peso molecular que se observa en células tratadas con (a)  

46.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es verdadera sobre el inmunoproteasoma?

a)

Es idéntico al proteasoma clásico

b)

Se observa en células tratadas con IFNγ

c)

No participa en la degradación de proteínas

d)

Solo está presente en bacterias

47.

¿Qué tipo de cooperación se requiere entre linfocitos T CD4+ y linfocitos T CD8+ para la activación de los CTL?

a)

No se requiere cooperación

b)

Cooperación tipo 1 (Linfocito CD4+ Th1)

c)

Cooperación tipo 2 (Linfocito CD4+ Th2)

d)

Cooperación con macrófagos

48.

¿En qué células se expresa de forma constitutiva el inmunoproteasoma según el texto?

a)

Células dendríticas de la médula del timo

b)

Células epiteliales tímicas medulares (mTEC)

c)

Ambas

d)

Ninguna

49.

¿Cuál es la función principal de la catepsina S en las células presentadoras de antígenos según el texto?

(a)  

50.

Las mTEC expresan el factor de transcripción llamado regulador autoinmune (AIRE), lo que permite la expresión ectópica de un gran número de transcritos que codifican proteínas expresadas habitualmente en la periferia.

a)

Verdadero

b)

Falso

51.

Durante un proceso inflamatorio, ¿qué citocinas pro-inflamatorias se liberan según el texto?

a)

TNFα

b)

Interferones tipo II

c)

Interferones tipo I (INFα e INFβ)

d)

Todas las anteriores

52.

Las subunidades inducidas llamadas β1i, β2i y β5i sustituyen a las subunidades constitutivas β1, β2 y β5 en el proteasoma 20S.

a)

Verdadero

b)

Falso

53.

¿Dónde se encuentran codificadas las subunidades β1 y β5 del inmunoproteasoma?

a)

En la región de las moléculas del MHC-II

b)

En el cromosoma 6 (6p21.3)

c)

Fuera de la región del MHC-II

d)

En el citoplasma

54.

¿El inmunoproteasoma produce diferentes tipos de péptidos en comparación con el proteasoma clásico?

a)

Verdadero

b)

Falso

55.

El inmunoproteasoma contribuye a optimizar la respuesta efectora de manera más específica y diversa hacia determinados antígenos realizando una activación más selectiva de clones de (a)   .

56.

¿Cuál es el papel principal del inmunoproteasoma en la presentación de antígenos según el texto?

a)

Inhibir la unión de fragmentos peptídicos a moléculas MHC-I

b)

Optimizar la unión de fragmentos peptídicos a moléculas MHC-I

c)

Destruir los antígenos

d)

Producir péptidos con baja afinidad para MHC-I

57.

¿El estudio del inmunoproteasoma ha permitido comprender los mecanismos de producción de enfermedades autoinmunes y cáncer?

a)

Verdadero

b)

Falso

58.

¿Qué porcentaje del total de proteasomas observados en tumores representan los proteasomas intermedios β5i y β1i–β5i?

a)

5 %

b)

10 % y 20 %

c)

30 % y 50 %

d)

70 %

59.

¿Qué tipo de actividad exhiben los proteasomas intermedios β5i y β1i–β5i?

a)

Actividad tipo tripsina y quimotripsina

b)

Actividad tipo caspasas

c)

Actividad tipo proteasa

d)

Actividad tipo ligasa

60.

Complete el espacio en blanco: La actividad tipo caspasas está generalmente asociada con la subunidad (a)  

61.

¿Qué células contienen inmunoproteasomas y proteasomas intermedios según el texto?

(a)  

62.

¿Cuál es la función principal del timo en la ontogenia de los linfocitos T?

4 lines
63.

¿Qué subunidades contiene el timoproteasoma y en qué se diferencia del inmunoproteasoma?

(a)  

64.

¿Por qué los péptidos asociados a las moléculas MHC-I procesados por el timoproteasoma son menos inmunogénicos cuando son presentados a los TCR en el contexto de CD8+?

(a)  

65.

¿Cuál es el rol del timoproteasoma en el proceso de tolerancia inmune?

(a)  

66.

¿Qué diferencia catalítica existe entre las unidades β5 y β5i en comparación con la unidad β5t?

(a)  

67.

¿Qué función cumple la catepsina L y la proteasa TSSP en la selección positiva de linfocitos T CD4+?

(a)  

68.

¿Qué tipo de residuos de aminoácidos presentan alta afinidad por péptidos en el contexto de moléculas MHC-II según el texto?

a)

Hidrofílicos

b)

Hidrofóbicos

c)

Ácidos

d)

Básicos

69.

Las células en los tejidos periféricos generalmente no expresan hacia el medio extracelular proteínas con residuos de aa (a)   , solo péptidos o proteínas con residuos de aa hidrofílicos sin señales de peligro.

70.

¿Qué mecanismo es esencial en la educación de los linfocitos T tanto CD4+ como CD8+ para discriminar entre lo propio y lo no propio?

a)

Selección positiva

b)

Selección negativa

c)

Macroautofagia

d)

Timoproteasoma

71.

