Transaminación: Definición, Ubicación y Regulación

¿Qué describe mejor la transaminación en el metabolismo de aminoácidos?

• Transferencia de grupo amino a un α‑cetoácido

• Hidrolisis del enlace peptídico por proteasas

• Carboxilación de un aminoácido con biotina

• Oxidación del grupo amino a nitrato

¿Cuál es la coenzima inmediata requerida por las aminotransferasas en transaminación?

• Fosfato de piridoxal derivado de vitamina B6

• FAD derivado de riboflavina oxidada

• Biotina unida covalentemente a carboxilasas

• Tetrahidrofolato donador de unidades C1

En la mayoría de las transaminaciones corporales, ¿qué compuesto actúa como aceptor típico de grupos amino?

• α‑cetoglutarato del ciclo de Krebs

• Piruvato glucolítico citosólico

• Oxaloacetato del ciclo malato‑aspartato

• Acetil‑CoA lipogénico mitocondrial

¿En qué compartimento celular puede ocurrir la transaminación?

• En citosol y matriz mitocondrial

• Solo en núcleo y peroxisoma

• Exclusivamente en retículo liso

• Solo en membrana plasmática externa

¿Qué órganos son sedes principales de transaminación en humanos?

• Hígado, músculo esquelético y riñón

• Bazo, pulmón y páncreas exocrino

• Piel, tiroides y médula ósea

• Córtex suprarrenal y testículo

Completa el par clásico: alanina + α‑cetoglutarato → ______ + glutamato

• Piruvato formado por transferencia

• Lactato generado por reducción

• Acetato producido por hidrólisis

• Oxalato creado por oxidación

El producto aminoacídico más frecuente tras aceptar el grupo amino el α‑cetoglutarato es:

• Glutamato como aminoácido central

• Aspartato como donador universal

• Glicina como cofactor estable

• Prolina como aceptor específico

¿Cuál es el conjunto mínimo de sustratos en una reacción de transaminación típica?

• Un aminoácido y un α‑cetoácido

• Dos aminoácidos y ATP

• Un cetoácido y NADH

• Un aminoácido y agua

Selecciona el enunciado correcto sobre la regulación hormonal de la transaminación:

• No tiene regulación hormonal directa específica

• Es activada directamente por insulina plasmática

• Requiere fosforilación por glucagón hepático

• Está reprimida por cortisol en ayuno

En ayuno, el glucagón aumenta la degradación muscular de proteínas. ¿Qué efecto neto tiene sobre la transaminación?

• Aumenta el flujo de transaminación indirectamente

• Inhibe de forma directa a las aminotransferasas

• No cambia el suministro de α‑cetoácidos

• Reduce la formación de glutamato mitocondrial