Explorando las Enzimas

¿Cuáles son las principales clases de enzimas según su función?

• Oxidoreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas, Isomerasas, Ligasas.

• Proteasas

• Carbohidrasas

• Nucleasas

¿Qué es el centro activo de una enzima y cuál es su función?

• El centro activo es la parte de la enzima que se pliega en forma de hélice.

• La función del centro activo es almacenar energía química.

• El centro activo es donde se producen los productos finales de la reacción.

• El centro activo de una enzima es la región donde se une el sustrato y su función es catalizar reacciones químicas.

¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?

• Las enzimas solo funcionan a temperaturas muy altas.

• La temperatura no tiene efecto en la actividad enzimática.

• La actividad enzimática disminuye siempre con el aumento de temperatura.

• La temperatura afecta la actividad enzimática aumentando la velocidad de reacción hasta un punto óptimo, después del cual puede causar desnaturalización.

¿Qué es la inhibición competitiva y cómo funciona?

• La inhibición competitiva es un mecanismo donde un inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima.

• La inhibición competitiva ocurre solo en condiciones de alta temperatura.

• El inhibidor se une al sustrato en lugar de a la enzima.

• La inhibición competitiva aumenta la actividad de la enzima.

¿Qué papel juegan los cofactores en la actividad enzimática?

• Los cofactores son esenciales para la actividad enzimática al facilitar reacciones químicas.

• Los cofactores son productos finales de las reacciones enzimáticas.

• Los cofactores solo afectan la temperatura de las reacciones enzimáticas.

• Los cofactores son innecesarios para la actividad enzimática.

¿Qué es la cinética de Michaelis-Menten?

• Es una teoría sobre la estructura de las enzimas.

• Es un método para medir la temperatura de las reacciones enzimáticas.

• Es un modelo que describe la cinética de reacciones enzimáticas.

• Es un modelo que describe la cinética de reacciones químicas en general.

¿Cómo se define la velocidad máxima (Vmax) en una reacción enzimática?

• La velocidad máxima (Vmax) es la velocidad de reacción a temperatura ambiente.

• La velocidad máxima (Vmax) es la velocidad de reacción en condiciones de pH óptimo.

• La velocidad máxima (Vmax) es la velocidad de reacción a baja concentración de sustrato.

• La velocidad máxima (Vmax) es la velocidad de reacción a saturación de sustrato.

¿Qué es la inhibición no competitiva?

• La inhibición no competitiva ocurre cuando el inhibidor se une al sitio activo.

• La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición enzimática donde el inhibidor se une a un sitio diferente al sitio activo.

• La inhibición no competitiva es un tipo de activación enzimática.

• La inhibición no competitiva implica que el inhibidor solo se une a la enzima en su forma activa.

¿Qué es la regulación alostérica y cómo afecta a las enzimas?

• La regulación alostérica es un mecanismo que modifica la actividad de las enzimas mediante la unión de efectores en sitios distintos al sitio activo.

• La regulación alostérica implica la modificación de la estructura del ADN para activar las enzimas.

• La regulación alostérica aumenta la actividad de las enzimas en el sitio activo.

• La regulación alostérica es un proceso que solo ocurre en las proteínas estructurales.

¿Cuáles son los factores que afectan la actividad enzimática?

• Temperatura, pH, concentración de sustrato, inhibidores/activadores, cantidad de enzima.

• Tamaño de la enzima

• Color del sustrato

• Presión atmosférica