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Cuestionario sobre Proteínas y Aminoácidos

Total questions: 99

Worksheet time: 50mins

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1.

¿De qué elementos están compuestas principalmente las proteínas?

a)

Carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno

b)

Carbono, fósforo, oxígeno y azufre

c)

Hidrógeno, calcio, oxígeno y sodio

d)

Nitrógeno, magnesio, carbono y cloro

2.

¿Qué producto nitrogenado se forma durante la degradación de las proteínas?

a)

Ácido úrico

b)

Urea

c)

Creatinina

d)

Ammoníaco

3.

¿Cómo se llaman los enlaces que unen los aminoácidos en las proteínas?

a)

Enlaces glucosídicos

b)

Enlaces fosfodiéster

c)

Enlaces peptídicos

d)

Enlaces disulfuro

4.

¿Cuál es la diferencia entre un oligopéptido y un polipéptido?

a)

El oligopéptido tiene más de diez aminoácidos, el polipéptido menos de diez

b)

El oligopéptido tiene menos de diez aminoácidos, el polipéptido más de diez

c)

El oligopéptido tiene sólo aminoácidos esenciales, el polipéptido no

d)

El oligopéptido es una proteína, el polipéptido no

5.

¿Cuándo se considera que una molécula es una proteína?

a)

Cuando contiene más de veinte aminoácidos

b)

Cuando contiene más de cincuenta aminoácidos

c)

Cuando contiene menos de diez aminoácidos

d)

Cuando contiene exactamente diez aminoácidos

6.

¿En qué dos grupos principales se pueden clasificar los aminoácidos según su necesidad dietética?

a)

Polares y apolares

b)

Esenciales y no esenciales

c)

Básicos y ácidos

d)

Aromáticos y alifáticos

7.

¿Dónde se sintetizan los aminoácidos no esenciales en el organismo?

a)

En el páncreas

b)

En el hígado

c)

En el estómago

d)

En los músculos

8.

¿Cómo se clasifican los aminoácidos según la polaridad de sus cadenas laterales R?

a)

En esenciales y no esenciales

b)

En polares y apolares

c)

En básicos y ácidos

d)

En aromáticos y alifáticos

9.

Los aminoácidos esenciales deben ser suministrados por la dieta porque:

a)

No pueden ser sintetizados por el organismo

b)

Son tóxicos si se producen internamente

c)

Sólo se encuentran en vegetales

d)

Se destruyen en el hígado

10.

¿Cuál es el nivel de organización de las proteínas que está determinado por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica?

a)

Estructura primaria

b)

Estructura secundaria

c)

Estructura terciaria

d)

Estructura cuaternaria

11.

¿Qué tipo de enlace une a los aminoácidos en la estructura primaria de una proteína?

a)

Enlace peptídico

b)

Enlace iónico

c)

Enlace de hidrógeno

d)

Enlace metálico

12.

La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización en las proteínas. ¿Cómo se llama este nivel?

a)

Estructura cuaternaria

b)

Estructura primaria

c)

Estructura secundaria

d)

Estructura terciaria

13.

¿Por qué la función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que adopta?

a)

Porque la secuencia determina la estructura tridimensional y, por tanto, la actividad biológica

b)

Porque la secuencia no influye en la función

c)

Porque la forma no tiene relación con la función

d)

Porque solo el número de aminoácidos es importante

14.

La estructura primaria de una proteína está directamente relacionada con la información genética contenida en el RNA porque:

a)

El RNA determina el orden de los aminoácidos durante la traducción

b)

El RNA solo determina la estructura terciaria

c)

El RNA no tiene relación con las proteínas

d)

El RNA solo determina la estructura secundaria

15.

Por convención, ¿cómo se lee la secuencia de una proteína?

a)

Del extremo amino al extremo carboxilo

b)

Del extremo carboxilo al extremo amino

c)

Desde el centro hacia los extremos

d)

En cualquier dirección

16.

¿A qué se debe la disposición espacial de la estructura secundaria de las proteínas?

a)

A) A la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico.

b)

B) A la presencia de enlaces covalentes entre los grupos R.

c)

C) A la interacción de las proteínas con lípidos.

d)

D) A la oxidación de los grupos amino.

17.

