bioqui sin enzimas

Tipo de colágeno más abundante

• Colágeno tipo I
• Colágeno tipo IV
• Colágeno tipo III
• Colágeno tipo II

función de la hidroxiprolina

• Regular el metabolismo de los carbohidratos.
• hacer mas puentes de hidrógeno

• Descomponer las proteínas en aminoácidos.
• Aumentar la producción de colágeno en la piel.

Aminoácidos más abundantes en el colágeno

• Glicina 40%, prolina y lisina 33%

• Alanina 44%, serina y cisteína 66%

• Glicina 33%, prolina e hidroxiprolina 21%

• Aspartato, glutamato y arginina

A qué se debe la naturaleza helicoidal de la cadena alfa del colágeno

• La estructura helicoidal del colágeno se debe a la presencia de enlaces covalentes entre las cadenas.
• La cadena alfa del colágeno es completamente lineal y no tiene estructura helicoidal.
• La naturaleza helicoidal de la cadena alfa del colágeno es causada por la alta concentración de agua en su entorno.
• La naturaleza helicoidal es debido a la prolina

Colágeno que está formado por solamente triples hélices

• Colágeno tipo IV
• Colágeno tipo III
• Colágeno tipo I
• Colágeno tipo II

tipo de enlace que une a las cadenas alfa de la triple hélice

• Enlaces metálicos
• Enlaces iónicos
• Enlaces de hidrógeno
• Enlaces covalentes

las triples hélices forman fibrillas, estas forman

• fibras
• moléculas
• cadenas
• proteínas

Es cuando se les une galactosa a las hidroxilisinas por enlace O glucosídico

• Hidroxilación de la prolina

• Hidroxilación de la lisina

• Glucosilación de la hidroxilisina

• Desaminación oxidativa de la lisina o de la hidroxilisina

Catalizada por la enzima lisil hidroxilasa, requiere de vitamina C

• Hidroxilación de la prolina

• Hidroxilación de la lisina

• Glucosilación de la hidroxilisina

• Desaminación oxidativa de la lisina o de la hidroxilisina

Catalizada por prolil hidroxilasa requiere acido ascorbico

• Hidroxilación de la prolina

• Hidroxilación de la lisina

• Glucosilación de la hidroxilisina

• Desaminación oxidativa de la lisina o de la hidroxilisina