¿Las cTEC presentan autoantígenos únicamente a los precursores de los linfocitos T CD4+?

a)

Verdadero

b)

Falso

72.

La tolerancia central está definida únicamente por el mecanismo de selección negativa.

a)

Verdadero

b)

Falso

73.

Según las consideraciones finales, ¿qué rol juega el proteasoma en la homeostasis proteica de la célula?

(a)  

74.

¿Cuál de las siguientes referencias bibliográficas trata sobre la genética de las enfermedades relacionadas con el proteasoma?

a)

Sijts EJAM, Kloetzel P-M

b)

Tanaka K

c)

Gomes AV

d)

Finley D

75.

¿Cuál es el tema principal del artículo de Calise J y Powell SR publicado en 2013 en Am J Physiol Heart Circ Physiol?

(a)  

76.

¿En qué año se publicó el artículo 'The Logic of the 26S Proteasome' de Collins GA y Goldberg AL en la revista Cell?

(a)  

77.

¿Quiénes son los autores del artículo sobre la complejidad del reconocimiento de sustratos ubiquitinados por el proteasoma 26S publicado en Biochim Biophys Acta en 2014?

(a)  

78.

¿Cuál es el tema principal del artículo de Lub S y colaboradores publicado en Oncotarget en 2016?

(a)  

79.

¿En qué revista se publicó la revisión sobre la ubiquitinación en la enfermedad periodontal por Tsuchida S y colaboradores en 2017?

(a)  

80.

¿Cuál es el objetivo del artículo de Basler M y colaboradores publicado en Clin Exp Rheumatol en 2015?

(a)  

81.

¿Qué procesos estudia el artículo de Izumi M y Nakamura S publicado en 2018 en International journal of molecular sciences?

(a)  

82.

¿Qué tipo de proteínas estudia el artículo de Welchman RL, Gordon C y Mayer RJ publicado en Nat Rev Mol Cell Biol en 2005?

(a)  

83.

¿Cuál es el tema principal del artículo de Kocaturk NM y Gozuacik D publicado en Front Cell Dev Biol en 2018?

(a)  

84.

¿Qué estudia el artículo de Nakagawa T y Nakayama K publicado en Genes Cells en 2015?

(a)  

85.

¿Cuál es el tema principal del artículo de Bhattacharyya S y colaboradores publicado en Nature Reviews Molecular Cell Biology en 2011?

(a)  

86.

Completa el nombre del primer autor de la referencia: Paradigms of protein degradation by the proteasome. Curr Opin Struct Biol. 2014;24:156-64.

(a)  

87.

Completa el año de publicación de la referencia: The ubiquitin proteasome system and myocardial ischemia. Am J Physiol Heart Circ Physiol.

(a)  

88.

Completa el nombre de la revista de la referencia: State of the APC/C: organization, function, and structure.

(a)  

89.

Completa el tema principal de la referencia: Hepatitis B Virus HBx Protein Interactions with the Ubiquitin Proteasome System. Viruses. 2014;6(2014):4683-702.

(a)  

90.

Completa el nombre del segundo autor de la referencia: Tools to investigate the ubiquitin proteasome system. Drug Discov Today Technol. 2017;26:25-31.

(a)  

91.

Completa el nombre de la revista de la referencia: Human papillomaviruses: genetic basis of carcinogenicity. 2009;12(5-6):281-90.

(a)  

92.

Completa la función fisiológica mencionada en la referencia: Physiological functions of the HECT family of ubiquitin ligases. Nat Rev Mol Cell Biol. 2009;10:398-409.

(a)  

93.

Completa el nombre del último autor de la referencia: Structural assembly of cullin-RING ubiquitin ligase complexes. Curr Opin Struct Biol. 2010;20:714-21.

(a)  

94.

Completa el nombre de la revista de la referencia: The cullin-RING ubiquitin-protein ligases.

(a)  

95.

Completa el año de publicación de la referencia: Emerging Paradigm of Crosstalk between Autophagy and the Ubiquitin-Proteasome System. Mol Cells.

(a)  

96.

Completa el tema principal de la referencia: Structural insights on the dynamics of proteasome formation. Biophys Rev. 2018;10(2):597-604.

(a)  

97.

Completa el nombre de la revista de la referencia: Control of mitochondrial biogenesis and function by the ubiquitin–proteasome system.

(a)  

98.

¿Cuál es el tema principal del artículo de Sasaki K, Takada K, Ohte Y, Kondo H, Sorimachi H, Tanaka K, et al. publicado en Nature Communications en 2015?

(a)  

99.

¿En qué año se publicó el artículo de Martinez A, Ramirez J, Osinalde N, Arizmendi JM, Mayor U sobre el análisis proteómico neuronal de sustratos ubiquitinados de las ligasas E3 Parkin y Ube3a?

(a)  

100.

¿Cuál es el síndrome que se menciona como paradigma de autoinflamación relacionada con el proteasoma en el artículo de Torrelo A?

(a)