¿Cuáles son los tres modelos principales de estructura secundaria en proteínas?

a)

A) α-hélice, disposición β o de lámina plegada y hélice de colágeno.

b)

B) Hélice doble, lámina simple y hélice de glucógeno.

c)

C) Hélice triple, lámina enrollada y hélice de elastina.

d)

D) Hélice alfa, lámina gamma y hélice de queratina.

18.

En la α-hélice, ¿qué grupos se enfrentan para formar los puentes de hidrógeno que estabilizan la estructura?

a)

A) CO y NH.

b)

B) CH y OH.

c)

C) COOH y NH2.

d)

D) SH y CH3.

19.

¿Dónde se sitúan las cadenas laterales de los aminoácidos en la α-hélice?

a)

A) En la parte externa del helicoide.

b)

B) En el centro del helicoide.

c)

C) Entre los enlaces de hidrógeno.

d)

D) En la base de la hélice.

20.

En la disposición β, ¿cómo se forman los enlaces de hidrógeno?

a)

A) Entre los grupos amino de una cadena y los grupos carbonilo de la opuesta.

b)

B) Entre los grupos R de las cadenas laterales.

c)

C) Entre los grupos carboxilo de la misma cadena.

d)

D) Entre los grupos sulfuro de diferentes cadenas.

21.

¿Por qué los sustituyentes laterales en la disposición β no deben ser muy grandes?

a)

A) Porque podrían causar impedimentos estéricos.

b)

B) Porque aumentan la solubilidad de la proteína.

c)

C) Porque facilitan la formación de enlaces covalentes.

d)

D) Porque disminuyen la estabilidad de la hélice.

22.

¿Cuál es la principal característica de la estructura terciaria de una proteína?

a)

La disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína.

b)

La secuencia de aminoácidos de la cadena peptídica.

c)

La formación de hélices alfa y hojas beta.

d)

La unión de varias cadenas polipeptídicas.

23.

¿De qué depende la estructura terciaria de una proteína?

a)

De la secuencia de aminoácidos (estructura primaria).

b)

De la cantidad de enlaces disulfuro.

c)

De la presencia de agua.

d)

De la temperatura ambiente.

24.

¿Cuál es la función principal de la estructura terciaria en las proteínas globulares?

a)

Facilitar la solubilidad en agua y disoluciones salinas.

b)

Aumentar la masa molecular.

c)

Reducir la actividad enzimática.

d)

Formar enlaces peptídicos.

25.

¿Por qué la estructura terciaria es decisiva para la funcionalidad de la proteína?

a)

Porque determina la disposición espacial y las propiedades biológicas.

b)

Porque define la secuencia de aminoácidos.

c)

Porque permite la formación de enlaces peptídicos.

d)

Porque determina el peso molecular.

26.

Analiza por qué las conformaciones globulares de las proteínas permanecen estables.

a)

Por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

b)

Por la presencia de enlaces peptídicos únicamente.

c)

Por la ausencia de interacciones hidrofóbicas.

d)

Por la falta de puentes eléctricos.

27.

¿A qué se refiere la estructura cuaternaria de las proteínas?

a)

A la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica.

b)

A la agrupación de varias cadenas polipeptídicas para formar una única molécula proteica.

c)

A la formación de hélices alfa y hojas beta.

d)

A la función biológica de la proteína.

28.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta respecto a la relación entre los niveles de estructura de las proteínas?

a)

La estructura primaria depende de la cuaternaria.

b)

La estructura secundaria depende de la terciaria.

c)

La estructura cuaternaria depende de la terciaria, la terciaria de la secundaria y la secundaria de la primaria.

d)

La estructura terciaria depende de la cuaternaria.

29.

¿Qué puede provocar una variación en la secuencia de aminoácidos de una proteína?

a)

No afecta en absoluto a la proteína.

b)

Solo afecta a la estructura primaria.

c)

Puede afectar a los distintos niveles de plegamiento y a la funcionalidad de la proteína.

d)

Solo afecta a la estructura cuaternaria.

30.

¿Por qué la estructura cuaternaria es importante para las proteínas?

a)

Porque determina la secuencia de aminoácidos.

b)

Porque es responsable de la actividad biológica de la proteína.

c)

Porque forma hélices alfa.

d)

Porque solo existe en proteínas simples.

31.

¿Cuál es el posible impacto de una mutación en la secuencia primaria de aminoácidos sobre la función de una proteína, considerando los diferentes niveles de plegamiento?

a)

No tendría ningún efecto en la función de la proteína.

b)

Podría alterar la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, afectando la funcionalidad de la proteína.

c)

Solo afectaría la estructura primaria, sin repercusiones en los demás niveles.

d)

Mejoraría siempre la función de la proteína.

32.

¿De qué dependen principalmente las propiedades físicas y químicas de una proteína?

a)

De la cantidad de agua presente

b)

De los grupos funcionales en las cadenas laterales R de los aminoácidos

c)

De la temperatura ambiente

d)

De la presión atmosférica

33.

¿Cuál de las siguientes NO es una propiedad fundamental de las proteínas mencionada en el texto?

a)

Especificidad

b)

Solubilidad en agua

c)

Capacidad de sufrir desnaturalización

d)

Capacidad de conducir electricidad

34.

¿Qué significa la especificidad de una proteína?

a)

Que todas las proteínas tienen la misma función

b)

Que cada proteína realiza una función determinada debido a su estructura y conformación espacial propia

c)

Que las proteínas no tienen ninguna función biológica

d)

Que las proteínas son iguales en todos los organismos

35.

¿Por qué un cambio en la estructura de una proteína puede significar una pérdida de función?

a)

Porque la proteína se vuelve más soluble

b)

Porque pierde su estructura primaria y conformación espacial específica

c)

Porque aumenta su masa molecular

d)

Porque se convierte en un carbohidrato

36.

¿En qué se basa la actividad biológica de una proteína?

a)

En la unión selectiva con otra molécula cuya geometría complementaria permite adaptarse a la superficie activa de la proteína

b)

En la cantidad de agua que contiene

c)

En la temperatura a la que se encuentra

d)

En la presión osmótica del medio

37.

¿Qué puede provocar un cambio en la secuencia de aminoácidos de una proteína?

a)

Una mejora en la función biológica

b)

Una modificación de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, alterando la geometría de la superficie activa y disminuyendo o perdiendo la funcionalidad biológica

c)

Un aumento de la solubilidad en agua

d)

Una mayor resistencia a la desnaturalización

38.

¿Por qué la semejanza de proteínas entre individuos es útil para la construcción de “árboles filogenéticos”?

a)

Porque indica el grado de parentesco entre individuos

b)

Porque determina la cantidad de proteínas en el organismo

c)

Porque aumenta la solubilidad de las proteínas

d)

Porque mejora la actividad enzimática

39.

¿La unión de proteínas puede establecerse entre moléculas idénticas y entre moléculas distintas? ¿Por qué?

a)

No, solo entre moléculas idénticas

b)

Sí, porque la unión puede ser altamente específica y depende de la complementariedad geométrica

c)

No, solo entre moléculas distintas

d)

Sí, pero solo si son proteínas estructurales

40.

¿Cuál es la principal diferencia de solubilidad entre las proteínas fibrosas y las globulares?

a)

Las proteínas fibrosas son solubles en agua, mientras que las globulares son insolubles.

b)

Ambas son insolubles en agua.

c)

Las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son solubles en medios acuosos.

d)

Ambas son solubles en medios acuosos.

41.

¿Qué ocurre durante la desnaturalización de una proteína?

a)

Se pierde la estructura primaria y secundaria.

b)

Se pierde la conformación espacial característica, pero se mantiene la estructura primaria.

c)

Se forman nuevas cadenas polipeptídicas.

d)

La proteína se vuelve más soluble en agua.

42.

¿Cuál de los siguientes factores NO suele causar la desnaturalización de una proteína?

a)

Cambios de temperatura

b)

Alteraciones en el pH

c)

Alta salinidad

d)

Aumento de la presión osmótica

43.

¿Por qué las proteínas pueden neutralizar las variaciones de pH del medio?

a)

Porque son siempre ácidas

b)

Porque tienen un comportamiento anfótero

c)

Porque solo pueden captar protones

d)

Porque no contienen aminoácidos

44.

¿Cuál es la diferencia principal entre holoproteínas y heteroproteínas?

a)

Las holoproteínas tienen una parte proteica y una parte no proteica.

b)

Las heteroproteínas producen únicamente aminoácidos al hidrolizarse.

c)

Las holoproteínas producen únicamente aminoácidos al hidrolizarse.

d)

Las heteroproteínas no contienen grupo prostético.

45.

El colágeno es una proteína fibrosa. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre el colágeno es correcta?

a)

Está formada por una sola cadena polipeptídica.

b)

Forma parte de los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo.

c)

Presenta estructura de alfa hélice.

d)

Es soluble en agua.

46.

¿Dónde se localizan principalmente las elastinas en el cuerpo humano?

a)

En los músculos y tendones

b)

En los ligamentos, dermis y vasos sanguíneos

c)

En los huesos y cartílagos

d)

En el sistema nervioso central

47.

¿Cuál es la función principal de las queratinas en el cuerpo humano?

a)

Almacenar energía

b)

Formar estructuras epidérmicas como uñas, pelos y plumas

c)

Transportar oxígeno en la sangre

d)

Regular el pH corporal

48.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas globulares es correcta?

a)

Son insolubles en agua

b)

Tienen forma esférica y son solubles en disoluciones polares

c)

Forman fibras resistentes en los tejidos

d)

Se encuentran solo en el núcleo celular

49.

¿Qué función principal cumplen las albúminas en el organismo?

a)

Formar la estructura de la piel

b)

Transportar hormonas y ácidos grasos

c)

Almacenar calcio en los huesos

d)

Regular la presión arterial

50.

¿Cuáles de las siguientes proteínas se encuentran asociadas al ADN en el núcleo celular?

a)

Globulinas y albúminas

b)

Elastinas y queratinas

c)

Protamínas e histonas

d)

Seroglobulinas y lactoglobulina

51.

Analiza por qué las fibras elásticas pueden ser estiradas hasta un 150% de su longitud original antes de romperse, en comparación con las fibras de colágeno.

a)

Porque tienen enlaces iónicos más fuertes

b)

Porque están formadas por cadenas polipeptídicas unidas por enlaces covalentes que forman una matriz elástica

c)

Porque contienen más calcio en su estructura

d)

Porque son proteínas globulares

52.

Explica la importancia de la cutícula en la estructura del cabello humano.

a)

Proporciona color al cabello

b)

Protege el cabello mediante escamas imbricadas y ayuda a mantener la producción de queratina

c)

Transporta nutrientes a la raíz del cabello

d)

Produce hormonas para el crecimiento del cabello

53.

¿Cuál es el grupo prostético de las glucoproteínas?

a)

Un lípido

b)

Un ácido fosfórico

c)

Un glúcido

d)

Un ácido nucleico

54.

¿Cuál es la función principal de la hemoglobina en los vertebrados?

a)

Regular la actividad celular

b)

Transportar oxígeno en la sangre

c)

Formar parte de la membrana celular

d)

Catalizar reacciones metabólicas

55.

¿Qué tipo de proteína contiene cobre y es el pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos?

a)

Hemoglobina

b)

Hemocianina

c)

Colágeno

d)

Elastina

56.

¿Cuál de las siguientes proteínas es esencial para la elasticidad de los ligamentos y vasos sanguíneos?

a)

Queratina

b)

Colágeno

c)

Elastina

d)

Hemoglobina

57.

Las proteínas que catalizan reacciones metabólicas se denominan:

a)

Hormonas

b)

Enzimas

c)

Neurotransmisores

d)

Lipoproteínas

58.

Las proteínas estructurales son fundamentales para el organismo porque:

a)

Forman parte de la estructura corporal y permiten la reconstrucción de tejidos

b)

Regulan el paso del impulso nervioso

c)

Transportan lípidos en la sangre

d)

Catalizan reacciones metabólicas

59.

¿Cuál es la función principal de las inmunoglobulinas en el organismo?

a)

Transportar oxígeno

b)

Defender frente a organismos extraños

c)

Producir energía

d)

Facilitar la contracción muscular

60.

¿Qué tipo de proteínas permite el transporte de lípidos en el plasma sanguíneo?

a)

Hemoglobina

b)

Albumina

c)

Lipoproteínas

d)

Pepsina

61.

¿Cuál es el valor energético de la proteína alimentaria?

a)

2 kcal/g

b)

4 kcal/g

c)

6 kcal/g

d)

9 kcal/g

62.

¿Qué proteínas musculares participan en el proceso de contractilidad muscular?

a)

Pepsina y tripsina

b)

Actina y miosina

c)

Albumina y hemoglobina

d)

Quimotripsina y elastasa

63.

¿En qué parte del sistema digestivo se lleva a cabo la mayor parte de la digestión proteica?

a)

Estómago

b)

Hígado

c)

Intestino delgado, especialmente en el yeyuno

d)

Colon

64.

La pepsina se activa en el estómago por acción de:

a)

ácido clorhídrico

b)

bilis

c)

tripsina

d)

insulina

65.

La enteroquinasa es importante en la digestión de proteínas porque:

a)

Activa la tripsina, que a su vez activa otras enzimas pancreáticas para degradar proteínas.

b)

Activa la pepsina, que degrada lípidos.

c)

Inhibe la digestión de proteínas en el intestino grueso.

d)

Transforma la hemoglobina en aminoácidos.

66.

¿Quiénes son responsables de la finalización del proceso digestivo en el borde en cepillo de los enterocitos de la mucosa yeyunal?

a)

Las enzimas amilopeptidasas

b)

Las enzimas lipasas

c)

Las enzimas del borde en cepillo (dipeptidasas, tripeptidasas)

d)

Las enzimas nucleasas

67.

¿Qué ocurre con los aminoácidos absorbidos al final del proceso digestivo?

a)

Se eliminan directamente por la orina

b)

Se almacenan en el intestino grueso

c)

Se absorben vía vena porta y llegan al hígado

d)

Se convierten en glucosa en el estómago

68.

¿Cuál es la función principal de las dipeptidasas y tripeptidasas en el proceso digestivo?

a)

Atacar los polisacáridos y convertirlos en glucosa

b)

Atacar los dipéptidos y tripéptidos para liberar aminoácidos

c)

Atacar los lípidos y convertirlos en ácidos grasos

d)

Atacar los ácidos nucleicos y convertirlos en nucleótidos

69.

Explica por qué es importante que los aminoácidos absorbidos lleguen al hígado a través de la vena porta antes de entrar en la circulación general.

a)

Porque el hígado los almacena como proteínas

b)

Porque en el hígado sufren los primeros procesos metabólicos

c)

Porque el hígado los convierte en lípidos

d)

Porque el hígado los elimina directamente

70.

¿Cuál es el destino metabólico principal de las proteínas ingeridas en el sistema digestivo?

a)

Se convierten en glucosa directamente

b)

Se degradan en aminoácidos

c)

Se almacenan como proteínas intactas

d)

Se eliminan sin cambios

71.

¿Cuál de las siguientes NO es una finalidad del anabolismo proteico?

a)

Mantenimiento proteico

b)

Crecimiento

c)

Degradación fisiológica

d)

Formación de proteínas estructurales

72.

Durante el catabolismo proteico, ¿qué sucede con el grupo amino de los aminoácidos?

a)

Se convierte en glucosa

b)

Se combina con agua para formar amoniaco

c)

Se almacena como proteína

d)

Se transforma en cetonas

73.

¿Cuál es una de las vías que puede seguir el grupo cetoácido durante el catabolismo de proteínas?

a)

Convertirse en urea

b)

Oxidarse para obtener energía

c)

Formar proteínas estructurales

d)

Almacenarse como glucógeno

74.

El mantenimiento proteico en el organismo requiere la síntesis diaria de nuevas proteínas porque:

a)

Las proteínas de diversos tipos son degradadas diariamente y deben ser sintetizadas de nuevo

b)

Las proteínas no se degradan nunca

c)

El cuerpo no utiliza proteínas para energía

d)

Todas las proteínas se almacenan indefinidamente

75.

Analice por qué el catabolismo de proteínas alimentarias ocurre solo cuando hay un exceso de aminoácidos respecto a las necesidades del organismo.

a)

Porque el cuerpo no puede almacenar aminoácidos en exceso

b)

Porque todos los aminoácidos se utilizan siempre

c)

Porque el exceso de aminoácidos se convierte en proteínas estructurales

d)

Porque el exceso de aminoácidos se elimina sin degradarse

76.

¿Cuáles son los tres macronutrientes principales que se mencionan en la integración del metabolismo energético?

a)

Glucógeno, grasas y proteínas

b)

Vitaminas, minerales y agua

c)

Glucosa, fibra y lípidos

d)

Aminoácidos, ácidos nucleicos y agua

77.

En la Fase I del metabolismo intermediario, ¿con qué moléculas simples se relacionan las proteínas, el glucógeno y los triglicéridos?

a)

Aminoácidos, glucosa y ácidos grasos

b)

Ácido láctico, glucosa y colesterol

c)

Aminoácidos, fructosa y ácidos nucleicos

d)

Glucosa, ácidos grasos y vitaminas

78.

¿Qué compuesto es el metabolito común en las vías de degradación de macronutrientes en la Fase II?

a)

Acetil CoA

b)

Glucosa

c)

Urea

d)

Ácido pirúvico

79.

¿En qué ciclo se producen oxidaciones formando equivalentes de reducción como NADH y FADH2?

a)

Ciclo de Krebs

b)

Ciclo de Calvin

c)

Ciclo de Cori

d)

Ciclo de la urea

80.

¿Cuál es la función principal de la cadena respiratoria en el metabolismo energético?

a)

Transportar electrones y generar energía en forma de ATP

b)

Sintetizar glucógeno a partir de glucosa

c)

Degradar proteínas en aminoácidos

d)

Almacenar lípidos en el tejido adiposo

81.

¿Por qué la absorción de los aminoácidos procedentes de la proteína ingerida puede ser mayor o menor?

a)

Porque la degradación depende del nivel digestivo y de la calidad de la proteína

b)

Porque los aminoácidos siempre se absorben en su totalidad

c)

Porque la proteína no se degrada en el organismo

d)

Porque los aminoácidos no participan en la formación de tejidos

82.

La calidad de la proteína en la dieta es importante para el crecimiento y reparación de tejidos porque:

a)

Determina la cantidad de aminoácidos absorbidos y utilizados por el organismo

b)

La proteína de baja calidad no contiene calorías

c)

La proteína de alta calidad no necesita ser digerida

d)

La calidad de la proteína no afecta la formación de estructuras corporales

83.

¿Cuál es el parámetro que mide la calidad proteica y se define como la proporción de la proteína absorbida que es retenida y utilizada por el organismo?

a)

Valor biológico

b)

Utilización neta de proteína

c)

Índice glucémico

d)

Valor calórico

84.

¿Qué indica un valor de valor biológico (VB) igual a 100%?

a)

Que toda la proteína ingerida es utilizada por el cuerpo

b)

Que ninguna proteína es utilizada por el cuerpo

c)

Que la proteína ingerida se excreta completamente

d)

Que la proteína ingerida es de baja calidad

85.

¿Cuál es la principal diferencia entre las proteínas de los cereales y las proteínas animales según su composición de aminoácidos esenciales?

a)

Las proteínas de los cereales suelen ser deficientes en lisina, mientras que las animales tienen composiciones más próximas a la ideal

b)

Las proteínas animales son deficientes en lisina y las de cereales en metionina

c)

Las proteínas de los cereales tienen más aminoácidos azufrados que las animales

d)

No existe diferencia significativa entre ambas

86.

¿Por qué una proteína que proporciona mayor número de aminoácidos esenciales y en la cantidad que el organismo necesita tiene mayor calidad?

a)

Porque tiene mayor valor biológico

b)

Porque es más barata

c)

Porque se digiere más rápido

d)

Porque contiene más calorías

87.

La albúmina presente en el huevo se utiliza como proteína patrón porque:

a)

Es una proteína de alta calidad y referencia para comparar otras proteínas

b)

Es la proteína más abundante en la dieta

c)

Es la única proteína que contiene todos los aminoácidos esenciales

d)

Es la proteína más fácil de digerir

88.

Analiza por qué las dietas no-nitrogenadas pueden presentar un valor biológico negativo y menciona una situación clínica en la que esto podría ocurrir.

a)

Porque se excreta más proteína de la que se ingiere; puede ocurrir en desnutrición proteica

b)

Porque se absorbe toda la proteína; puede ocurrir en obesidad

c)

Porque no se absorbe nada de proteína; puede ocurrir en diabetes

d)

Porque se retiene toda la proteína; puede ocurrir en hipertiroidismo

89.

La calidad de una proteína depende de la presencia adecuada de todos los aminoácidos esenciales, especialmente el aminoácido limitante.

a)

El aminoácido limitante aumenta la calidad de la proteína

b)

El aminoácido limitante solo afecta a las proteínas animales

c)

Si una proteína tiene pequeñas cantidades de un aminoácido esencial (aminoácido limitante), será de menor calidad

d)

El aminoácido limitante no afecta la calidad de la proteína

90.

¿Qué relación expresa la Utilización neta de proteína (UNP)?

a)

Relaciona el nitrógeno retenido con el ingerido

b)

Relaciona el nitrógeno absorbido con el excretado

c)

Relaciona la proteína ingerida con la proteína excretada

d)

Relaciona la proteína absorbida con la proteína retenida

91.

Fórmulas de Valor Biológico (VB) y Utilización Neta de Proteína (UNP) expresadas en términos de nitrógeno retenido, absorbido, ingerido, urinario y fecal.

a)

VB = (Nitrógeno retenido / Nitrógeno absorbido) x 100; UNP = (Nitrógeno retenido / Nitrógeno ingerido) x 100

b)

VB = (Nitrógeno absorbido / Nitrógeno ingerido) x 100; UNP = (Nitrógeno urinario / Nitrógeno fecal) x 100

c)

VB = (Nitrógeno ingerido / Nitrógeno absorbido) x 100; UNP = (Nitrógeno absorbido / Nitrógeno retenido) x 100

d)

VB = (Nitrógeno fecal / Nitrógeno urinario) x 100; UNP = (Nitrógeno absorbido / Nitrógeno ingerido) x 100

92.

¿Cuál es el principal factor que determina el valor nutricional de un alimento proteico?

a)

La composición en aminoácidos.

b)

La cantidad de carbohidratos.

c)

El contenido de vitaminas.

d)

La presencia de fibra.

93.

¿Qué sucede cuando se combinan proteínas que compensan sus deficiencias en aminoácidos esenciales en una misma comida?

a)

Se obtiene una proteína de buena calidad nutricional.

b)

Se reduce el valor nutricional de la comida.

c)

Se produce una deficiencia de vitaminas.

d)

Se aumenta el contenido de grasas.

94.

¿Cuál de las siguientes combinaciones proporciona una proteína de buena calidad según el texto?

a)

Legumbres + cereales integrales

b)

Frutas + verduras

c)

Carnes + aceites vegetales

d)

Azúcares + lácteos

95.

Según las recomendaciones nutricionales, ¿qué proporción mínima de la proteína total debe tener origen animal?

a)

Al menos una tercera parte

b)

Toda la proteína

c)

La mitad exacta

d)

Menos del 10%

96.

¿Por qué las demandas de proteína son máximas en la niñez y la adolescencia?

a)

Por el importante crecimiento y desarrollo en esas etapas.

b)

Porque se duerme más.

c)

Por la disminución de la actividad física.

d)

Por el aumento de la grasa corporal.

97.

En la vejez, ¿por qué se recomienda aumentar la ingesta de proteínas?

a)

Por la aparición frecuente de patologías crónicas que aceleran el catabolismo proteico.

b)

Porque se necesita menos energía.

c)

Por la disminución de la masa muscular.

d)

Por el aumento de la actividad física.

98.

¿Cuál es la razón principal por la que las demandas proteicas del adulto son menores que en la niñez?

a)

La formación de estructuras prácticamente no existe y la proteína se dedica a la reparación.

b)

El adulto consume más carbohidratos.

c)

El adulto realiza menos ejercicio.

d)

El adulto necesita más vitaminas.

99.

¿Cuál es el resultado de combinar proteínas de origen animal con proteínas de origen vegetal?

a)

Se logra una proteína de magnífica calidad.

b)

Se reduce el valor nutricional.

c)

Se produce una deficiencia de calcio.

d)

Se aumenta el contenido de grasas saturadas.